Ekstraksi dan Karakterisasi Gelatin dari Tulang Ikan Cobia (Rachycentron canadum)

EKSTRAKSI DAN KARAKTERISASI GELATIN DARI TULANG
IKAN COBIA (Rachycentron canadum)

SILVANA GODELIFA M. FOFID

DEPARTEMEN TEKNOLOGI HASIL PERAIRAN
FAKULTAS PERIKANAN DAN ILMU KELAUTAN
INSTITUT PERTANIAN BOGOR
BOGOR
2014

PERNYATAAN MENGENAI SKRIPSI DAN
SUMBER INFORMASI SERTA PELIMPAHAN HAK CIPTA
Dengan ini saya menyatakan bahwa skripsi dengan judul “Ekstraksi dan
Karakterisasi Gelatin dari Tulang Ikan Cobia (Rachycentron canadum)” adalah
karya saya dengan arahan dari komisi pembimbing dan belum diajukan dalam
bentuk apapun kepada perguruan tinggi manapun. Sumber informasi yang berasal
atau dikutip dari karya yang diterbitkan penulis lain telah disebutkan dalam teks
dan dicantumkan dalam daftar pustaka di bagian akhir skripsi ini.
Dengan ini saya melimpahkan hak cipta dari karya tulis saya kepada Institut
Pertanian Bogor.

Bogor, Agustus 2014

Silvana Godelifa M. Fofid
NIM C34090003

ABSTRAK
SILVANA GODELIFA M. FOFID . Ekstraksi dan Karakterisasi Gelatin dari
Tulang Ikan Cobia (Rachycentron canadum). Dibimbing oleh TATI
NURHAYATI dan PIPIH SUPTIJAH.
Pemanfaatan tulang ikan cobia (Rachycentron canadum) belum dilakukan
secara optimal. Konversi tulang menjadi gelatin dapat meningkatkan nilai tambah
produk. Isolasi gelatin dari tulang ikan cobia dilakukan melalui empat tahap, yaitu
degreasing, deproteinisasi dengan NaOH 0,05M dengan rasio sampel/larutan,
yaitu 1:10 (b/v) selama 5 hari, demineralisasi menggunakan HCl 5% dengan rasio
sampel/larutan adalah 1:6 (b/v) selama 4 hari, dan ekstraksi menggunakan akuades
selama 3 jam pada suhu 70oC dengan rasio sampel/larutan 1:2 (b/v). Rendemen
yang diperoleh berdasarkan perhitungan basis basah adalah 5,76%. Gelatin yang
dihasilkan memiliki kandungan protein yang tinggi yaitu 86,65%, kadar air
(10,35%), abu (0,75%), dan lemak(1,25%) yang rendah. Nilai pH yang diperoleh
yaitu 6,56. Analisis asam amino menunjukkan bahwa gelatin memiliki komposisi

glisin dan prolina yang tinggi. Analisis FTIR menunjukkan wilayah penyerapan
amida A, B, I, II, III pada 3335, 2923, 1657, 1543, dan 1235 cm-1.
Kata kunci:
cobia (Rachycentron canadum), degreasing, deproteinisasi,
demineralisasi, ekstraksi, gelatin.
ABSTRACT
SILVANA GODELIFA M. FOFID. Extraction and characterization of gelatin
from the bone of cobia fish (Rachycentron canadum). Supervised by TATI
NURHAYATI and PIPIH SUPTIJAH.
The Utilization of cobia (Rachycentron canadum) bone was not optimum.
The convertion of fish bone to be the gelatin can increase the value of this rare
product. There were four main steps to isolate the gelatin from the bone, such as
degreasing, deproteinitation in NaOH 0,05 M with the sample/solution ratio
1:10 (b/v) for five days, demineralitation in HCl 5% with the sample/solution
ration 1:6 (b/v), for four days, and the extraction on 70oC aquades for three hours
with the sample/ solution ratio 1:2 (b/v). The yield of this process was 5,76%
based on wet weight of bione. The gelatin had high proteins content (86,65%) and
less of water (10,35%), ash (0,75%), and fat (1,26%) content. The pH of gelatin
was 6,56. The amino acid analysis showed the gelatin was high glysin and prolina
content. Fourier transform infrared (FTIR) spectroscopic analyze showed

absorption bands of amide A, B, I, II, dan III at 3335, 2923, 1657, 1543, and
1235 cm-1.
Key words: cobia (Rachycentron canadum), degreasing, deproteinitation,
demineralitation, extraction, gelatin.

© Hak Cipta Milik IPB, Tahun 2014
Hak Cipta Dilindungi Undang-Undang
Dilarang mengutip sebagian atau seluruh karya tulis ini tanpa mencantumkan
atau menyebutkan sumbernya. Pengutipan hanya untuk kepentingan pendidikan,
penelitian, penulisan karya ilmiah, penyusunan laporan, penulisan kritik, atau
tinjauan suatu masalah; dan pengutipan tersebut tidak merugikan kepentingan
IPB
Dilarang mengumumkan dan memperbanyak sebagian atau seluruh karya tulis ini
dalam bentuk apa pun tanpa izin IPB

EKSTRAKSI DAN KARAKTERISASI GELATIN DARI TULANG
IKAN COBIA (Rachycentron canadum)

SILVANA GODELIFA M. FOFID

Skripsi
sebagai salah satu syarat untuk memperoleh gelar
Sarjana Perikanan pada
Departemen Teknologi Hasil Perairan

DEPARTEMEN TEKNOLOGI HASIL PERAIRAN
FAKULTAS PERIKANAN DAN ILMU KELAUTAN
INSTITUT PERTANIAN BOGOR
BOGOR
2014

Judul Skripsi
Nama
NIM
Program Studi

: Ekstraksi dan Karakterisasi Gelatin dari Tulang Ikan Cobia
(Rachycentron canadum)
: Silvana Godelifa M. Fofid
: C34090003

: Teknologi Hasil Perairan

Disetujui oleh

Dr Tati Nurhayati, SPi, MSi
Pembimbing I

Dr Dra Pipih Suptijah, MBA
Pembimbing II

Diketahui oleh

Prof Dr Ir Joko Santoso, MSi
Ketua Departemen

Tanggal Lulus:

KATA PENGANTAR

Puji dan syukur penulis pajatkan kepada Tuhan Yang Maha Esa karena

skripsi yang berjudul “Ekstraksi dan karakterisasi gelatin dari tulang ikan cobia
(Rachycentron canadum)” dapat diselesaikan dengan baik. Skripsi ini merupakan
salah satu syarat untuk memperoleh gelar sarjana di Departemen Teknologi Hasil
Perairan, Fakultas Perikanan dan Ilmu Kelautan, Institut Pertanian Bogor.
Pada kesempatan ini, penulis ingin mengucapkan terima kasih kepada semua
pihak yang telah memberikan bantuan dan dorongan hingga penulis dapat
menyelesaikan skripsi ini, yaitu:
1
Dr Tati Nurhayati, SPi, MSi dan Dr Dra Pipih Suptijah, MBA selaku dosen
pembimbing yang telah memberikan pengarahan dalam penyusunan skripsi
ini,
2
Dr Ir Ruddy Suwandi, MS, MPhil selaku dosen penguji yang telah
memberikan saran dan kritik untuk perbaikan skripsi ini,
3
Prof Dr Ir Joko Santoso, MSi selaku ketua Departemen Teknologi Hasil
Perairan,
4
Dosen dan staf administrasi Departemen Teknologi Hasil Perairan,
5

