STRUKTUR PROTEIN
I. PENDAHULUAN
Semua protein pada semua spesies mulai dari bakteri sampai manusia dibentuk dari 20 asam amino yang sama dan tidak berubah selama evolusi. Keaneka ragaman fungsi yang
diperantarai oleh protein dimungkinkan oleh keanekaragaman susunan yang mungkin dapat dari 20 jenis asam amino ini sebagai unsur pembangun.
1
Pada protein terdapat empat tingkat struktur yang berbeda yaitu : Struktur primer, struktur skunder, struktur tersier, struktur kuartener. Terdapat faktor yang dapat mengkuatkan
yang menstabilkan struktur skunder, tersier dan kuartener ini. Sifat umum semua protein mencakup hambatan pada konformasi atau susunan spasialnya oleh ikatan kovalen dan
nonkovalen.
2.3
II. IKATAN PEPTIDA PADA PROTEIN
ASAM AMINO PEMBENTUK MOLEKUL PROTEIN
Asam amino merupakan unit dasar struktur protein. Suatu asam amino α terdiri dari
gugus amino, gugus karboksil, atom H dan gugus R tertentu yang semuanya terikat pada
Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007
atom karbon α. Atom karbon ini disebut α karena bersebelahan dengan gugus karboksil
asam.Gugus R menyatakan rantai samping
1,4
Susunan tetrahedral dari empat gugus yang berbeda terhadap atom karbon α
menyebabkan asam amino mempunyai aktivitas optik. Dua bentuk bayangan cermin disebut isomer L dan isomer D. Protein hanya terdiri dari asam amino L. Sehingga tanda isomer
optik dapat diabaikan. Daalm pembahasan protein selanjutnya asam amino yang dimaksud
adalah isomer L, kecuali bila ada penjelasan.
1
Umunya pada protein ditemukan 20 jenis rantai samping yang bervariasi dalam ukuran, bentuk. Contohnya asam amino yang paling sederhana adalah glisin, hanya
mempunyai satu rantai hidrogen sebagai rantai samping. Asam amino alanin, dengan gugus
metil sebagai rantai samping
1
Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007
Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007
Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007
Tabel 1. Names, symbols, chemical structures and hydrophobicity indices of the 20 amino acids found in proteins. They are arranged in the order as discussed above.
Note: The hydrophobicity index tells the relative hydrophobicity among amino acids. More
positive value indicates stronger hydrophobicity. Hydrophilic amino acids have negative
Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007
values. In a protein, hydrophobic amino acids are more likely to be located in the protein interior, whereas hydrophilic amino acids are more likely to face the aqueous environment.
ASAM AMINO BERIKATAN MELALUI IKATAN PEPTIDA
Pada protein, gugus karboksil α asam amino terikat pada gugus amino α asam amino
lain dengan ikatan peptida ikatan amida secara kovalen membentuk rantai polipeptida Pada
pembentukan suatu dipeptida pada dari dua asam amino terjadi pengeluaran satu molekul air.
1,3,4
Ikatan peptida sangat stabil dan hidrolisis kimia memerlukan kondisi yang snagt ekstrim. Dalam tubuh, ikatan peptida diuraikan oleh enzim proteolitik yang disebut protease
atau peptidase
3
Banyak asam amino berikatan melalui ikatan peptida membentuk rantai polipeptida yang tidak bercabang. Asam Amino di dalam suatu protein disebut residu asam amino.
Residu asam amino pada salah satu ujung rantai memiliki sebuah gugus amino bebas dan pada rantai yang lain memiliki gugus karboksil bebas. Berdasarkan kesepakatan, ujung amino
diletakkan pada awal rantai polipeptida,
1,3
Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007
Gambar. 1. Formation of the peptide bond by condensation reaction.
III. URUTAN ASAM AMINO PROTEIN DITENTUKAN OLEH GEN