metabolisme protein asam amino 12
METABOLISME PROTEIN
ASAM AMINO
STRUCTUR ASAM AMINO
Non-ionized form
H
Amino
group
H2N
C
R
Side chain
O
C
Carboxyl
group
OH
POLYPEPTIDE CHAIN
N-terminus
H
C-terminus
H H
O H H
O H
H
O H H
O H
N
C N
C
C
C
C
C
H
C
CH3
N
N C
CH2
CH2
OH
C OH
O
H
O H H
O H H
O
H H
O
N C
C N C
C N
C N C
C
CH2
CH
H3 C
CH3
C
CH2
CH2
SH
OH
OH
Menurut Bond (1979), seperti hal hewan-hewan lain
ikan membutuhkan komponen-komponen nutrisi
seperti protein, karbohidrat, lemak, vitamin, mineral
dan air.
Berdasarkan Weatherly et al . (1987) kandungan
nutrisi akan berpengaruh pasda tingkah laku,
kesehatan, fungsi fisiologis, reproduksi dan
pertumbuhan ikan. Zat-zat gizi oleh ikan akan
digunakan untuk menghasilkan tenaga, mengganti
sel-seltubuh yang rusak, dan juga untuk tumbuh.
Protein merupakan unsur yang sangat dibutuhkan oleh tubuh
ikan, terutama untuk menghasilkan energi maupun untuk
pertumbuhan(Watanabe, 1988)
Menurut Fujaya (1999), kebutuhan protein untuk ikan berbedabeda menurut spesiesnya dan pada umumnya berkisar antara
20%--60%
Suprayudi et al . (1994) variasi dan kebutuhan akan protein
dipengaruhi oleh jenis ikan, umur ikan, daya cerna ikan, kondisi
lingkungan, kualitas protein, temperatur air, dan sumber protein
tersebut.
Ikan, terutama karnivora membutuhkan kandungan
protein dalam pakannya mencapai sekitar 300%
lebih tinggi dari pada kebutuhan protein pakan untuk
hewan darat dan burung (NRC, 1983; Tacon &
Cowey, 1985; Zonneveld et al ., 1991; Pillay, 1993)
Tingginya kebutuhan protein pakan bagi ikan
disebabkan karena ikan cenderung menggunakan
protein sebagai sumber energi dibandingkan
karbohidrat dan lemak (Tacon & Cowey, 1985;
Halver, 1989).
Protein
Asam amino merupakan sumber utama untuk glukosa
melalui jalur glukoneogenesis, tetapi gliserol dari
trigliserida juga dapat digunakan.
Glukoneogenesis dan glikogenolisis penting untuk
memback up sumber glukosa pada saat puasa.
Asam amino dalam tubuh terutama digunakan untuk
sintesis protein. Tetapi, jika asupan glukosa rendah, asam
amino dapat diubah menjadi glukosa melalui jalur yang
disebut glukoneogenesis yaitu pembentukan glukosa
baru dari prekursor nonkarbohidrat
Struktur supramolekul
Protein
asam nukleat
Asam amino
nukleotida
- ketoacids
C3, C4, C5
ribosa
nitrogen
polisakarida
lipid
gula sederhana*)
gliserol
asam lemak
pyruvat(C3)
asetat (C2)
pyruvat (C3)
Karbon (C), hidrogen (H), oksigen (O)
Nitogen (N), fosfor (P), sulfur (S)
ESENSIAL
Makanan
(protein)
Asam Amino
ASAM KETO
SEL TUBUH
HATI
S. AS SITRAT
UREA
karbohidrat
lipid
protein
Mulut: pencernaan mekanik & cairan ludah (enzim saliva)
poli/oligo/disakarida
lipid
prot & polipeptida
Lambung: enzim pepsin & lipase; asam lambung (HCl)
poli/oligo/disakarida
lipid/trigliserida prot & polipeptida
Usus halus: cairan pankreas (tripsin, kimotripsin, karboksipeptidase, amilase, lipase,
ribonuklease, deoksiribonuklease, kolesterol esterase); cairan empedu/hati; enzim
kelenjar usus (aminopeptidase, dipeptidase, sukrase, mltase, laktase, fosfatase,
glukosidase); bakteri usus halus
monosakarida
(gluk,frukt,galaktosa)
gliserol,as.lemak
as.fosfat
asam amino
Amino Acids
20 Amino
Acids
Note:
Variable
R Group
Asam amino dalam darah
Jumlah asam amino dalam darah tergantung jumlah
yang diterima dan jumlah yang digunakan
Proses absorbsi asam amino dalam dingding usus
adalah proses transport aktif yang memelukan
energi
Dalam keadaan berpuasa. Konsentrasi asam amino
dalam darah 3.5-5 mg/ 100ml darah. Setelah ada
asupan makanan menjasi 5-10mg/100ml darah. Dan
turun kembali setelah 6 jam.