Ibu Ema Masruroh, SSi; Dini Indriani, AMd; Saeful Bahri, AMd; Ibu Ari;
dan Ibu Butet yang telah membantu penulis selama penelitian di
Laboratorium,
6
Paulinus Fofid, Lambertina Fenanlampir, Mario Ronaldo Christian Fofid,
Anton Oktavio Rian Fofid serta seluruh keluarga yang telah memberikan
dukungan dan motivasi kepada penulis,
7
Christy Ariesta teman seperjuangan dalam penelitian ini,
8
Margaretha Winem, Annisa Saskia, Tommy Gantohe, Olivia Scarinta, Dewi
Octavia, Rizqi Monoarfa Putri, Theresia Farneubun, Donatila Faranso, serta
teman-teman seperjuangan THP 46 Alto yang senantiasa memberikan
semangat dan dukungan kepada penulis.
Penulis menyadari bahwa penulisan skripsi ini masih jauh dari sempurna.
Oleh karena itu, kritik dan saran yang membangun dari semua pihak sangat
diharapkan. Semoga skripsi ini dapat memberikan manfaat bagi semua pihak yang
memerlukannya.

Bogor, Agustus 2014

Silvana Godelifa M. Fofid

DAFTAR ISI
DAFTAR TABEL .............................................................................................. xii
DAFTAR GAMBAR ......................................................................................... xii
DAFTAR LAMPIRAN ...................................................................................... xii
PENDAHULUAN................................................................................................ 1
Latar Belakang ............................................................................................ 1
Perumusan Masalah .................................................................................... 2
Tujuan Penelitian ........................................................................................ 2
Manfaat Penelitian ...................................................................................... 2
Ruang Lingkup Penelitian ........................................................................... 2
METODE............................................................................................................. 3
Bahan .......................................................................................................... 3
Alat ............................................................................................................. 3
Prosedur Penelitian...................................................................................... 3
Preparasi bahan baku.......................................................................... 3
Optimasi ekstraksi gelatin (modifikasi Amiruldin 2007) ..................... 4
Hidrolisis ossein ................................................................................. 4

Prosedur Analisis ........................................................................................ 4
Uji Bradford (Bradford 1976)............................................................. 4
Analisis pH (AOAC 2005) ................................................................. 4
Analisis asam amino (AOAC 1995) ................................................... 6
Analisis gugus fungsi dengan FTIR .................................................... 7
Analisis data ...................................................................................... 7
HASIL DAN PEMBAHASAN............................................................................. 8
Karakteristik Bahan Baku ............................................................................ 8
Optimasi Proses Degreasing, Deproteinisasi, Demineralisasi Tulang Ikan
Cobia .......................................................................................................... 8
Karakteristik Gelatin ................................................................................. 10
Komposisi Asam Amino Gelatin ............................................................... 11
Analisis Gugus Fungsi dengan Fourier Transform Infra Red (FTIR) ......... 12
KESIMPULAN DAN SARAN........................................................................... 14
Kesimpulan ............................................................................................... 14
Saran ......................................................................................................... 14
DAFTAR PUSTAKA......................................................................................... 15
LAMPIRAN....................................................................................................... 18
RIWAYAT HIDUP ............................................................................................ 21

DAFTAR TABEL
Komposisi proksimat tulang ikan cobia dan ikan tuna ...................................... 8
Efektivitas penurunan lemak pada larutan NaOH ............................................. 9
Karakteristik proksimat, pH, dan rendemen gelatin tulang cobia .................... 10
Komposisi asam amino gelatin tulang ikan cobia, BSG, PSG, ikan silver
carp, channel catfish, dan standar GMIA ....................................................... 12

DAFTAR GAMBAR
Diagram alir pembuatan gelatin ....................................................................... 6
Konsentrasi protein terlarut dalam larutan NaOH 0,05 M, sisa
perendaman tulang berdasarkan waktu perendaman ........................................ 9
Spektra inframerah gelatin ............................................................................. 14

DAFTAR LAMPIRAN
Kurva regresi linier standar BSA ................................................................... 18
Hasil uji anova nilai konsentrasi protein larutan NaOh sisa perendaman
tulang ............................................................................................................ 20
Hasil uji DMRT pengaruh lamanya perendaman terhadap konsentrasi
protein larutan sisa perendaman tulang .......................................................... 20

PENDAHULUAN
Latar Belakang
Ikan cobia merupakan ikan pelagis dan dapat ditemukan di daerah tropis dan
subtropis. Sebayang (2012) menyatakan bahwa ikan cobia memiliki ciri khas yaitu
memiliki tubuh yang panjang dengan kepala agak pipih, pita gelap pada sisi lateral
memanjang dari mata sampai pangkal ekor, sirip dorsal pertama berupa duri
berjumlah 7 sampai 9 yang tidak dihubungkan oleh membran. Ikan cobia sering
dijumpai di Samudera Pasifik, Atlantik dan sebelah baratdaya Meksiko. Ikan
cobia dewasa tidak terdapat di laut antara bulan Maret dan Oktober serta
dipercaya bermigrasi dari daerah perairan tropis ke daerah yang lebih dingin. Ikan
cobia bertelur di perairan tropis Teluk Meksiko yang jauh dari pantai atau tepi laut
antara Bulan April dan Oktober, telur dan larvanya dikumpulkan dari ekosistem
perairan estuari di Florida. Penyebaran ikan cobia di wilayah Indonesia adalah di
perairan Bali dan Lampung. Budidaya ikan cobia juga telah dilakukan di perairan
Lampung. Ikan cobia belum dimanfaatkan secara optimal karena belum dikenal
secara luas.
Gelatin merupakan suatu jenis protein yang diekstraksi dari jaringan kolagen
hewan. Kolagen terdapat pada tulang, tulang rawan, kulit, dan jaringan ikat pada
hewan. Gelatin diperoleh dengan cara denaturasi panas dari kolagen. Perbedaan
gelatin dan kolagen adalah kolagen memiliki struktur triple helix, sedangkan
gelatin single helix. Kolagen juga tidak bersifat reversible, yaitu sifat di mana
membentuk sol jika dipanaskan dan kembali menjadi gel jika didiginkan,
sedangkan gelatin bersifat reversible. Gelatin lebih tahan panas jika dibandingkan
dengan kolagen. Permintaan gelatin telah meningkat selama bertahun-tahun.
Produksi gelatin dunia mendekati angka 326.000 ton per tahun. Sebanyak 46%
gelatin yang bersumber dari kulit babi, dari kulit sapi sebesar 29,4%, dari tulang
sapi sebesar 23,1%, dan dari sumber lain sebesar 1,5% (Karim dan Bhat 2009).
Gelatin dibedakan menjadi 2 tipe berdasarkan proses pembuatannya. Gelatin tipe
A dibuat melalui proses asam, sedangkan gelatin tipe B dibuat melalui proses basa.
Gelatin dapat dimanfaatkan dalam industri fotografi, farmasi, dan pangan
sebagai emulsifier, foaming agent, stabilizer, water binding, dan edible film.
Gelatin memiliki sifat yang dapat berubah secara reversible dari bentuk sol ke gel,
mengembang dalam air dingin, dapat membentuk film. Gelatin juga dapat
mempengaruhi viskositas suatu bahan, dan dapat melindungi sistem koloid. Sifat
yang dimiliki gelatin tersebut menyebabkan gelatin lebih banyak disukai
dibandingkan dengan bahan lain, contohnya gum xantan, karegenan, dan pektin,
sehingga gelatin cocok untuk diterapkan dalam industri pangan (Guillen et al. 2011).
Gelatin pada umumnya berasal dari hewan mamalia yaitu babi dan sapi
Produksi gelatin yang bersumber dari babi dan sapi dapat menjadi kendala karena
babi haram bagi umat Islam dan Yahudi, serta sapi haram bagi umat Hindu. Hal
tersebut dapat diatasi dengan menggunakan tulang atau kulit ikan sebagai bahan
baku pembuatan gelatin. Penelitian terkait gelatin yang bersumber dari tulang ikan
sebelumnya telah dilakukan pada beberapa jenis ikan, contohnya tulang ikan tuna
(Thunnus sp) (Nurilmala et al. 2006), ikan mas (Cyprinus carpio)
(Da Silva et al. 2011), ikan nila (Lates niloticus) (Muyonga et al. 2004).

