METABOLISME ASAM AMINO DAN PROTEIN
METABOLISME ASAM AMINO DAN
PROTEIN
BAB I
PENDAHULUAN
Latar Belakang
Kira-kira 75% asam amino digunakan untuk sintesis protein. Asam-asam
amino dapat diperoleh dari protein yang kita makan atau dari hasil
degradasi protein di dalam tubuh kita. Protein yang terdapat dalam
makanan di cerna dalam lambung dan usus menjadi asam-asam amino
yang diabsorpsi dan di bawa oleh darah ke hati. Protein dalam tubuh
dibentuk dari asam amino. Bila ada kelebihan asam amino akan di ubah
menjadi asam ketogkutarat yang dapat masuk kedalam siklus asam
sitrat.
Hati adalah organ tubuh dimana terjadi reaksi Anabolisme dan
Katabolisme. Proses Metabolik dan katabolik juga terjadi dalam jaringan
di luar hati. Asam amino yang terdapat dalam darah berasal dari tiga
sumber yaitu absorpsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein
dalam sel dan hasil sintesis asam amino dalam sel. Hati berfungsi
sebagai pengatur konsentrasi asam amino dalam darah.
Rumusan Masalah
Bagaimana hubungan metabolisme asam amino dengan metabolisme
protein ?
Apa saja jenis-jenis asam amino penyusun protein ?
Bagaimana katabolisme dan sintesis asam amino ?
Bagaimana asam amino esensial dan non-esensial ?
Tujuan
Untuk mengetahui hubungan metabolisme asam amino dengan
metabolisme protein.
Untuk mengetahui jenis-jenis asam amino penyusun protein.
Untuk mengetahui katabolisme dan sintesis asam amino.
Untuk mengetahui asam amino esensial dan non-esensial.
BAB II
PEMBAHASAN
Hubungan Metabolisme Asam Amino dengan Metabolisme
Protein
Asam amino adalah sembarang senyawa organic yang memiliki gugus
fingsional karboksil (-COOH) dan anima (biasanya -NH2). Dalam biokimia
seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom
karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus karboksil
memberikan sifat asamdan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam
bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik : cenderung menjadi asam
pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini
terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino
termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah
satu fungsinya sangat penting dalam organisme,yaitu sebagai
penyusun protein.
Metabolisme Asam Amino
Metabolisme asam amino adalah salah satu senyawa yang ada didalam
tubuh makhluk hidup yang diantaranya hewan dan manusia yang
berguna untuk sebagai sumber bahan utama pembentukan protein dalam
tubuh.
Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus
fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam
biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada
satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus
karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat
basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung
menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam.
Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam
amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena
salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai
penyusun protein.
Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat
empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom
hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga
gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan
asam amino lainnya.Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa")
sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang
berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina
juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam αamino.
Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai
samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat
membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika
polar, dan hidrofobik jika nonpolar.Karena atom C pusat mengikat empat
gugus yang berbeda, maka asam amino kecuali glisina memiliki isomer
optik: l dan d. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari
gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang
pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke
kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe d. Jika
urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam, maka itu
adalah tipe l. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama
CORN, dari singkatan COOH - R - NH2).
Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan
tipe l meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe d. Dinding sel
bakteri banyak mengandung asam amino tiped.
Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai
monomernya. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida,
yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina
milik monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut
translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan
tRNA.Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian
gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian
gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air. Oleh
sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam
amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam
bentuk residu asam amino.
Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus,
zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH
alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH
tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino
menjadi bermuatan positif (terprotonasi, –NH3+), sedangkan gugus
karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, –COO-). Titik
isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam
keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion.
Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur
kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya.
Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH
netral maupun pH fisiologis yang dekat netral.
Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat
empat gugus: gugus amino (NH2), gugus karboksil (COOH), atom
hydrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga
gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan
asam amino lainnya.Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa")
sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang
berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina
juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam αamino.
Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai
samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat
membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika
polar, dan hidrofobik jika nonpolar.
Jenis –jenis asam amino penyusun protein
Asam amino dasar (standar)
Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing
dihubungkan dengan ikatan peptida. Meskipun demikian, pada awal
pembentukannya protein hanya tersusun dari 20 asam amino yang
dikenal sebagai asam amino dasar atau asam amino baku atau asam
amino penyusun protein (proteinogenik). Asam-asam amino inilah yang
disandi oleh DNA/RNA sebagai kode genetik.
