MAKALAH ASAM AMINO SEBAGAI BAHAN DASAR

ASAM AMINO SEBAGAI BAHAN DASAR PEMBENTUKAN PROTEIN
MAKALAH
Disusun untuk Memenuhi Tugas Mata Kuliah BiokimiaYang dibina oleh :
Bapak Drs I Wayan Sumberartha

Disusun Oleh:
Kelompok I
Offering A
1.

Anton

(120341410321)

2.

Kona’ah Ajeng Widowati

(160341606028)

3.


Windhy Widiya Putri

(160341606080)

UNIVERSITAS NEGERI MALANG
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
JURUSAN BIOLOI
FEBRUARI 2017

BAB I
PENDAHULUAN
A. LATAR BELAKANG
Sel hidup menghasilkan berbagai macam makromolekul (protein, asam nukleat, dan
polisakarida) yang berfungsi sebagai komponen struktural, biokatalisator, hormon,
reseptor,dan sebagai tempat penyimpanan informasi genetik. Makromolekul ini merupakan
biopolimer yang dibentuk dari unit monomer atau bahan pembangun. Untuk asam nukleat,
unit monomernya adalah nukleotida; untuk kompleks polisakarida monomernya adalah
derivat gula; dan untuk protein monomernya adalah asam amino L-α.
Asam amino tidak hanya berperan sebagai bahan pembangun protein, tetapi juga

merupakan prekursor (pelopor) kimia bagi banyak senyawa yang mengandung nitrogen
penting. Pemberian nama asam amino pertama-tama adalah empirik. Sejumlah besar senyawa
ini pertama-tama dipisahkan dari sumber alamiah tahun 1800-an dan banyak nama
menunjukkan sumber semula dari mana mereka dipisahkan. Demikianlah asparagin pertama
kali dipisahkan dari sari asparagus dalam tahun 1806. Glisin disebut demikian karena dalam
bentuk hablur ia mempunyai rasa manis (Yunani glykys, “manis”).
Selain 20 asam amino “dasar”, dikenal 150 lebih asam amino yang kurang umum.
Sebagian asam amino ini tidak ada hubungannya dengan protein dan banyak merupakan
turunan sederhana dari 20 asam amino dasar. 150 asam amino demikian mungkin merupakan
bentuk antara metabolik atau bagian dari suatu biomolekul bukan protein.

B. RUMUSAN MASALAH
1. Bagaimana rumus umum asam amino ?
2. Bagaimana proses tejadinya sintesis protein ?
3. Bagaimana proses aminasi dan deaminasi ?
4. Bagaimana struktur 20 macam asam amino yang umum dikenal ?
5. Mengapa terdapat katabolisme asam amino ?
6. Bagaimana proses terjadinya siklus krebs ?
C. TUJUAN
1. Mengetahui rumus umum asam amino

2. Mengetahui proses terjadinya sintesis protein
3. Mengetahui proses aminasi dan deaminasi
4. Mengetahui struktur 20 macam asam amino yang umum dikenal
5. Mengetahui proses katabolisme asam amino
6. Mengetahui proses terjadinya siklus Krebs

BAB II
PEMBAHASAN
A. Struktur Asam Amino
Sebagian besar asam amino dalam organisme hidup adalah asam α-amino; yaitu fungsi
amino yang terdapat pada atom karbon yang selanjutnya menjadi gugus fungsional asam
karboksilat. Karena struktur dasar semua asam α-amino adalah sama, maka asam amino
tertentu menetapkan identitasnya dengan sifat gugus rantai sampingnya (R). Karena kerangka
kovalen protein adalah tetap dan menyangkut fungsi karboksil asam amino dan amino, maka
gugus R-lah yang memberikan suatu kedudukan bagi sifat-sifat fisik dan kimianya di dalam
rantai protein. (David,1997)

Gambar 1 : Struktur umum asam amino dalam protein
b. Proses Sintesis Protein
Proses sintesis protein berlangsung dalam dua tahap yaitu transkripsi dan translasi. Proses

tersebut berlangsung di organel sel yakni ribosom dan sitoplasma. Adapun urutan proses
dalam sintesis protein yaitu sebagai berikut:
1. Transkripsi
Informasi genetik dicetak dalam bentuk kode oleh DNA di dalam inti sel. Pembawa informasi
atau

kode

ini

adalah

mRNA

(messenger

RNA)

atau


RNA

duta.