Alanine carries amino groups from muscle to the
liver for excretion
muscle
protein
muscle
glucose
blood
liver
glucose
amino acids
O
H2N-C-NH2
urea
NH4+
Glu
-ketoglutarate
CO2
C=O
CO2C=O
CH3 pyruvate
CH3
-
CO2+
H3N C H
CH3
Ala
Glu
pyruvate
CO2+
H3N C H
Ala
CH3
-ketoglutarate
Reaksi metabolisme asam amino
Meliputi reaksi pelepasan gugus asam amino
Kemudian perubahan kerangka karbon
A1. transaminasi : Proses katabolisme asam amino
berupa pemindahan gugus amino darisuatu asam
amino ke senyawa lain (keto. Asam piruvat,
ketoglutarat atau oksaloasaetat). Sehingga
(keto)senyawa tersebut dirubah menjadi asam
amino. Sedangkan asam amino dirubah menjadi
senyawa keto)
The first step in catabolism of most amino acids is transamination
CO2+
H3N-C-H
amino acid
R
CO2C=O
CH2
CH2
-ketoglutarate
CO2-
CO2C=O
R
-keto
acid
CO2+
H3N C H
CH2
CH2
CO2-
glutamate
The main function of transamination is to funnel amino groups
into a small number of amino acids, particularly Glu & Asp.
Some amino transferases (“transaminases”) are specific for
-ketoglutarate and Glu; others use oxaloacetate and Asp.
Enzim utama rekasi transaminasi adalah:
Alanin transaminase
alanin
Glutatamat transaminase
glutamat
A.2 Deaminasi oksidatif:
Asam glutamat dapat mengalami deaminasi
oksidatif mengunakan glutamat
dehidrogenase, menghasilkan NH4+
NADP NAD sebagai akseptor elektron
cellular
protein
The amino groups of glutamic acid and glutamine
can be released as ammonia in liver mitochondria
ingested
protein
CO2+
amino H3N C H
acids
R
-ketoglutarate
transaminases
CO2C=O -keto
R
CO2+
H3N C H
CH2
CH2 Glu
CO2C=O
CH2
CH2
-
CO2
glutamate
dehydrogenase
NADH or
NADPH + H+
But ammonia is toxic,
particularly to neural tissue.
Organisms must get rid of it.