2
Limbah hasil samping dari produksi fillet ikan cobia berupa tulang, kulit,
jeroan, dan kepala. Limbah tulang hasil samping tersebut dapat dimanfaatkan
sebagai bahan baku pembuatan gelatin. Sebayang (2012) mengemukakan bahwa
persentase tulang ikan cobia sebesar 16,42% dari total berat tubuh, kulit 6,87%,
kepala 28,67%, jeroan 11,21%, dan daging 36,83%. Pemanfaatan limbah ikan
cobia masih terbatas pada pemanfaatan kulit (Amiza dan Aishah 2011), sehingga
pembuatan gelatin yang bersumber dari tulang ikan cobia perlu untuk dilakukan.
Hal ini juga bermanfaat sebagai peningkatan nilai komersil hasil samping produk
perikanan dan sebagai alternatif untuk menggantikan gelatin yang bersumber dari
babi dan sapi.

Perumusan Masalah
Limbah tulang ikan cobia belum dimanfaatkan secara optimal. Salah satu
alternatif meningkatkan nilai komersil limbah tulang cobia adalah dengan
pembuatan gelatin. Gelatin dapat dimanfaatkan dalam industri, contoh: industri
pangan dan farmasi. Permasalahan dalam pemanfaatan gelatin adalah kelompok
agama tertentu tidak menghalalkan gelatin yang terbuat dari babi atau sapi.
Tulang ikan cobia juga belum dimanfaatkan sebagai bahan baku pembuatan
gelatin. Kualitas gelatin dapat dilihat melalui hasil karakterisasi yang
dibandingkan dengan standar mutu gelatin.

Tujuan Penelitian
Tujuan penelitian ini adalah menentukan waktu perendaman tulang ikan
cobia dengan larutan alkali untuk menghilangkan protein non-kolagen, lemak, dan
abu; mengekstraksi dan mengarakterisasi gelatin, serta membandingkannya
dengan standar mutu.

Manfaat Penelitian
Ekstraksi gelatin dari tulang ikan cobia (Rachycentron canadum) dapat
menjadi upaya pemanfaatan hasil samping produk perikanan dan menghasilkan
gelatin yang memiliki mutu baik.

Ruang Lingkup Penelitian
Ruang lingkup penelitian ini antara lain pengambilan sampel, preparasi
sampel, analisis proksimat sampel, pembuatan gelatin, analisis karakteristik
sampel, analisis data, serta penulisan laporan.

3

METODE
Penelitian ini dilaksanakan pada bulan April 2013 sampai April 2014.
Preparasi dan ekstraksi sampel dilakukan di Laboratorium Pengetahuan Bahan
Baku Industri Hasil Perairan, Laboratorium Biokimia Hasil Perairan,
Laboratorium Pengetahuan Bahan Baku Industri Hasil Perairan, Departemen
Teknologi Hasil Perairan, Fakultas Perikanan dan Ilmu Kelautan. Analisis gugus
fungsi dilakukan di Laboratorium Analisis Bahan, Departemen Fisika, Fakultas
MIPA, Institut Pertanian Bogor. Analisis asam amino dan proksimat di
Laboratorium Saraswanti Indo Genetech.

Bahan
Bahan utama gelatin yang digunakan dalam penelitian ini adalah tulang ikan
cobia (Rachycentron canadum) yang diperoleh dari Pelabuhan Perikanan
Nusantara Muara Angke (Jakarta). Bahan untuk penentuan analisis protein
kualitatif yaitu larutan Bradford. Bahan yang digunakan pada pembuatan gelatin
adalah akuades, NaOH, HCl, dan bahan untuk analisis karakteristik gelatin.

Alat
Alat yang digunakan dalam preparasi ikan cobia adalah pisau. Alat yang
digunakan dalam uji Bradford adalah labu ukur, kertas saring, dan tabung reaksi.
Alat yang digunakan dalam pembuatan gelatin adalah termometer, beaker glass,
batang pengaduk, dan kompor listrik. Alat yang digunakan dalam analisis
proksimat adalah, oven, sudip, desikator (analisis kadar air); tabung kjeldahl,
destilator, biuret (analisis kadar protein); tabung sokhlet, (analisis kadar lemak);
tanur dan desikator (analisis kadar abu). Alat yang digunakan dalam pengujian
gusus fungsi gelatin adalah Fourier Transform Infra Red (FTIR) merk
Abbmb3000. Pengujian asam amino menggunakan alat High Performance Liquid
Chromatography (HPLC) merek Waters Corporation USA.

Prosedur Penelitian
Pembuatan gelatin dari tulang ikan cobia dilakukan melalui empat tahap,
yaitu karakterisasi bahan baku tulang ikan cobia, penentuan perlakuan terbaik
pada pembuatan gelatin, ekstraksi gelatin, dan karakterisasi gelatin.
Preparasi bahan baku
Preparasi bahan baku dilakukan dengan memisahkan bagian tulang dari
bagian lainnya. Tulang ikan dipotong hingga ukurannya 1x1 cm dengan ketebalan
2 mm. Proses berikutnya yang dilakukan adalah proses penghilangan lemak atau
degreasing pada suhu 70oC selama 30 menit. Tulang ikan lalu dijemur di bawah
panas matahari selama 2 hari.