Kode-kode tercermin pada susunan atau urutan basa nitrogen yang teratur dalam mRNA. Ini
berarti kode atau informasi adalah mRNA sendiri. Pencetakan mRNA (kode) berdasarkan
DNA cetakan disebut transkripsi. Transkripsi adalah pembentukan mRNA dari salah satu
pita DNA (DNA cetakan) dengan bantuan enzim RNA polimerase.

Gambar: Transkripsi dengan enzim RNA polimerase.

Proses transkripsi adalah sebagai berikut:
1. RNA polimerase melekat pada molekul DNA sehingga menyebabkan sebagian dari
double helix terbuka.
2. Akibat terbukanya pita DNA, basa-basa pada salah satu pita menjadi bebas, sehingga
memberi kesempatan pada basa-basa pasangannya menyusun mRNA. Misalnya;
Timin (T) dari DNA akan membentuk Adenin (A) pada mRNA, Sitosin (C) dari DNA
akan membentuk Guanin (G) pada mRNA, dan seterusnya. Oleh karena enzim RNA
polimerase bergerak di sepanjang pita DNA yang menjadi model. DNA yang
melakukan transkripsi adalah DNA sense/template.

3. mRNA yang sudah selesai dicetak akan meninggalkan inti sel menuju sitoplasma dan
melekat pada ribosom. Ribosom adalah granula-granula dalam sitoplasma yang
berperan dalam sintesis protein. Biasanya berderet 4 atau 5 dan disebut polisom.
4. Transkripsi ini mirip dengan replikasi DNA, hanya bedanya:
 Basa Urasil RNA mengganti Timin DNA.
 mRNA yang terbentuk tidak tinggal berpasangan dengan pita DNA pembuatnya, tetapi
melepaskan diri meninggalkan inti sel.
 Replikasi DNA memberikan hasil yang tetap di dalam genom, sedangkan
pembentukan molekul RNA berlangsung dan hasilnya digunakan langsung dalam
waktu singkat untuk sintesis protein.

2. Translasi

Ribosom akan membaca kode yang ada pada mRNA dengan bantuan RNA lain, yakni RNA
transfer (tRNA). Di dalam sitoplasma banyak terdapat tRNA, asam-asam amino dan lebih dari
20

enzim-enzim

amino


hasil

sintetase.

Prosesnya adalah sebagai berikut:
1. Pemindahan asam amino dari sitoplasma ke ribosom dilakukan oleh tRNA. Asam
amino terlebih dahulu diaktipkan dengan ATP (Adenosin Trifosfat), proses ini
dipengaruhi oleh enzim amino asil sintetase. Hasilnya berupa Aminoil Adenosin
Monofosfat (AA-AMP) dan fosfat organik.
2. AA-AMP diikat oleh tRNA untuk dibawa ke ribosom.
3. Ujung bebas tRNA mengikat asam amino tertentu yang telah diaktifkan. Di bagian
lengkungan terdapat tiga basa nukleotida yang disebut antikodon, yang nantinya
berpasangan dengan tiga basa yang disebut kodon pada pita mRNA.
4. Dalam ribosom terdapat situs (tempat) melekatnya mRNA dan dan dua situs tRNA (P
site dan A site) (lihat Gambar 4.5). Anti kodon pada tRNA harus sesuai dengan
pasangan basa dari kodon pada mRNA. Jika asam-asam amino yang terdapat pada P
site telah bergabung ke asam amino yang terdapat pada tRNA di A site maka ribosom
akan bergerak sepanjang mRNA ketiga basa berikutnya.
5. tRNA yang telah melepaskan asam amino kemudian meninggalkan ribosom, bebas