Berikut adalah ke-20 asam amino penyusun protein (singkatan dalam
kurung menunjukkan singkatan tiga huruf dan satu huruf yang sering
digunakan dalam kajian protein), dikelompokkan menurut sifat atau
struktur kimiawinya:
Asam amino alifatik sederhana
Glisina (Gly, G)
Alanina (Ala, A)
Valina (Val, V)
Leusina (Leu, L)
Isoleusina (Ile, I)
Asam amino hidroksi-alifatik
Serina (Ser, S)
Treonina (Thr, T)
Asam amino dikarboksilat (asam)
Asam aspartat (Asp, D)
Asam glutamat (Glu, E)
Amida
Asparagina (Asn, N)
Glutamina (Gln, Q)
Asam amino basa
Lisina (Lys, K)
Arginina (Arg, R)
Histidina (His, H) (memiliki gugus siklik)
Asam amino dengan sulfur
Sisteina (Cys, C)
Metionina (Met, M)
Prolin
Prolina (Pro, P) (memiliki gugus siklik)
Asam amino aromatik
Fenilalanina (Phe, F)
Tirosina (Tyr, Y)
Triptofan (Trp, W)
Kelompok ini memiliki cincin benzena dan menjadi bahan baku metabolit
sekunder aromatik.
Fungsi biologi asam amino
Penyusun protein, termasuk enzim.
Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama
vitamin, hormon dan asam nukleat).
Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam dalam reaksi
enzimatik (kofaktor).
Katabolisme asam amino
Asam-asam amino tidak dapat disimpan oleh tubuh. Jika jumlah asam
amino berlebihan atau terjadi kekurangan sumber energi lain
(karbohidrat dan protein), tubuh akan menggunakan asam amino sebagai
sumber energi. Tidak seperti karbohidrat dan lipid, asam amino
memerlukan pelepasan gugus amin. Gugus amin ini kemudian dibuang
karena bersifat toksik bagi tubuh.Enzim amino transferase memindahkan
amino kepada α-ketoglutarat menghasilkan glutamat atau kepada
oksaloasetat menghasilkan aspartat. Pelepasan amino dari glutamat
menghasilkan ion ammonium.
Contoh reaksi transaminasi. Perhatikan alanin mengalami transaminasi
menjadi glutamat. Pada reaksi ini dibutuhkan enzim alanin
aminotransferase.Glutamat juga dapat memindahkan amin ke rantai
karbon lainnya, menghasilkan asam amino baru.
Contoh reaksi deaminasi oksidatif. Perhatikan glutamat mengalami
deaminasi menghasilkan amonium (NH4+). Selanjutnya ion amonium
masuk ke dalam siklus urea. Setelah mengalami pelepasan gugus amin,
asam-asam amino dapat memasuki siklus asam sitrat melalui jalur yang
beraneka ragam.
Gugus-gugus amin dilepaskan menjadi ion amonium (NH4+) yang
selanjutnya masuk ke dalam siklus urea di hati. Dalam siklus ini
dihasilkan urea yang selanjutnya dibuang melalui ginjal berupa urin.
Proses yang terjadi di dalam siklus urea digambarkan terdiri atas
beberapa tahap yaitu:
Dengan peran enzim karbamoil fosfat sintase I, ion amonium bereaksi
dengan CO2 menghasilkan karbamoil fosfat. Dalam raksi ini diperlukan
energi dari ATP.
Dengan peran enzim ornitin transkarbamoilase, karbamoil fosfat bereaksi
dengan L-ornitin menghasilkan L-sitrulin dan gugus fosfat dilepaskan.
Dengan peran enzim argininosuksinat sintase, L-sitrulin bereaksi dengan
L-aspartat menghasilkan L-argininosuksinat. Reaksi ini membutuhkan
energi dari ATP.
Dengan peran enzim argininosuksinat liase, L-argininosuksinat dipecah
menjadi fumarat dan L-arginin.
Dengan peran enzim arginase, penambahan H2O terhadap L-arginin
akan menghasilkan L-ornitin dan urea.
Sintesis asam amino
Semua jaringan memiliki kemampuan untuk men-sintesis asam amino
non esensial, melakukan remodeling asam amino, serta mengubah
rangka karbon non asam amino menjadi asam amino dan turunan lain
yang mengandung nitrogen. Tetapi, hati merupakan tempat utama
metabolisme nitrogen. Dalam kondisi surplus diet, nitrogen toksik
potensial dari asam amino dikeluarkan melalui transaminasi, deaminasi
dan pembentukan urea. Rangka karbon umumnya diubah menjadi
karbohidrat melalui jalur glukoneogenesis, atau menjadi asam lemak
melalui jalur sintesis asam lemak. Berkaitan dengan hal ini, Asam amino
dikelompokkan menjadi 3 kategori yaitu:
Asam amino glukogenik
ketogenik serta glukogenik, dan
ketogenik.