4
Optimasi ekstraksi gelatin (modifikasi Amiruldin 2007)
Pembuatan gelatin diawali dengan melakukan deproteinisasi untuk
menghilangkan protein non kolagen dan komponen lain menggunakan larutan
alkali. Larutan alkali digunakan adalah larutan NaOH konsentrasi 0,05 M dengan
perbandingan 1:10 (b/v) pada suhu ruang. Larutan alkali bertujuan untuk
menghilangkan protein non kolagen yang masih terkandung di dalam tulang,
mengikat lemak yang membentuk sabun. Larutan NaOH diganti setiap 24 jam
sekali selama 6 hari. Uji Bradford dilakukan untuk untuk menentukan lama waktu
perendaman terbaik. Efektivitas penurunan lemak diukur secara kualitatif. Proses
selanjutnya adalah demineralisasi dengan menggunakan HCl 5% dengan
perbandingan 1:6 (b/v) selama 4 hari. Asam mampu mengubah serat kolagen
triple helix menjadi rantai tunggal. Sampel tulang yang telah lunak atau ossein
dinetralisasi menggunakan larutan akuades hingga netral.
Hidrolisis ossein
Hidrolisis gelatin dilakukan terhadap tulang yang telah menjadi ossein hasil
perendaman. Ekstraksi dilakukan dengan akuades selama tiga jam pada suhu 70oC.
Perbandingan antara akuades dan sampel yaitu 1:2 (b/v). Hasil ekstraksi yang
diperoleh merupakan gelatin larut air. Proses selanjutnya adalah pengeringan
menggunakan oven pada suhu 40 oC selama 2 hari sehingga diperoleh lembaranlembaran gelatin. Diagram alir pembuatan gelatin disajikan pada Gambar 1.

Prosedur Analisis
Analisis yang dilakukan dalam mengarakterisasi gelatin dari tulang ikan
cobia meliputi uji Bradford, analisis komposisi proksimat, analisis pH, analisis
FTIR, analisis, asam amino, dan analisis data.
Uji Bradford (Bradford 1976)
Penentuan konsentrasi protein terlarut pada sampel dilakukan dengan
menggunakan uji Bradford. Standar protein yang digunakan pada pengujian ini
adalah Bovine Serum Albumin (BSA). Pembuatan larutan Bradford dilakukan
dengan mencampurkan 10 mg Coomasive Briliat Blue (CBB) dengan 5 mL etanol
95%, lalu ditambahkan 10 mL larutan asam fosfat 85% dan akuades sehingga
volumenya mencapai 500 mL. Larutan Bradford lalu disaring menggunakan
kertas saring.
Konsentrasi protein terlarut diukur dengan menggunakan spektrofotometer.
Sebanyak 0,01 mL sampel ditambahkan dengan 1,99 mL akuades, kemudian
divortex. Sampel yang telah divortex kemudian ditambahkan dengan 5 mL larutan
Bradford. Absorbansi sampel ditentukan dengan spektrofotometer pada panjang
gelombang 595 nm.
Analisis proksimat (AOAC 2005)
Analisis proksimat dilakukan untuk mengetahui komposisi kimia suatu
bahan yang meliputi, analisis kadar air, kadar lemak, kadar protein, dan kadar abu
dari suatu bahan atau sampel.
Analisis pH (AOAC 2005)
Sebanyak 1 gram sampel dilarutkan dalam 20 mL akuades, kemudian
ditambahkan 50 mL akuades dan diaduk hingga homogen. Alat pH meter

5
dihidupkan dan dibiarkan hingga stabil. Elektroda dicelupkan ke dalam sampel
selama beberapa saat sampai diperoleh angka yang stabil pada monitor pH meter.
Ikan cobia
(Rachycentron canadum)

Analisis proksimat

Preparasi sampel
Degreasing pada suhu 70oC selama 30 menit)

Penjemuran di bawah sinar matahari selama 2 hari

Perendaman dalam larutan NaOH 0,05 M
(1:10) (b/v) dengan perlakuan waktu perendaman 1-6
hari

Tulang perendaman NaOH
dengan perlakuan terbaik

Uji konsentrasi protein
terlarut pada larutan sisa
perendaman NaOH setiap 24
jam selama 6 hari

Kandungan protein terendah

Netralisasi

Perendaman dalam larutan HCl 5% (1:6) (b/v) selama 4 hari

Netralisasi
Ekstraksi dengan akuades (70°C, 3 jam) dengan rasio 2:1 (b/v)

Gelatin

Pengeringan dengan oven pada suhu 40oC selama 2 hari

Serbuk gelatin

6

Gambar 1 Diagram alir pembuatan gelatin
Analisis asam amino (AOAC 1995)
Sebanyak 0,2 gram sampel disiapkan dalam tabung reaksi tertutup dan
ditambahkan 5mL HCl 6N. Sampel dimasukan dalam oven dengan suhu 100 oC
selama 24 jam, selanjutnya sampel disaring dalam kertas saring Whatman 40.
Hasil hidrolisis dipipet sebanyak 20 μl larutan pengering (aseton). Lalu
dikeringkan dengan pompa vakum bertekanan 50 torr. Sampel yang telah
dikeringkan ditambahkan larutan derivat (methanol, phenyl iso tiocyanat dan
TEA) sebanyak 30 μl dan dibiarkan selama kurang lebih 20 menit. Sampel
selanjutnya diencerkan dengan 200 μl larutan pengencer natrium asetat 1 M.
Sampel siap dianalisis dengan menggunakan HPLC Water Asiociates. Kondisi
HPLC pada saat dilakukan analisis:
Temperatur kolom
: 38 oC
Jenis kolom
: Pico tag 3,9 X 150 nm coulomb
Kecepatan alir
: Sistem linier gradient

7
Batas tekanan
: 3000 psi
Program
: Gradien
Fase gerak
: Asetonitril 60%
Buffer Natrium Asetat 1 M, pH 5,75
Detektor
: UV, panjang gelombang 254 nm
Konsentrasi asam amino dapat ditentukan dengan rumus:

Keterangan :
AC : Luas area sampel
AS : Luas area standar
BC : Berat sampel (µg)
BS : Berat standar (µg)
BM : Berat molekul masing-masing asam amino
Fp : Faktor pengenceran
Analisis gugus fungsi dengan FTIR
Analisis FTIR dilakukan untuk mengetahui gugus fungsi khas dari gelatin
yang dihasilkan. Sebanyak 0,2 gram gelatin dibentuk pellet dengan KBr dalam
mortar hingga homogen, kemudian dimasukkan ke dalam cetakan pellet dan
dipadatkan. Sampel lalu divakum dalam mesin pencetak pellet. Pellet yang telah
divakum dimasukkan ke dalam sel kemudian dimasukkan pada media penempatan
sel dengan ditembakkan sinar dari spektofotometer inframerah IR-408 yang sudah
dinyalakan terlebih dahulu dengan kondisi yang stabil. Selanjutnya, dilakukan
pendeteksian menggunakan tombol detektor dan akan dihasilkan rekorder
histogram FTIR pada monitor yang akan menampilkan puncak-puncak dari gugus
fungsi yang terdapat pada sampel. Histogram yang diperoleh dianalisis untuk
memperoleh data kualitatif maupun kuantitatif.
Analisis data
Data yang diperoleh dari hasil uji Bradford dianalisis dengan menggunakan
softwear SPSS 17. Rancangan yang digunakan adalah Rancangan Acak Lengkap
(RAL). Perlakuan yang digunakan adalah lama perendaman. Ulangan yang
dilakukan pada setiap perlakuan yaitu 2 kali. Model rancangannya adalah:
Yij = μ + τi + εij
Keterangan:
Yij = Nilai pengamatan dari perlakuan ke-i (waktu) dan ulangan ke-j
μ
= Nilai rataan umum populasi
τi
= Pengaruh perlakuan ke-i (waktu)
εij = Galat pengamatan pada perlakuan ke-i dengan ulangan ke-j.
Apabila hasil analisis menunjukkan berpengaruh nyata, maka dilanjutkan
dengan uji Duncan’s Multiple Range Test (DMRT) dengan taraf kepercayaan
95%. Hipotesis Pengaruh kosentrasi NaOH:
H0 = Lamanya perendaman tidak berpengaruh nyata terhadap total protein nonkolagen terlarut

8
H1

= Lamanya perendaman berpengaruh nyata terhadap total protein nonkolagen terlarut.