dalam sitoplasma untuk selanjutnya mampu mengikat asam amino lain semacam yang
telah diaktifkan oleh ATP, sedangkan tRNA dengan rantai asam amino menempati P
site, tRNA berikutnya dengan asam amino akan datang ke ribosom ke P site.
Demikian seterusnya sehingga dalam polisom terangkai bermacam-macam asam
amino dan tersusun menjadi rangkaian polipeptioda yang selanjutnya akan membentuk
protein fungsional.

Gambar: Translasi melibatkan ribosom, mRNA dan tRNA, dan asam amino.
Translasi meliputi tiga tahapan, yaitu: inisiasi, elongasi dan terminasi. Proses translasi akan
berakhir jika sampai ke kodon akhir. Perlu diingat bahwa pada setiap tahap diperlukan enzim
dan

dua

tahap

pertama

memerlukan


energi.

Jadi dalam ribosom berlangsung penerjemahan urutan nukleotida DNA ke protein. Urutan
singkat sintesis protein fungsional adalah sebagai berikut:
1. DNA membentuk mRNA untuk membawa kode sesuai urutan basa N-nya.
2. mRNA meninggalkan inti, pergi ke ribosom dalam sitoplasma.
3. tRNA datang membawa asam amino yang sesuai dengan kode yang dibawa oleh
mRNA. tRNA ini bergabung dengan mRNA sesuai dengan kode pasangan basa N-nya
yang seharusnya.
4. Asam–asam amino akan berjajar-jajar dalam urutan yang sesuai dengan kode sehingga
terbentuklah rangkaian polipeptoda yang selanjutnya membentuk protein fungsional
5. Protein yang terbentuk merupakan enzim yang mengatur metabolisme sel dan
reproduksi.

Gambar: Urutan asam amino pada protein (polipeptida), ditentukan oleh urutan kodon
triplet pada mRNA.

c. Asam Amino Essensial dan Asam Amino Non-essensial
Jenis-jenis asam amino essensial :
1. Leucine (Leu, L), (BCAA = Branched-Chain Amino Acids = Asam amino dengan rantai

bercabang)

Gambar Struktur Asam amino Leusin
Peran :
- Membantu mencegah penyusutan otot
- Membantu pemulihan pada kulit dan tulang

2. Isoleucine (Ile, I), (BCAA = Branched-Chain Amino Acids = Asam amino dengan rantai
bercabang)

Gambar Struktur Asam amino Isoleusin
Peran :
- Membantu mencegah penyusutan otot
- Membantu dalam pembentukan sel darah merah
3. Valine (Val,V), (BCAA = Branched-Chain Amino Acids = Asam amino dengan rantai
bercabang)

Gambar Struktur Asam amino Valin
- Tidak diproses di organ hati, dan lebih langsung diserap oleh otot
- Membantu dalam mengirimkan asam amino lain (tryptophan, phenylalanine, tyrosine) ke

otak
4. Lycine (Lys, K)

Gambar Struktur Asam amino Lisin
- Kekurangan lycine akan mempengaruhi pembuatan protein pada otot dan jaringan
penghubugn lainnya
- Bersama dengan Vitamin C membentuk L-Carnitine
- Membantu dalam pembentukan kolagen maupun jaringan penghubung tubuh lainnya
(cartilage dan persendian)

5. Tryptophan (Trp, W)

Gambar Struktur Asam amino Triptofan
Peran :
- Pemicu serotonin (hormon yang memiliki efek relaksasi)
- Merangsang pelepasan hormon pertumbuhan
6. Methionine (Met, M)

Gambar Struktur Asam amino Metionin
Peran :
- Prekusor dari cysteine dan creatine
- Menurunkan kadar kolestrol darah
- Membantu membuang zat racun pada organ hati dan membantuk regenerasi jaringan baru
pada hati dan ginjal
7. Threonine (Thr, T)