Asam amino glukogenik adalah asam-asam amino yang dapat masuk ke
jalur produksi piruvat atau intermediat siklus asam sitrat seperti αketoglutarat atau oksaloasetat. Semua asam amino ini merupakan
prekursor untuk glukosa melalui jalur glukoneogenesis. Semua asam
amino kecuali lisin dan leusin mengandung sifat glukogenik. Lisin dan
leusin adalah asam amino yang semata-mata ketogenik, yang hanya
dapat masuk ke intermediat asetil KoA atau asetoasetil KoA.
Sekelompok kecil asam amino yaitu isoleusin, fenilalanin, threonin,
triptofan, dan tirosin bersifat glukogenik dan ketogenik. Akhirnya,
seharusnya kita kenal bahwa ada 3 kemungkinan penggunaan asam
amino. Selama keadaan kelaparan pengurangan rangka karbon
digunakan untuk menghasilkan energi, dengan proses oksidasi menjadi
CO2 dan H2O.
Dari 20 jenis asam amino, ada yang tidak dapat disintesis oleh tubuh kita
sehingga harus ada di dalam makanan yang kita makan. Asam amino ini
dinamakan asam amino esensial. Selebihnya adalah asam amino yang
dapat disintesis dari asam amino lain. Asam amino ini dinamakan asam
amino non-esensial.
Asam Amino Esensial
Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai
penyusun protein atau sebagai kerangka molekul-molekul penting. Ia
disebut esensial bagi suatu spesies organisme apabila spesies tersebut
memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu
kekurangan asam amino yang bersangkutan. Untuk memenuhi
kebutuhan ini, spesies itu harus memasoknya dari luar (lewat makanan).
Istilah "asam amino esensial" berlaku hanya bagi organismeheterotrof.
Bagi manusia, ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam amino
esensial yang harus dipenuhi dari diet sehari-hari, yaitu isoleusina,
leusina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofan, dan valina.
Histidina dan arginina disebut sebagai "setengah esensial" karena tubuh
manusia dewasa sehat mampu memenuhi kebutuhannya. Asam
amino karnitina juga bersifat "setengah esensial" dan sering diberikan
untuk kepentingan pengobatan.
1. ISOLEUCINE ( 4,13 % )
Diperlukan untuk pertumbuhan yang optimal. Perkembangan
kecerdasan. Mempertahankan keseimbangan nitrogen tubuh. Diperlukan
untuk pembentukan asam amino non esensial lainnya. Penting untuk
pembentukan haemoglobin dan menstabilkan kadar gula darah
(kekurangan dapat memicu gejala hypoglycemia).
2. LEUCINE ( 5,80 % )
Pemacu fungsi otak. Menambah tingkat energi otot. Membantu
menurunkan kadar gula darah yang berlebihan. Membantu penyembuhan
tulang, jaringan otot dan kulit (terutama untuk mempercepat
penyembuhan luka post - operative).
3. LYCINE ( 4,00 %)
Bahan dasar antibodi darah. Memperkuat sistem sirkulasi.
Mempertahankan pertumbuhan sel-sel normal. Bersama proline dan
Vitamin C akan membentuk jaringan kolagen. Menurunkan kadar
triglyserida darah yang berlebih. Kekurangan menyebabkan mudah lelah,
sulit konsentrasi, rambut rontok, anemia, pertumbuhan terhambat dan
kelainan reproduksi.
4. METHIONINE ( 2,17 % )
Penting untuk metabolisme lemak. Menjaga kesehatan hati,
menenangkan syaraf yang tegang. Mencegah penumpukan lemak di hati
dan pembuluh darah arteri terutama yang mensuplai darah ke otak,
jantung dan ginjal. Penting untuk mencegah alergi, osteoporosis, demam
rematik dan toxemia pada kehamilan serta detoxifikasi zat-zat berbahaya
pada saluran cerna.
PHENYLALANINE ( 3,95 % )
Diperlukan oleh kelenjar tiroid untuk menghasilkan tiroksin yang akan
mencegah penyakit gondok. Dipakai untuk mengatasi depresi juga untuk
mengurangi rasa sakit akibat migrain, menstruasi dan arthritis.