CO2
-
NAD+ or
NADP+
NH4+
NH4+
acids
CO2+
H3 N C H
CH2
H2O
CH2
CONH2
Gln from
muscle &
other tissue
Pembentukan Asetil koenzim A
Merupakn senyawa penghubung antra
metabolisme asam amino dengan sikulus
asam sitrat(merubah menjadi energi)
1. jalur asam piruvat
2. jalur asam asetoasetat
AMINO ACID DEGRADATION INTERMEDIATES
Glucogenic
Ala
Cys
Gly
Ketogenic
* Both Glucogenic and Ketogenic
• Purely Ketogenic
CO2
Glucose
Asn
Asp
Asp
Phe*
Tyr*
Ile*
Leu•
Lys•
Thr*
Ser
Thr*
Trp*
Pyruvate
Acetyl-CoA
Leu•
Lys•
Phe*
Citrate
Oxaloacetate
Fumarate
Acetoacetate
Citric
Acid
Cycle
Trp*
Tyr*
Isocitrate
CO2
Ile*
Met
Val
-ketoglutarate
Succinyl-CoA
CO2
Arg
Glu
Gln
His
Pro
JALUR BIOKIMIA PRODUKSI
ENERGI
amino acids
Most mammals convert aminoacid nitrogen to urea for excretion
The carbon chains are
broken down to molecules
that feed into the TCA cycle.
NH4+
Some animals
excrete NH4+ or
uric acid.
most terrestrial
vertebrates
O
H2N-C-NH2
urea
fish & other aquatic
vertebrates
birds & reptiles
O
NH4+
ammonium ion
HN
uric acid O
H
N
O
N
H
N
H
AMINO ACID BIOSYNTHESIS OVERVIEW
(USE OF COMMON INTERMEDIATES)
GLUCOSE GLUC-6-PHOSPHATE RIB-5-PHOS→ HIS
3-PHOSPHOGLYCERATE
SERINE
GLYCINE
E-4-PHOS
+
PEP
CYSTEINE
PHE→TYR
PYRUVATE
ALA
TRP
VAL
CITRATE
LEU, ILE
↓
OXALOACETATE, -KETOGLUTARATE
ASP, ASN, GLU, GLN, PRO, ARG, LYS, THR, MET
Biosintesa protein
DNA
transkripsi
RNA
translasi
Replikasi
RNA terdiri atas : mRNA (mesenger RNA)(5%)
rRNA (ribosomal RNA) (70%)
t RNA ( transfer RNA
Protein
Protein Synthesis
Gene
expression: information coded in a gene is
Copyright 2008 John Wiley &
used to synthesize a product—a protein
or a
6-18
Sons, Inc.
FORMATION OF A DIPEPTIDE BY WAY OF A PEPTIDE BOND
H
H2N
C
H
H
O
C
+
OH
Carboxyl
group
H2 N
Amino
group
C
CH3
O
H2 N
C
OH
H
O
H
H
C
C
N
C
H
Peptide
bond
CH3
O
C
+
OH
H2O
SUMMARY OF PROTEIN STRUCTURE
H
H2 N
H
O
+
C
C
H
OH
Carboxyl
group
H2N
C
Amino
group
O
H2N
C
CH3
OH
H
O
H
H
C
C
N
C
H
Peptide
bond
O
C
+
OH
CH3
C-terminus
N-terminus
H
H2 O
H
H
O
H
H
O
H
H
O
H
H
O
H
H
O
H
H
O
H
H
O
H
H
O
N
C
C
N
C
C
N
C
C
N
C
C
N
C
C
N
C
C
N
C
C
N
C
C
CH3
H
CH2
CH2
OH
C
CH2
CH
H3 C
OH
CH2
CH3
OH
CH2
SH
O
OH
N-terminus
H2N
C-terminus
Gly
Ala
Ser
Asp
Phe
Val
Tyr
Cys
1
2
3
4
5
6
7
8
COOH
PROTEIN STRUCTURE
TABLE 3.2 A Summary of Protein Structure
Level
Description
Stabilized by:
Example: Hemoglobin
Primary
The sequence of
amino acids
Peptide bonds
Gly Ser Asp Gls
Secondary
Formation of
-helices and
-pleated sheets
Hydrogen bonding between
peptide groups along the
peptide backbone
Tertiary
Overall threedimensional shape
of a polypeptide
Bonds and other interactions
between R-groups, or
between R-groups and the
peptide backbone
Quaternary
Shape produced by
combinations of
polypeptides
Bonds and other interactions
between R-groups, and
between peptide backbones
of different polypeptides
Several common functional
groups in a single biomolecule.