Gambar Struktur Asam amino Threonin
Peran :
- Salah satu asam amino yang membantu detoksifikasi
- Membantu pencegahan penumpukan lemak pada organ hati
- Komponen penting dari kolagen
- Biasanya kekurangannya diderita oleh vegetarian

8. Phenylalanine (Phe, F)

Gambar Struktur Asam amino Fenilalanin
Peran :
- Prekursor untuk tyrosine
- Meningkatkan daya ingat, suasana hati (mood), fokus mental
- Digunakan dalam terapi depresi
- Membantuk menekan nafsu makan
Jenis-jenis asam amino non-essensial :
1. Aspartic Acid (Asp, D)

Gambar Struktur Asam amino Asam Aspartat
Peran
- Membantu mengubah karbohidrat menjadi energy
- Membangun daya tahan tubuh melalui immunoglobulin dan antibodi
- Meredakan tingkat ammonia dalam darah setelah latihan

2. Glyicine (Gly, G)

Gambar Struktur Asam amino Glisin
Peran :
- Membantu tubuh membentuk asam amino lain
- Merupakan bagian dari sel darah merah dan cytochrome (enzim yang terlibat dalam
produksi energi)
- Memproduksi glucagon yang mengaktifkan glikogen
- Berpotensi menghambat keinginan akan gula

3. Alanine (Ala, A)

Gambar Struktur Asam amino Alanin
Peran :
- Membantu tubuh mengembangkan daya tahan
- Merupakan salah satu kunci dari siklus glukosa alanine yang memungkinkan otot dan
jaringan lain untuk mendapatkan energi dari asam amino
4. Serine (Ser, S)

Peran :
- Diperlukan untuk memproduksi energi pada tingkat sel
- Membantuk dalam fungsi otak (daya ingat) dan syaraf

Jenis-jenis asam amino essensial bersyarat :
1. Arginine (Arg, R), (asam amino essensial untuk anak-anak)

Gambar Struktur Asam amino Arginin
Peran :
- Diyakini merangsang produksi hormon pertumbuhan
- Diyakini sebagai pemicu Nitric Oxide (suatu senyawa yang melegakan pembuluh darah
untuk aliran darah dan pengantaran nutrisi yang lebih baik) dan GABA
- Bersama glycine dan methionine membentuk creatine

2. Histidine (His, H), (asam amino essensial pada beberapa individu)

Gambar Struktur Asam amino Histidin
Peran :
- Salah satu zat yang menyerah ultraviolet dalam tubuh
- Diperlukan untuk pembentukan sel darah merah dan sel darah putih
- Banyak digunakan untuk terapi rematik dan alergi

3. Cystine (Cys, C)

Gambar Struktur Asam amino Cystine

Peran

:

- Mengurangi efek kerusakan dari alkohol dan asap rokok
- Merangsang aktivitas sel darah putih dalam peranannya meningkatkan daya tahan tubuh
- Bersama L-Aspartic Acid dan L-Citruline menetralkan radikal bebas
- Salah satu komponen yang membentuk otot jantung dan jaringan penyambung (persendian,
ligamen, dan lain-lain)
- Siap diubah menjadi energi
- Salah satu elemen besar dari kolagen
4. Glutamic Acid (Glu, E), (Asam Glutamic)

Gambar Struktur Asam amino Asam Glutamat
Peran :
- Pemicu dasar untuk glutamine, proline, ornithine, arginine, glutathine, dan GABA
- Diperlukan untuk kinerja otak dan metabolisme asam amino lain

5. Tyrosine (Tyr, Y)

Gambar Struktur Asam amino Tyrosine

Peran :
- Pemicu hormon dopamine, epinephrine, norepinephrine, melanin (pigmen kulit), hormon
thyroid

- Meningkatkan mood dan fokus mental
6. Glutamine (Gln, Q)