HASIL DAN PEMBAHASAN
Karakteristik Bahan Baku
Tulang ikan cobia yang digunakan terlebih dahulu dikarakterisasi dengan
melakukan analisis komposisi proksimat. Hal ini bertujuan untuk mengetahui
kandungan gizi yang terkandung di dalamnya. Analisis komposisi proksimat yang
dilakukan meliputi kadar air, protein, lemak, dan abu. Komposisi proksimat
tulang ikan cobia dan perbandingannya dengan tulang ikan tuna disajikan pada
Tabel 1.
Tabel 1 Komposisi proksimat tulang ikan cobia dan ikan tuna
Sumber
Tulang ikan cobia
Tulang ikan tuna1

Kadar air
(% bb)
26,41±0,48
28,57

Kadar protein
(% bb)
23,12±0,24
23,64

Kadar lemak
(% bb)
19,65±0,31
15,49

Kadar abu
(% bb)
27,68±0,13
28,97

Keterangan : 1(Amiruldin 2007)

Kadar air tulang ikan cobia yang digunakan adalah sebesar 26,41±0,48%.
Nilai ini lebih rendah dari nilai yang diperoleh Amiruldin (2007). Kadar protein
sebesar 23,12±0,24% relatif sama dengan yang diperoleh oleh Amiruldin (2007).
Kadar lemak yang terkandung pada tulang ikan cobia sebesar 19,65±0,31%.
Perbedaan komposisi antara tulang ikan cobia dan tuna dipengaruhi spesies,
habitat, serta makanan. Winarno (2002) menyatakan kadar protein pada kisaran
> 20% berada pada taraf tinggi. Kadar lemak dikatakan rendah bila nilainya
< 5%. Perendaman dengan larutan alkali dapat menurunkan jumlah protein non
kolagen, abu dan lemak.

Optimasi Proses
Tahap awal pembuatan gelatin adalah dengan penghilangan komponen
lemak melalui proses degreasing. Proses degreasing dilakukan pada suhu antara
titik cair lemak dan suhu koagulasi albumin tulang yaitu antara 32-80oC, sehingga
dihasilkan kelarutan lemak yang optimum. Proses selanjutnya adalah proses
deproteinisasi. Tujuan deproteinisasi adalah untuk menghilangkan protein non
kolagen. Konsentrasi protein terlarut pada larutan NaOH berdasarkan waktu
perendaman tersaji pada Gambar 2. Hasil uji kualitatif penurunan lemak yang
dilihat dari tingkat kekeruhan larutan NaOH disajikan pada Tabel 2.

9

Nilai Konsentrasi protein (mg/mL)

1.8
1.6

1,5317 F
1,3333 E

1.4
1.2

1,1032 D
1,0000 C

1
0,7788 B

0.8
0,5317 A

0.6

0.4
0.2
0

1

2

3

4

5

6

Waktu perendaman (hari)

Gambar 2 Konsentrasi protein terlarut dalam larutan NaOH 0,05 M, sisa
perendaman tulang berdasarkan waktu perendaman
Hasil analisis statistik menggunakan Rancangan Acak Lengkap
menunjukkan bahwa lamanya perendaman berpengaruh terhadap total protein
non-kolagen terlarut dan setiap perlakuan menunjukkan hasil yang berbeda nyata.
Gambar 3 menunjukkan bahwa perlakuan terbaik yang ditandai dengan
konsentrasi protein terkecil adalah pada hari kelima. Yang et al. (2007)
menyatakan bahwa larutan alkali NaOH dapat menghilangkan protein non
kolagen. Pernyataan ini sejalan dengan Zhou dan Regenstein (2005) yang
menyatakan bahwa perendaman dalam alkali dapat menghilangkan keberadaan
lemak dan protein pada bahan, yaitu protein non-kolagen, serta menghasilkan
gelatin dengan kandungan protein yang tinggi. Larutan Alkali juga dapat
menurunkan abu pada bahan baku. Konsentrasi protein yang meningkat pada hari
keenam disebabkan oleh protein-protein kolagen yang telah larut ke dalam larutan
NaOH.
Tabel 2 Efektivitas penurunan lemak pada larutan NaOH
Hari
1
2
3
4
5
6

Tingkat kekeruhan
++++
++++
+++
++
+
+

Busa
++++
+++
++
+
+
+

Tabel 2 menunjukkan bahwa NaOH dapat mengurangi lemak yang masih
terkandung pada tulang ikan cobia. Hal ditunjukkan dengan tingkat kekeruhan
larutan yang semakin berkurang. Nagai dan Suzuki (1999) mengemukakan bahwa
perendaman NaOH juga dapat menghilangkan lemak dan abu yang masih
terkandung di dalam tulang. Busa menjadi salah satu indikator penurunan lemak

10
karena adanya proses saponifikasi antara lemak dan alkali. Semakin sedikit busa
yang dihasilkan menunjukkan bahwa kandungan lemak pada larutan semakin
berkurang. Handayani et al. (2012) menyatakan bahwa busa tercipta karena
reaksi antara lemak dan alkali (NaOH) akan menghasilkan sabun dan air. Proses
berikutnya adalah demineralisasi. Jamilah dan Harvinder (2002) menyatakan
bahwa perendaman dalam larutan asam bertujuan untuk menghilangkan garam
dan kalsium tulang sehingga dihasilkan tulang lunak yang disebut ossein.

Karakteristik Gelatin
Kualitas gelatin dari tulang ikan cobia ditunjukkan hasil karakterisasi.
Efektivitas proses degreasing, deproteinisasi, dan demineralisasi yang bertujuan
untuk menghilangkan protein non kolagen dan komponen lainnya juga dapat
dilihat melalui komposisi proksimat, pH dan rendemen. Karakteristik gelatin dari
tulang ikan cobia dan beberapa ikan disajikan pada Tabel 3.
Tabel 3 Karakteristik proksimat, pH, dan rendemen gelatin tulang cobia
Parameter
Kadar air (% bb)
Kadar abu (% bb)
Kadar lemak (% bb)
Kadar protein (% bb)
pH
Rendemen (% bb)