ASAM AMINO
STRUCTUR ASAM AMINO
Non-ionized form
H
Amino
group
H2N
C
R
Side chain
O
C
Carboxyl
group
OH
POLYPEPTIDE CHAIN
N-terminus
H
C-terminus
H H
O H H
O H
H
O H H
O H
N
C N
C
C
C
C
C
H
C
CH3
N
N C
CH2
CH2
OH
C OH
O
H
O H H
O H H
O
H H
O
N C
C N C
C N
C N C
C
CH2
CH
H3 C
CH3
C
CH2
CH2
SH
OH
OH
Menurut Bond (1979), seperti hal hewan-hewan lain
ikan membutuhkan komponen-komponen nutrisi
seperti protein, karbohidrat, lemak, vitamin, mineral
dan air.
Berdasarkan Weatherly et al . (1987) kandungan
nutrisi akan berpengaruh pasda tingkah laku,
kesehatan, fungsi fisiologis, reproduksi dan
pertumbuhan ikan. Zat-zat gizi oleh ikan akan
digunakan untuk menghasilkan tenaga, mengganti
sel-seltubuh yang rusak, dan juga untuk tumbuh.
Protein merupakan unsur yang sangat dibutuhkan oleh tubuh
ikan, terutama untuk menghasilkan energi maupun untuk
pertumbuhan(Watanabe, 1988)
Menurut Fujaya (1999), kebutuhan protein untuk ikan berbedabeda menurut spesiesnya dan pada umumnya berkisar antara
20%--60%
Suprayudi et al . (1994) variasi dan kebutuhan akan protein
dipengaruhi oleh jenis ikan, umur ikan, daya cerna ikan, kondisi
lingkungan, kualitas protein, temperatur air, dan sumber protein
tersebut.
Ikan, terutama karnivora membutuhkan kandungan
protein dalam pakannya mencapai sekitar 300%
lebih tinggi dari pada kebutuhan protein pakan untuk
hewan darat dan burung (NRC, 1983; Tacon &
Cowey, 1985; Zonneveld et al ., 1991; Pillay, 1993)
Tingginya kebutuhan protein pakan bagi ikan
disebabkan karena ikan cenderung menggunakan
protein sebagai sumber energi dibandingkan
karbohidrat dan lemak (Tacon & Cowey, 1985;
Halver, 1989).
Protein
Asam amino merupakan sumber utama untuk glukosa
melalui jalur glukoneogenesis, tetapi gliserol dari
trigliserida juga dapat digunakan.
Glukoneogenesis dan glikogenolisis penting untuk
memback up sumber glukosa pada saat puasa.
Asam amino dalam tubuh terutama digunakan untuk
sintesis protein. Tetapi, jika asupan glukosa rendah, asam
amino dapat diubah menjadi glukosa melalui jalur yang
disebut glukoneogenesis yaitu pembentukan glukosa
baru dari prekursor nonkarbohidrat
Struktur supramolekul
Protein
asam nukleat
Asam amino
nukleotida
- ketoacids
C3, C4, C5
ribosa
nitrogen
polisakarida
lipid
gula sederhana*)
gliserol
asam lemak
pyruvat(C3)
asetat (C2)
pyruvat (C3)
Karbon (C), hidrogen (H), oksigen (O)
Nitogen (N), fosfor (P), sulfur (S)
ESENSIAL
Makanan
(protein)
Asam Amino
ASAM KETO
SEL TUBUH
HATI
S. AS SITRAT
UREA
karbohidrat
lipid
protein
Mulut: pencernaan mekanik & cairan ludah (enzim saliva)
poli/oligo/disakarida
lipid
prot & polipeptida
Lambung: enzim pepsin & lipase; asam lambung (HCl)
poli/oligo/disakarida
lipid/trigliserida prot & polipeptida
Usus halus: cairan pankreas (tripsin, kimotripsin, karboksipeptidase, amilase, lipase,
ribonuklease, deoksiribonuklease, kolesterol esterase); cairan empedu/hati; enzim
kelenjar usus (aminopeptidase, dipeptidase, sukrase, mltase, laktase, fosfatase,
glukosidase); bakteri usus halus
monosakarida
(gluk,frukt,galaktosa)
gliserol,as.lemak
as.fosfat
asam amino
Amino Acids
20 Amino
Acids
Note:
Variable
R Group
Asam amino dalam darah
Jumlah asam amino dalam darah tergantung jumlah
yang diterima dan jumlah yang digunakan
Proses absorbsi asam amino dalam dingding usus
adalah proses transport aktif yang memelukan
energi
Dalam keadaan berpuasa. Konsentrasi asam amino
dalam darah 3.5-5 mg/ 100ml darah. Setelah ada
asupan makanan menjasi 5-10mg/100ml darah. Dan
turun kembali setelah 6 jam.
