PENUNJANG MEKANIS modul 2 struktur dan fungsi protein

D. PENUNJANG MEKANIS

Ketegangan kulit dan tulang disebabkan oleh adanya kolagen yang merupakan protein fibrosa. Penelitian termodinamika menunjukkan bahwa keadaan alamiah suatu protein dalam keadaan fisiologis hanya 5 sampai 10 kkalmol lebih stabil daripada bentuk tidak melipat. Apakah perbedaan yang relatif kecil ini merupakan sifat alamiah protein? Ataukah protein telah terseleksi untuk mempunyai sifat kestabilan yang rendah sekali? Penelitian- penelitian mutagenesis pada situs spesifik telah menunjukkan bahwa protein dapat dibuat lebih tahan terhadap denaturasi termal dengan cara memasukkan ikatan-ikatan ke dalam molekulnya. Suatu disulfida pada lokasi yang tepat dapat meningkatkan suhu leleh Tm suatu protein seperti lisozim faga T4 4°C atau lebih. Sesungguhnya suatu mutan yang mengandung tiga sulfida tambahan mempunyai Tm yang 23°C lebih tinggi daripada enzim jenis yang asli. Protein yang mempunyai suatu rongga dalam inti hidrofobnya dapat distabilkan dengan cara mengganti suatu residu kecil dengan suatu residu nonpolar besar seperti leusin menggantikan valin. Sebaliknya, protein dapat dibuat tidak stabil dengan membuang ikatan-ikatan disulfidanya, memasukkan subtituen yang besar sekali yang tidak mudah ditampung dalam inti hidrofob, atau mengganti residu polar yang membuat ikatan hidrogen atau ikatan garam yang baik. Telah banyak terungkap pada penelitian-penelitian mengenai stabilitas termal kolagen. Ingatlah bahwa kolagen merupakan protein utama jaringan ikat yang membentuk suatu heliks tiga untai yang sangat berbeda dengan heliks α . Heliks tiga untai kolagen distabilkan oleh ikatan hidrogen antaruntai dan efek pengunci sterik residu prolin dan hidroksiprolin, yang menjaga agar  tetap sekitar-60°. Kolagen pada spesies yang berbeda mempunyai suhu leleh berbeda pula Tabel 2.4. Polanya informatif: kolagen pada ikan es mempunyai Tm paling rendah, sedangkan kolagen mamalia berdarah panas Tm-nya paling tinggi. Tm meningkat dengan meningkatnya kandungan prolin dan hidroksiprolin. Secara umum suhu leleh kolagen hanya sedikit di atas suhu tubuh sumbernya. Tabel 2.4. Ketergantungan stabilitas termal pada kandungan prolin dan hidroksiprolin Sumber Prolin ditambah hidroksiprolin Stabilitas termal Suhu tubuh °C per 1000 residu Ts Tm Kulit anak sapi 232 65 39 37 Kulit hiu 191 53 29 24-28 Kulit ikan codpaus 155 40 16 10-14 Catatan: Ts adalah suhu penyusutan serabut kolagen, dan Tm adalah suhu leleh suatu molekul kolagen yang telah diisolasi Gambar 2.28. Proses aktivasi protein jadi energi.

E. PROTEKSI IMUN