Menghasilkan norepinephrine otak yang membantu daya ingat dan daya
hafal. Mengurangi obesitas.
THEREONINE ( 4,17 % )
Meningkatkan kemampuan usus dan proses pencernaan.
Mempertahankan keseimbangan protein. Penting dalam pembentukan
kolagen dan elastin. Membantu hati, jantung, sistem syaraf pusat, otototot rangka dengan fungsi lipotropic. Mencegah serangan epilepsi.
TRYPTOPHANE ( 1,13 % )
Meningkatkan penggunaan dari vitamin B kompleks. Meningkatkan
kesehatan syaraf. Menstabilkan emosi. Meningkatkan rasa ketenangan
dan mencegah insomnia (membantu anak yang hiperaktif). Meningkatkan
pelepasan hormon pertumbuhan yang penting dalam membakar lemak
untuk mencegah obesitas dan baik untuk jantung.
VALINE ( 6,00 % )
Memacu kemampuan mental. Memacu koordinasi otot. Membantu
perbaikan jaringan yang rusak. Menjaga keseimbangan nitrogen.
Jenis-jenis asam amino non-essensial :
Aspartic acid
Membantu mengubah karbohidrat menjadi energy
Membangun daya tahan tubuh melalui immunoglobulin dan antibody
Meredakan tingkat ammonia dalam darah setelah latihan
Glyicine
Membantu tubuh membentuk asam amino lain
Merupakan bagian dari sel darah merah dan cytochrome (enzim yang
terlibat dalam produksi energi)
Memproduksi glucagon yang mengaktifkan glikogen
Berpotensi menghambat keinginan akan gula
Alanine
Membantu tubuh mengembangkan daya tahan
Merupakan salah satu kunci dari siklus glukosa alanine yang
memungkinkan otot dan jaringan lain untuk mendapatkan energi dari
asam amino
4. Serine
Diperlukan untuk memproduksi energi pada tingkat sel
Membantuk dalam fungsi otak (daya ingat) dan syaraf
Jenis – jenis asam amino bersyarat :
1. Arginine (asam amino essensial untuk anak2)
Diyakini merangsang produksi hormon pertumbuhan
Diyakini sebagai pemicu Nitric Oxide (suatu senyawa yang melegakan
pembuluh darah untuk aliran darah dan pengantaran nutrisi yang lebih
baik) dan GABA
Bersama glycine dan methionine membentuk creatine
2. Histidine (asam amino essensial pada beberapa individu)
Salah satu zat yang menyerah ultraviolet dalam tubuh
Diperlukan untuk pembentukan sel darah merah dan sel darah putih
Banyak digunakan untuk terapi rematik dan alergi
3. Cystine
Mengurangi efek kerusakan dari alkohol dan asap rokok
Merangsang aktivitas sel darah putih dalam peranannya meningkatkan
daya tahan tubuh
Bersama L-Aspartic Acid dan L-Citruline menetralkan radikal bebas
Salah satu komponen yang membentuk otot jantung dan jaringan
penyambung (persendian, ligamen, dan lain-lain)
Siap diubah menjadi energy
Salah satu elemen besar dari kolagen
4. Glutamic Acid (Asam Glutamic)
Pemicu dasar untuk glutamine, proline, ornithine, arginine, glutathine,
dan GABA
Diperlukan untuk kinerja otak dan metabolisme asam amino lain.
5.Tyrosine
Pemicu hormon dopamine, epinephrine, norepinephrine, melanin
(pigmen kulit), hormon thyroid
Meningkatkan mood dan fokus mental
5.Glutamine
Asam amino yang paling banyak ditemukan dalam otot manusia
Dosis 2 gram cukup untuk memicu produksi hormon pertumbuhan
Membantu dalam membentuk daya tahan tubuh
Sumber energi penting pada organ tubuh pada saat kekurangan kalori
Salah satu nutrisi untuk otak dan kesehatan pencernaan
Mengingkatkan volume sel otot
7. Taurine
Membantu dalam penyerapan dan pelepasan lemak
Membantu dalam meningkatkan volume sel otot
8. Ornithine
Dalam dosis besar bisa membantu produksi hormon pertumbuhan
Membantu dalam penyembuhan dari penyakit
Membantu daya tahan tubuh dan fungsi organ hati
BAB III
PENUTUP
Kesimpulan
Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino.
Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus
– NH2
Pada atom karbon α dari posisi gugus –COOH. Ada 20 macam asam
amino, yang masing-masing ditentukan oleh jenis gugus R atau rantai
samping dari asam amino.