Alanine carries amino groups from muscle to the
liver for excretion
muscle
protein
muscle
glucose
blood
liver
glucose
amino acids
O
H2N-C-NH2
urea
NH4+
Glu
-ketoglutarate
CO2
C=O
CO2C=O
CH3 pyruvate
CH3
-
CO2+
H3N C H
CH3
Ala
Glu
pyruvate
CO2+
H3N C H
Ala
CH3
-ketoglutarate
Reaksi metabolisme asam amino
Meliputi reaksi pelepasan gugus asam amino
Kemudian perubahan kerangka karbon
A1. transaminasi : Proses katabolisme asam amino
berupa pemindahan gugus amino darisuatu asam
amino ke senyawa lain (keto. Asam piruvat,
ketoglutarat atau oksaloasaetat). Sehingga
(keto)senyawa tersebut dirubah menjadi asam
amino. Sedangkan asam amino dirubah menjadi
senyawa keto)
The first step in catabolism of most amino acids is transamination
CO2+
H3N-C-H
amino acid
R
CO2C=O
CH2
CH2
-ketoglutarate
CO2-
CO2C=O
R
-keto
acid
CO2+
H3N C H
CH2
CH2
CO2-
glutamate
The main function of transamination is to funnel amino groups
into a small number of amino acids, particularly Glu & Asp.
Some amino transferases (“transaminases”) are specific for
-ketoglutarate and Glu; others use oxaloacetate and Asp.
Enzim utama rekasi transaminasi adalah:
Alanin transaminase
alanin
Glutatamat transaminase
glutamat
A.2 Deaminasi oksidatif:
Asam glutamat dapat mengalami deaminasi
oksidatif mengunakan glutamat
dehidrogenase, menghasilkan NH4+
NADP NAD sebagai akseptor elektron
cellular
protein
The amino groups of glutamic acid and glutamine
can be released as ammonia in liver mitochondria
ingested
protein
CO2+
amino H3N C H
acids
R
-ketoglutarate
transaminases
CO2C=O -keto
R
CO2+
H3N C H
CH2
CH2 Glu
CO2C=O
CH2
CH2
-
CO2
glutamate
dehydrogenase
NADH or
NADPH + H+
But ammonia is toxic,
particularly to neural tissue.
Organisms must get rid of it.
CO2
-
NAD+ or
NADP+
NH4+
NH4+
acids
CO2+
H3 N C H
CH2
H2O
CH2
CONH2
Gln from
muscle &
other tissue
Pembentukan Asetil koenzim A
Merupakn senyawa penghubung antra
metabolisme asam amino dengan sikulus
asam sitrat(merubah menjadi energi)
1. jalur asam piruvat
2. jalur asam asetoasetat
AMINO ACID DEGRADATION INTERMEDIATES
Glucogenic
Ala
Cys
Gly
Ketogenic
* Both Glucogenic and Ketogenic
• Purely Ketogenic
CO2
Glucose
Asn
Asp
Asp
Phe*
Tyr*
Ile*
Leu•
Lys•
Thr*
Ser
Thr*
Trp*
Pyruvate
Acetyl-CoA
Leu•
Lys•
Phe*
Citrate
Oxaloacetate
Fumarate
Acetoacetate
Citric
Acid
Cycle
Trp*
Tyr*
Isocitrate
CO2
Ile*
Met
Val
-ketoglutarate
Succinyl-CoA
CO2
Arg
Glu
Gln
His
Pro
JALUR BIOKIMIA PRODUKSI
ENERGI
amino acids
Most mammals convert aminoacid nitrogen to urea for excretion
The carbon chains are
broken down to molecules
that feed into the TCA cycle.