Gelatin ikan cobia
10,35±0,43
0,75±0,11
1,29±0,06
86,65±0,19
6,56±0,16
5,76±0,12

Standar GMIA
(GMIA 2012)
8-15
1-2,5
84-90
3,8-7,5
-

Nilai kadar air gelatin dari tulang cobia yaitu 10,35±0,43% lebih tinggi dari
dari kadar air pada ikan kakap merah (Sari et al. 2012), ikan patin
(Nurilmala 2006), dan channel catfish (Liu et al. 2009). Kadar abu dari gelatin
cobia yaitu 0,75±0,11%. Nilai kadar air dan abu gelatin dari tulang cobia masih
memenuhi standar dan GMIA (2012). Kadar lemak yang terkandung di dalam
gelatin cobia sebesar 1,29±0,06%. Penurunan kadar lemak dan abu dari bahan
baku menunjukkan bahwa proses degreasing, deproteinisasi, dan demineralisasi
mampu mengurangi komponen non kolagen pada tulang ikan cobia. Kadar protein
gelatin cobia lebih tinggi dari ikan patin (Nurilmala et al 2006), channel catfish
(Liu et al. 2009), dan lebih rendah dari ikan kakap merah (Sari et al. 2012). Kadar
protein gelatin tulang ikan cobia juga memenuhi standar protein gelatin GMIA.
Karim dan Bhat (2009) menyatakan bahwa perbedaan protein disebabkan oleh
perbedaan metode ekstraksi dan jenis ikan yang digunakan.
Nilai pH digunakan untuk menentukan derajat keasaman suatu bahan. Nilai
pH juga merupakan salah satu parameter yang ditetapkan dalam penentuan
standar mutu gelatin. Nilai pH gelatin dari tulang ikan cobia yang cenderung
netral sehingga lebih tinggi jika dibandingkan dengan nilai pH pada gelatin dari
ikan patin (Peranginangin et al. 2005), yaitu 4,61; dan silver carp
(Tavakolipour 2011) yang memiliki pH sebesar 5,2. Nilai pH gelatin tulang ikan
cobia yang cenderung netral masih berada pada rentang standar GMIA
(GMIA 2012). Zhou dan Regenstein (2005) menyatakan kombinasi perlakuan

11
asam dan basa pada proses ekstraksi cenderung menghasilkan pH akhir yang
netral. Jenis asam yang digunakan pada perendaman juga mempengaruhi nilai pH
pada gelatin. Proses penetralan berpengaruh pada pH akhir gelatin karena
penetralan berfungsi mengurangi sisa-sisa larutan asam maupun basa akibat
perendaman.
Perhitungan rendemen dilakukan untuk mengetahui persentase gelatin yang
dihasilkan. Rendemen juga berguna untuk melihat keefektifan proses ekstraksi.
Rendemen gelatin tulang ikan cobia lebih kecil dari rendemen yang dimiliki oleh
gelatin patin (Peranginangin et al. 2005), yaitu 15,38%; channel catfish
(Liu et al. 2009), dan lizardfish (Wangtueai dan Noonhorm 2009) yang memiliki
rendemen sebesar 9,1%. Rendemen dipengaruhi oleh pH, struktur tulang, dan
kandungan kolagen dalam tulang. Nilai pH juga mempengaruhi kemurnian gelatin.
Poppe (1992) dalam Peranginangin et al. (2005) menyatakan bahwa
pemecahan triple helix akan semakin besar jika laju hidrolisis semakin cepat.
Rendemen gelatin semakin meningkat seiring dengan penurunan pH. Rendemen
gelatin dari tulang cobia lebih kecil karena NaOH yang masih terikat pada tulang
yang menyebabkan jalannya hidrolisis menjadi terhambat. Liu et al. (2009)
menyatakan bahwa perbedaan rendemen gelatin dapat disebabkan oleh perbedaan
konsentrasi larutan yang digunakan, perbedaan metode ekstraksi, dan jenis bahan.
Faktor pencucian dapat menjadi penyebab berkurangnya rendemen gelatin. Bahan
yang hilang pada saat pencucian dan penirisan yang kurang sempurna
mengakibatkan bobot terhitung saat penimbangan bukan bobot murni tulang.

Komposisi Asam Amino Gelatin
Asam amino merupakan molekul yang membentuk protein. Analisis asam
amino bertujuan untuk mengetahui jenis dan komposisi asam amino yang
menyusun gelatin hasil ekstraksi. Komposisi asam amino juga merupakan salah satu
faktor mempengaruhi sifat fisik gelatin. Komposisi asam amino yang menyusun
gelatin dari tulang cobia disajikan pada Tabel 4.
Asam amino yang terdapat didalam gelatin merupakan asam amino tidak
lengkap, karena tidak adanya asam amino triptofan. Asam amino yang memiliki
nilai paling tinggi adalah glisina dan prolina yaitu 19,058% dan 11,853%.
Kandungan asam amino terendah adalah isoleusina dan leusina, masing-masing
sebesar 1,100% dan 1,731%. Kandungan glisina dan prolina pada gelatin tulang
cobia lebih tinggi dari kandungan glisina pada Bovine Skin Gelatine (BSG)
(Hafidz et al. 2011), dan lebih rendah dari kandungan Porcine Skin Gelatine
(PSG) (Hafidz et al. 2011), gelatin silver carp (Tavakolipour 2011), gelatin
channel catfish (Liu et al. 2009), dan standar GMIA (GMIA 2012).
Sanei et al. (2013) menyatakan bahwa komposisi asam amino bervariasi
tergantung pada sumber, spesies, dan jenis kolagen. Proses hidrolisis merupakan
tahapan yang paling penting karena pada proses ini protein diurai menjadi asam
amino Kandungan NaOH yang diduga masih terikat pada tulang menyebabkan
kondisi asam yang diperlukan untuk proses hidrolisis tidak tercapai. Hal tersebut
menyebabkan hanya sedikit protein yang dipecah menjadi asam amino.
Kandungan kolagen pada kulit babi lebih tinggi dari kulit sapi, sehingga ketika

12
diekstraksi, gelatin yang bersumber dari kulit babi memiliki kandungan asam
amino yang lebih tinggi dari tulang ikan.
Tabel 4. Komposisi asam amino gelatin tulang ikan cobia, BSG, PSG, ikan
silver carp, channel catfish, dan standar GMIA
Sumber

Asam
amino
Asam
aspartat
Serina
Asam
glutamat
Glisina
Histidina
Arginina
Treonina
Alanina
Prolina
Valina
Metionina
Lisina
Isoleusina
Leusina
Fenilalanina

Gelatin
tulang
cobia
5,380

BSG1

PSG1

Silver
carp2

Chanel
catfish3

1,7

4,1

4,7

4,69

6,2

3,291
9,926

1,5
3,4

3,5
8,3

4,3
7,4

3,74
10,52

2,9
11,3

19,058
6,669

10,8
Tidak
terdeteksi
4,7
1,5
3,3
6,3
1,0
0,4
1,1
0,7
1,2
1,0

23,9
Tidak
terdeteksi
11,1
3,5
8,0
15,1
2,6
1,0
2,7
1,2
2,9
2,7

31,7
4,5

21,77
1,06

26,4
0,9

5,3
2,7
12,0
12,4
1,9
1,2
2,7
1,2
2,5
1,4

7,22
1,93
9,25
13,08
2,57
1,29
3,57
1,62
2,79
1,94

8,3
2,2
8,6
16,2
2,5
0,8
4,1
1,4
3,1
2,1

7,996
2,702
9,515
11,853
2,323
1,373
3,797
1,100
1,731
1,868

Standar
GMIA4

Keterangan: 1(Hafidz et al. 2011); 2(Tavakolipour 2011); 3(Liu et al. 2009); 4(GMIA 2012)