Gambar Struktur Asam amino Glutamine
Peran :
- Asam amino yang paling banyak ditemukan dalam otot manusia
- Dosis 2 gram cukup untuk memicu produksi hormon pertumbuhan
- Membantu dalam membentuk daya tahan tubuh
- Sumber energi penting pada organ tubuh pada saat kekurangan kalori
- Salah satu nutrisi untuk otak dan kesehatan pencernaan
- Mengingkatkan volume sel otot
7. Taurine

Gambar Struktur Asam amino Taurine
Peran :
- Membantu dalam penyerapan dan pelepasan lemak
- Membantu dalam meningkatkan volume sel otot

8. Ornithine

Gambar Struktur Asam amino Ornithine
Peran :
- Dalam dosis tinggi dapat membantu produksi hormon pertumbuhan
- Membantu dalam penyembuhan dari penyakit
- Membantu daya tahan tubuh dan fungsi organ hati
B. Reaksi Transaminasi
Transaminasi ialah proses katabolisme asam amino yang melibatkan pemindahan gugus
amino dari satu asam amino kepada asam amino lain. Dalam reaksi transaminasi ini gugus
amino dari suatu asam amino dipindahkan kepada salah satu dari tiga senyawa keto, yaitu
asam piruvat, a ketoglutarat atau oksaloasetat, sehingga senyawa keto ini diubah menjadi
asam amino, sedangkan asam amino semula diubah menjadi asam keto. Ada dua enzim
penting dalam reaksi transaminasi yaitu alanin transaminase dan glutamat transaminase yang
bekerja sebagai katalis dalamreaksi berikut :

Pada reaksi ini tidak ada gugus amino yang hilang, karena gugus amino yang dilepaskan
oleh asam amino diterima oleh asam keto. Alanin transaminase merupakan enzim yang
mempunyai kekhasan terhadap asam piruvat-alanin. Glutamat transaminase merupakan enzim
yang mempunyai kekhasan terhadap glutamat-ketoglutarat sebagai satu pasang substrak .
Reaksi transaminasi terjadi didalam mitokondria maupun dalam cairan sitoplasma.
Semua enzim transaminase tersebut dibantu oleh piridoksalfosfat sebagai koenzim. Telah
diterangkan bahwa piridoksalfosfat tidak hanya merupakan koenzim pada reaksi transaminasi,
tetapi juga pada reaksi-reaksi metabolisme yang lain.

C. Reaksi deaminasi
Reaksi deaminasi terbagi menjadi deaminasi oksidatif dan deaminasi non oksidatif.
Contoh asam amino yang mengalami deaminasi oksidatif adalah glutamat yang dikatalisis
oleh enzim L-glutamat dehidrogenase yang dibantu oleh NAD+ dan NADP+. Glutamat akan
mengalami deaminasi menghasilkan alfa ketoglutarat dan ion ammonium (NH4+). Contoh
asam amino yang mengalami deaminasi non oksidatif adalah serin. Enzim serin dehidrase
akan melepaskan gugus amina dari serin dan menghasilkan asam piruvat. Asam amino treonin
juga dapat mengalami deaminasi non oksidatif oleh enzim treonin dehidratase menghasilkan
keto butirat.

Dekarboksilasi adalah proses degradasi asam amino yang menghasilkan senyawa
amin. Contoh asam amino yang mengalami dekarboksilasi adalah histidin yang akan diubah
menjadi histamin dan karbondioksida, reaksi tersebut dikatalisis oleh enzim histidin
dekarboksilase. Triptofan juga akan mengalami dekarboksilasi dan menghasilkan triptamin.

Sedangkan gugus amina di dalam jaringan akan duibah menjadi amonia. Senyawa
amonia merupakan racun yang dapat membahayakan tubuh sehingga perlu diubah menjadi
urea yang tidak beracun di dalam hati. Urea kemudian akan dikeluarkan bersama dengan urin.
Rangka karbon hasil degradasi asam amino akan memasuki siklus krebs untuk diolah
menghasilkan energi. Apabila kebutuhan energi telah tercukupi, rangka karbon akan diubah
menjadi glukosa untuk asam amino glukogenik atau ketosa dan asam lemak untuk asam
amino ketogenik.

