PENDAHULUAN IKATAN PEPTIDA PADA PROTEIN

STRUKTUR PROTEIN

I. PENDAHULUAN

Semua protein pada semua spesies mulai dari bakteri sampai manusia dibentuk dari 20 asam amino yang sama dan tidak berubah selama evolusi. Keaneka ragaman fungsi yang diperantarai oleh protein dimungkinkan oleh keanekaragaman susunan yang mungkin dapat dari 20 jenis asam amino ini sebagai unsur pembangun. 1 Pada protein terdapat empat tingkat struktur yang berbeda yaitu : Struktur primer, struktur skunder, struktur tersier, struktur kuartener. Terdapat faktor yang dapat mengkuatkan yang menstabilkan struktur skunder, tersier dan kuartener ini. Sifat umum semua protein mencakup hambatan pada konformasi atau susunan spasialnya oleh ikatan kovalen dan nonkovalen. 2.3

II. IKATAN PEPTIDA PADA PROTEIN

ASAM AMINO PEMBENTUK MOLEKUL PROTEIN Asam amino merupakan unit dasar struktur protein. Suatu asam amino α terdiri dari gugus amino, gugus karboksil, atom H dan gugus R tertentu yang semuanya terikat pada Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007 atom karbon α. Atom karbon ini disebut α karena bersebelahan dengan gugus karboksil asam.Gugus R menyatakan rantai samping 1,4 Susunan tetrahedral dari empat gugus yang berbeda terhadap atom karbon α menyebabkan asam amino mempunyai aktivitas optik. Dua bentuk bayangan cermin disebut isomer L dan isomer D. Protein hanya terdiri dari asam amino L. Sehingga tanda isomer optik dapat diabaikan. Daalm pembahasan protein selanjutnya asam amino yang dimaksud adalah isomer L, kecuali bila ada penjelasan. 1 Umunya pada protein ditemukan 20 jenis rantai samping yang bervariasi dalam ukuran, bentuk. Contohnya asam amino yang paling sederhana adalah glisin, hanya mempunyai satu rantai hidrogen sebagai rantai samping. Asam amino alanin, dengan gugus metil sebagai rantai samping 1 Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007 Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007 Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007 Tabel 1. Names, symbols, chemical structures and hydrophobicity indices of the 20 amino acids found in proteins. They are arranged in the order as discussed above. Note: The hydrophobicity index tells the relative hydrophobicity among amino acids. More positive value indicates stronger hydrophobicity. Hydrophilic amino acids have negative Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007 values. In a protein, hydrophobic amino acids are more likely to be located in the protein interior, whereas hydrophilic amino acids are more likely to face the aqueous environment. ASAM AMINO BERIKATAN MELALUI IKATAN PEPTIDA Pada protein, gugus karboksil α asam amino terikat pada gugus amino α asam amino lain dengan ikatan peptida ikatan amida secara kovalen membentuk rantai polipeptida Pada pembentukan suatu dipeptida pada dari dua asam amino terjadi pengeluaran satu molekul air. 1,3,4 Ikatan peptida sangat stabil dan hidrolisis kimia memerlukan kondisi yang snagt ekstrim. Dalam tubuh, ikatan peptida diuraikan oleh enzim proteolitik yang disebut protease atau peptidase 3 Banyak asam amino berikatan melalui ikatan peptida membentuk rantai polipeptida yang tidak bercabang. Asam Amino di dalam suatu protein disebut residu asam amino. Residu asam amino pada salah satu ujung rantai memiliki sebuah gugus amino bebas dan pada rantai yang lain memiliki gugus karboksil bebas. Berdasarkan kesepakatan, ujung amino diletakkan pada awal rantai polipeptida, 1,3 Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007 Gambar. 1. Formation of the peptide bond by condensation reaction.

III. URUTAN ASAM AMINO PROTEIN DITENTUKAN OLEH GEN