Susunan asam amino gelatin hampir sama dengan kolagen.
Gimenez et al. (2005) menyatakan bahwa asam amino glisina, prolina, dan
hidroksiprolina merupakan asama amino utama penyusun gelatin. Glisina mengisi
2
/3 bagian dari komposisi asam amino, sisanya diisi oleh prolina, hidroksiprolina
dan asam amino lainnya. Hidroksiprolina merupakan salah satu asam amino
pembatas dalam berbagai protein. Semakin besar nilai glisina, prolina,
hidroksiprolina akan berpengaruh pada kualitas mutu gelatin.
Kandungan prolina dan hidroksiprolina akan sangat berpengaruh terhadap
besar kecilnya nilai viskositas dan kekuatan gel pada gelatin. Rendahnya titik
leleh disebabkan rendahnya kandungan asam amino prolina dan hidroksiprolina
didalam gelatin. Asam amino prolina dan hidroksiprolina membantu pembentukan
rantai polipeptida dan memperkuat struktur gelatin. Tingginya kandungan glisina
pada gelatin menyebabkan gelatin mudah larut dalam air dan mampu membentuk
emulsi, karena asam amino glisina merupakan asam amino yang bersifat hidrofilik
Gimenez et al. (2005). Amiza dan Aishah (2011) menyatakan bahwa komposisi
asam amino histidina dipengaruhi oleh kandungan histidina pada bahan dan
kesegaran bahan baku.

Analisis Gugus Fungsi dengan Fourier Transform Infra Red (FTIR)

13
Analisis FTIR dilakukan untuk memastikan senyawa yang dihasilkan adalah
gelatin. Hasil spektra inframerah menunjukkan struktur sekunder pada protein.
Gugus fungsi yang khas pada gelatin adalah amida A, B, I, II, dan III.
Karakteristik gugus fungsi gelatin disajikan pada Tabel 5 dan Hasil spektra
inframerah disajikan pada Gambar 3.
Puncak serapan amida I pada gelatin dari ikan cobia berada pada bilangan
gelombang 1657 cm-1. Nilai tersebut hampir sama dengan bilangan gelombang
amida I yang terdeteksi pada ikan nila (Muyonga et al. 2004) dan ikan shaari
(Al-Saidi et al. 2012). Kong dan Yu (2007) menyatakan bahwa komponen α-helix
ditunjukkan pada wilayah serapan yang berkisar antara 1658-1653 cm-1, sehingga
puncak serapan amida I gelatin tulang cobia menunjukan adanya komponen
α-helix.
Gugus amida II terdeteksi pada wilayah serapan 1575-1480 cm-1. Amida II
menunjukkan adanya NH bending dan CN streching (Kong dan Yu 2007). Gugus
amida II pada gelatin tulang cobia terdeteksi pada bilangan gelombang 2923 cm-1.
Nilai yang serupa juga ditunjukkan oleh gelatin dari ikan nila hasil penelitian
Muyonga et al. (2007). Gugus amida III telah terdeteksi pada bilangan gelombang
1235 cm-1. Nilai ini lebih rendah dari gugus amida III pada gelatin ikan nila
(Muyonga et al. 2004) dan ikan shaari (Al-Saidi
et al. 2012).
Muyonga et al. (2004) juga menyatakan bahwa intensitas amida III berkaitan
dengan struktur triple helix.
Tabel 5 Karakteristik gugus fungsi gelatin tulang ikan cobia dan ikan nila
Bilangan gelombang puncak
serapan (cm-1)
Gelatin
Gelatin
Gelatin
ikan
ikan nila ikan shaari
cobia
(Muyonga
(Al-Saidi
et al.
et al. 2012)
2004)
3335
3441
3423

Daerah
serapan

Wilayah
serapan
gelatin
(cm-1)

Amida A

3478-3310

Amida B

2935-2915

2923

2923

2926

Amida I

1658-1653

1657

1653

1655

Amida II

1575-1480

1543

1541

1555

Amida III

1240-1234

1235

1240

1241

Keterangan

NH streching
Asymmetrical
stretch of CH2
C=O
stretching
NH bending,
CN stretching
NH bending,
CN stretching,

Referensi

Muyonga et
al. (2004)
Coates
(2000)
Kong dan Yu
(2007)
Kong dan Yu
(2007)
Muyonga et
al. (2004)

14

Gambar 3 Spektra inframerah gelatin
Kolagen pada ossein tulang cobia yang telah diekstraksi pada suhu 70oC
telah terdegradasi menjadi gelatin karena struktur triple helix terurai menjadi
rantai tunggal α-helix. Hal ini ditandai dengan bilangan gelombang pada amida I
(1657 cm-1) dan III (1235 cm-1) yang menunjukkan adanya struktur α-helix.

KESIMPULAN DAN SARAN
Kesimpulan
Proses deproteinisasi terbaik untuk perendaman tulang ikan cobia adalah
menggunakan NaOH 0,05 M dan perendaman selama 5 hari. Tulang ikan cobia
menghasilkan gelatin dengan rendemen sebesar 5,76% (bb) dengan pH 6,56.
Karakteristik gelatin yang diperoleh adalah kadar air 11,35%, abu 0,75%, lemak
1,29%, dan protein sebesar 86,65%. Asam amino dengan komposisi terbesar yang
menyusun gelatin tulang ikan cobia adalah glisina dan prolina. Analisis FTIR
menunjukkan struktur α-helix pada bilangan gelombang amida I (1657 cm-1) dan
III (1235 cm-1). Karakteristik proksimat dan pH gelatin tulang ikan cobia telah
memenuhi standar GMIA.

Saran
Pengujian lebih lanjut terkait sifat fisika-kimia gelatin tulang ikan cobia dan
pengujian efektivitas penggunaan jenis asam yang berbeda pada proses
demineralisasi tulang cobia perlu dilakukan. Gelatin ikan merupakan gelatin tipe
A, sehingga perlu dilakukan aplikasi gelatin tulang ikan cobia pada bidang pangan.
Penelitian untuk mencari metode yang dapat mengurangi kehilangan bobot tulang
pada saat pencucian perlu dilakukan, sehingga diperoleh rendemen gelatin yang
lebih tinggi.