Rangka karbon asam amino masuk dalam siklus krebs
Masing-masing asam amino memiliki struktur rangka karbon yang berbeda sehingga
akan memasuki tahapan siklus krebs yang berbeda pula. Asam amino asparagin misalnya,
setelah mengalami deaminasi dan proses lainnya akan berubah menjadi oksaloasetat, tirosin
akan menjadi fumarat, sedangkan valin akan menjadi suksinil-CoA. Selengkapnya dapat
diperhatikan pada gambar di atas.
.

BAB III
PENUTUP

A. KESIMPULAN
Protein merupakan makromolekul yang memiliki banyak peran bagi tubuh. Molekul ini
merupakan unit pembangun sel dan memiliki peran fisiologis penting dalam bentuk protein
enzim atau hormon. Protein diperoleh dari makanan, dengan daging, telur dan susu sebagai
sumber utama. Protein terbentuk dari molekul asam amino yang saling berikatan dengan
ikatan peptida. Terdapat 20 jenis asam amino yang memiliki struktur dan sifat yang berbedabeda.
Protein dalam makanan akan dipecah menjadi asam amino dalam sistem pencernaan
manusia. Enzim-enzim pepsin, tripsin, dan protease akan memecah protein sehingga diperoleh
asam amino yang akan diserap dan diedarkan ke seluruh tubuh. Asam amino ini akan
digunakan dalam proses sintesis protein membentuk enzim, hormon, dan sel-sel baru.
Katabolisme asam amino adalah proses pemecahan molekul asam amino menjadi molekul
yang lebih sederhana untuk dibuang gugus aminanya dan rangka karbonnya digunakan
sebagai penghasil energi. Katabolisme asam amino dapat terjadi apabila tubuh kelebihan
pasokan asam amino dari makanan (karena tubuh tidak bisa menyimpan kelebihan asam
amino) atau karena tubuh sangat kekurangan energi disebabkan kelaparan yang sangat
ekstrim.Saat seseorang lapar, glikogen akan dipecah untuk menghasilkan glukosa. Apabila
glikogen telah terpakai, lemak menjadi pilihan selanjutnya untuk digunakan sebagai sumber
energi. Apabila lemak sudah terpakai, protein akan menjadi pilihan terakhir tubuh untuk
mencukupi kebutuhan energinya.
Katabolisme asam amino menghasilkan gugus amina dan rangka karbon. Gugus amina
akan diubah menjadi urea untuk dikeluarkan dalam bentuk urin, sedangkan rangka karbon
akan digunakan sebagai sumber energi.

B. SARAN
Mengingat pentingnya zat gizi bagi tubuh, hendaknya kita selalu berusaha
mengkomsumsi makanan yang mampu memenuhi kebutuhan tubuh kita akan zat gizi
tersebut.

DAFTAR PUSTAKA
[1] Strayer, L, 1998. Biochemistr, 4th ed. W,H. Freeman And Company, New York. Page 2562
[2] Nelson, D.L., Cox, M.M., “Lehninger Principles Of Biochemistry”, 4th ed. The Mc. Graw
Hill Company, 2004. Page 116-166
[3] Strayer, L, 1998. Biochemistr, 6th ed. W,H. Freeman And Company, New York. Page 65106
[4] Alexander, R.R and Griffiths, J.M(1993),”Basic Biochhenical Method”, 2nd ed., A Jhon
Wiley and sons, Inc., New York. Page 35-67
[5] Rosebrough, N.J., Farr, L.A and Randall, R.J (1951), Protein measurement , The Journal
of Biological Chemitry, page 265-275.
[6] Page, S,D. 1997. Prinsip-Prinsip Biokimia Edisi Kedua. Jakarta: Erlangga