NH4+
Some animals
excrete NH4+ or
uric acid.
most terrestrial
vertebrates
O
H2N-C-NH2
urea
fish & other aquatic
vertebrates
birds & reptiles
O
NH4+
ammonium ion
HN
uric acid O
H
N
O
N
H
N
H
AMINO ACID BIOSYNTHESIS OVERVIEW
(USE OF COMMON INTERMEDIATES)
GLUCOSE GLUC-6-PHOSPHATE RIB-5-PHOS→ HIS
3-PHOSPHOGLYCERATE
SERINE
GLYCINE
E-4-PHOS
+
PEP
CYSTEINE
PHE→TYR
PYRUVATE
ALA
TRP
VAL
CITRATE
LEU, ILE
↓
OXALOACETATE, -KETOGLUTARATE
ASP, ASN, GLU, GLN, PRO, ARG, LYS, THR, MET
Biosintesa protein
DNA
transkripsi
RNA
translasi
Replikasi
RNA terdiri atas : mRNA (mesenger RNA)(5%)
rRNA (ribosomal RNA) (70%)
t RNA ( transfer RNA
Protein
Protein Synthesis
Gene
expression: information coded in a gene is
Copyright 2008 John Wiley &
used to synthesize a product—a protein
or a
6-18
Sons, Inc.
FORMATION OF A DIPEPTIDE BY WAY OF A PEPTIDE BOND
H
H2N
C
H
H
O
C
+
OH
Carboxyl
group
H2 N
Amino
group
C
CH3
O
H2 N
C
OH
H
O
H
H
C
C
N
C
H
Peptide
bond
CH3
O
C
+
OH
H2O
SUMMARY OF PROTEIN STRUCTURE
H
H2 N
H
O
+
C
C
H
OH
Carboxyl
group
H2N
C
Amino
group
O
H2N
C
CH3
OH
H
O
H
H
C
C
N
C
H
Peptide
bond
O
C
+
OH
CH3
C-terminus
N-terminus
H
H2 O
H
H
O
H
H
O
H
H
O
H
H
O
H
H
O
H
H
O
H
H
O
H
H
O
N
C
C
N
C
C
N
C
C
N
C
C
N
C
C
N
C
C
N
C
C
N
C
C
CH3
H
CH2
CH2
OH
C
CH2
CH
H3 C
OH
CH2
CH3
OH
CH2
SH
O
OH
N-terminus
H2N
C-terminus
Gly
Ala
Ser
Asp
Phe
Val
Tyr
Cys
1
2
3
4
5
6
7
8
COOH
PROTEIN STRUCTURE
TABLE 3.2 A Summary of Protein Structure
Level
Description
Stabilized by:
Example: Hemoglobin
Primary
The sequence of
amino acids
Peptide bonds
Gly Ser Asp Gls
Secondary
Formation of
-helices and
-pleated sheets
Hydrogen bonding between
peptide groups along the
peptide backbone
Tertiary
Overall threedimensional shape
of a polypeptide
Bonds and other interactions
between R-groups, or
between R-groups and the
peptide backbone
Quaternary
Shape produced by
combinations of
polypeptides
Bonds and other interactions
between R-groups, and
between peptide backbones
of different polypeptides
Several common functional
groups in a single biomolecule.