15

DAFTAR PUSTAKA
Amiruldin M. 2007. Pembuatan dan Analisis Karakteristik Gelatin dari Tulang
Ikan Tuna (Thunnus albacares). [Skripsi]. Bogor (ID): Program Studi
Teknologi Industri Pertanian, Fakultas Teknologi Pertanian, Institut
Pertanian Bogor.
Amiza MA & Aishah SD. 2011. Efeect of drying and freezing of cobia
(Rachycentron canadum) skin its gelatine properties. International Food
Research Journal 18: 159-166.
[AOAC] Association of Official Analytical Chemyst. 1995. Official Method of
Analysis of The Association of Official Analytical of Chemist. Arlington,
Virginia, USA : Published by The Association of Official Analytical
Chemist, Inc.
Association of Official Analytical Chemyst. 2005. Official Method of
Analysis of The Association of Official Analytical of Chemist. Arlington,
Virginia, USA: Published by The Association of Official Analytical
Chemist, Inc.
Bradford MM. 1976. A rapid and sensitive method for the quantitation of
microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye
binding. Analytical Biochemistry 72: 248-254.
Da Silva RSG, Bandeira SF, Petry FC, Pinto LAA. 2011. Effect of bone particle
size of carp (Cyprinus carpio) heads in gelatine extraction. Vetor. Rio
Grande 21(2): 34-43.
Gimenez B, Turnay J, Lizarbe MA, Montero P, Gomezz-Guillen. 2005. Use of
lactic acid for extraxtion of fish skin gelatin. Food Hydrocollois 19(2005):
941-950.
[GMIA] Gelatine Manufacture’s Institute of America. 2012. Gelatine Handbook.
New York, USA: Published by Gelatine Manufacture’s Institute of America,
Inc.
Guillen MCG, Gimenez B, Caballero MEL, Montero MP. 2011. Functional and
bioactive properties of collagen and gelatin from alternative sources. Food
Hydrocolloids 25: 1813-1827.
Hafidz MR, Yaakob CM, Amin I, Noorfaizan A. 2011. Chemical and fuctional
properties of bovine and porcine skin gelatin. International Food Research
Journal 18(2011): 813-817.
Handayani S, Novianingsih I, Barkah A, Hudiyono S. 2012. Enzymatic synthesis
of sucrose polyester as food emulsifier compound. Makara Journal of
Science 16(3): 141-148.
Jamilah B, Harvinder KG. 2002. Properties of gelatin from skons black tilapia
(Oreochromis mossambicus) and red tilapia (Oreochromis nilotica). Journal
Food Chemistry 12(2002): 35-41.
Karim AA, Bhat R. 2009. Fish gelatin: properties, challenges, and prospects as an
alternative to mamalian gelatins. Food Hydrocolloids 23(2009): 563-576.
Kong J & Yu S. 2007. Fourier transform infrared spectroscopic analysis of protein
secondary structures. Acta Biochim Biophys Sin 39(8): 549–559.

16
Liu HY, Han J, Guo SD. 2009. Characterics of the gelatin extracted from channel
catfish (Ictalurus punctatus) head bones. Food Science Technology
42(2009). 540-544.
Muyonga JH, Cole CGB, Duodu KG. 2004. Fourier transform infrared (FTIR)
spectroscopic study of acid soluble collagen and gelatin from skins and
bones of young and adult Nile perch (Lates niloticus). Elsevier Food
Chemistry 86(2004): 325-332.
Nagai T, Suzuki N. 1999. Emulsifying capacity of collagenous material-skin,
bone and fins. Elsevier Food Chemistry 68(1999): 277-281.
Nurilmala M, Wahyuni M, Wiratmaja H. 2006. Perbaikan nilai tambah limbah
tulang ikan tuna (Thunnus sp) menjadi gelatin serta analisis fisika kimia.
Buletin Teknologi Hasil Perairan 9(2): 22-33.
Peranginangin R, Mulyasari, Sari A, Tazwir. 2005. Karakterisasi mutu gelatin
yang diproduksi dari tulang ikan patin (Pangasius hypopthalmus) secara
ekstraksi asam. Jurnal Penelitian Perikanan Indonesia 11(4): 34-49.
Puspitasari DAP, Bintoro VP, Setiani BE. 2013. The soaking effect on different
hydrocloride acid level and soaking time on pH, swelling percentage and
collagen yield of chicken shank bone. J. Indonesian Trop. Anim. Agric
38(2): 98-102.
Sanaei AV, Mahmoodani F, See SF, Yusop SM, Babji AS. 2013. Optimization of
gelatin extraction and physico-chemical properties of catfish (Clarias
gariepinus) bone gelatin. International Foof Research Journal 20(1): 423430.
Sari IV, Wignyanto, Sunyoto NMS. 2012. Efisiensi penggandaan skala kapasitas
bench pada produksi gelatin tulang ikan kakap merah (Lutjanus sp.). Jurnal
Industria 2(2): 67-73.
Sebayang L. 2012. Perubahan kandungan asam lemak dan kolesterol ikan cobia
(Rachycentron canadum) akibat pengukusan. [Skripsi]. Bogor (ID):
Program Studi Teknologi Hasil Perairan, Fakultas Perikanan dan Ilmu
Kelautan, Institut Pertanian Bogor.
Tavakolipour H. 2011. Extraction and evaluation of gelatin from silver carp waste.
World Journal of Fish and Marine Science 3(1): 10-15.
Wangtueai S, Noomhornm A. 2009. Processing optimization and characterization
of gelatin from lizadfish (Saurida spp.) scales. Food Sci. Technol-LEB 42:
825-834.
Winarno FG. 2002. Kimia Pangan dan Gizi. Jakarta (ID): PT Gramedia Pustaka
Utama.
Yang H, Wang Y, Jiang M, Jun-Hyun O, Herring J, Zhou P. 2007. 2-Step
optimization of the extraction an subsequent physical properties of channer
catfish (Ictalurus punctatus) skin gelatin. Journal Food Science 72(2007):
188-195.
Zhou P, Regenstein JM. 2005. Effects of alkaline and acid pretreatments on
Alaska Pollock skin gelatin extraction. Journal of Food Science 70(6): 392396.

17

18

LAMPIRAN

19

20
Lampiran 1 Kurva regresi linier standar BSA

Lampiran 2 Hasil uji anova nilai konsentrasi protein larutan NaOh sisa
perendaman tulang
Source
Waktu perendaman
Intercept
Galat
Total

Jumlah
kuadrat
1,321
13,137
0,000
14,458

Db
5
1
6
12

Kuadrat
tengah
0,264
13,137
6,320

F

Nilai-p

4178,697
207851,193

0,000
0,000

Lampiran 3 Hasil uji DMRT pengaruh lamanya perendaman terhadap konsentrasi
protein larutan sisa perendaman tulang
Lamanya perendaman

N

T5
T6
T4
T3
T2
T1

2
2
2
2
2
2

Rata-rata konsentrasi protein terlarut
(mg/mL)
0,5317
0,7778
1,0000
1,1032
1,3333
1,5317

Notasi
A
B
C
D
E
F

21

RIWAYAT HIDUP
Penulis dilahirkan di Merauke pada tanggal 15 April 1991. Penulis adalah
anak kedua dari tiga bersaudara dari pasangan ayah yang bernama Paulinus Fofid
dan ibu Lambertina Fenanlampir. Pendidikan penulis dimulai dari TK Maria
Goretti Merauke pada tahun 1995. Penulis melanjutakn pendidikan di SD YPPK
St. Agustinus Bambu Pemali dan lulus pada tahun 2003. Pendidikan yang
ditempuh penulis selanjutnya adalah pada SMP Negeri 1 Merauke dan lulus pada
tahun 2006. Penulis kemudian melanjutkan sekolah pada SMA YPPK Yoanes
XXIII dan lulus pada tahun 2009. Penulis diterima di Departemen Teknologi
Hasil Perairan, Fakultas Perikanan dan Ilmu Kelautan, Institut Pertanian Bogor
melalui jalur Undangan Seleksi Masuk IPB (USMI). Penulis aktif pada kegiatan
di UKM Keluarga Mahasiswa Katolik dan menjadi asisten mata kuliah Agama
Katolik.