Jalur metabolisme utama dari asam-asam amino terdiri atas :
Produksi asam amino dari pembongkaran protein tubuh, digesti protein
diet serta sintesis asam amino di hati.
Katabolisme asam amino menjadi energi melalui siklus asam serta siklus
urea sebagai proses pengolahan hasil sampingan pemecahan asam
amino.
Sintesis protein dari asam-asam amino.
PROTEIN
BAB I
PENDAHULUAN
Latar Belakang
Kira-kira 75% asam amino digunakan untuk sintesis protein. Asam-asam
amino dapat diperoleh dari protein yang kita makan atau dari hasil
degradasi protein di dalam tubuh kita. Protein yang terdapat dalam
makanan di cerna dalam lambung dan usus menjadi asam-asam amino
yang diabsorpsi dan di bawa oleh darah ke hati. Protein dalam tubuh
dibentuk dari asam amino. Bila ada kelebihan asam amino akan di ubah
menjadi asam ketogkutarat yang dapat masuk kedalam siklus asam
sitrat.
Hati adalah organ tubuh dimana terjadi reaksi Anabolisme dan
Katabolisme. Proses Metabolik dan katabolik juga terjadi dalam jaringan
di luar hati. Asam amino yang terdapat dalam darah berasal dari tiga
sumber yaitu absorpsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein
dalam sel dan hasil sintesis asam amino dalam sel. Hati berfungsi
sebagai pengatur konsentrasi asam amino dalam darah.
Rumusan Masalah
Bagaimana hubungan metabolisme asam amino dengan metabolisme
protein ?
Apa saja jenis-jenis asam amino penyusun protein ?
Bagaimana katabolisme dan sintesis asam amino ?
Bagaimana asam amino esensial dan non-esensial ?
Tujuan
Untuk mengetahui hubungan metabolisme asam amino dengan
metabolisme protein.
Untuk mengetahui jenis-jenis asam amino penyusun protein.
Untuk mengetahui katabolisme dan sintesis asam amino.
Untuk mengetahui asam amino esensial dan non-esensial.
BAB II
PEMBAHASAN
Hubungan Metabolisme Asam Amino dengan Metabolisme
Protein
Asam amino adalah sembarang senyawa organic yang memiliki gugus
fingsional karboksil (-COOH) dan anima (biasanya -NH2). Dalam biokimia
seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom
karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus karboksil
memberikan sifat asamdan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam
bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik : cenderung menjadi asam
pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini
terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino
termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah
satu fungsinya sangat penting dalam organisme,yaitu sebagai
penyusun protein.
Metabolisme Asam Amino
Metabolisme asam amino adalah salah satu senyawa yang ada didalam
tubuh makhluk hidup yang diantaranya hewan dan manusia yang
berguna untuk sebagai sumber bahan utama pembentukan protein dalam
tubuh.
Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus
fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam
biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada
satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus
karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat
basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung
menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam.
Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam
amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena
salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai
penyusun protein.
Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat
empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom
hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga
gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan
asam amino lainnya.Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa")
sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang
berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina
juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam αamino.
Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai
samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat
membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika
polar, dan hidrofobik jika nonpolar.Karena atom C pusat mengikat empat
gugus yang berbeda, maka asam amino kecuali glisina memiliki isomer
optik: l dan d. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari
gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang
pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke
kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe d. Jika
urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam, maka itu
adalah tipe l. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama
CORN, dari singkatan COOH - R - NH2).
Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan
tipe l meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe d. Dinding sel
bakteri banyak mengandung asam amino tiped.
Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai
monomernya. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida,
yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina
milik monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut
translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan
tRNA.Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian
gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian
gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air. Oleh
sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam
amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam
bentuk residu asam amino.
Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus,
zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH
alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH
tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino
menjadi bermuatan positif (terprotonasi, –NH3+), sedangkan gugus
karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, –COO-). Titik
isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam
keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion.
Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur
kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya.
Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH
netral maupun pH fisiologis yang dekat netral.
Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat
empat gugus: gugus amino (NH2), gugus karboksil (COOH), atom
hydrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga
gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan
asam amino lainnya.Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa")
sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang
berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina
juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam αamino.
Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai
samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat
membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika
polar, dan hidrofobik jika nonpolar.
Jenis –jenis asam amino penyusun protein
Asam amino dasar (standar)
Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing
dihubungkan dengan ikatan peptida. Meskipun demikian, pada awal
pembentukannya protein hanya tersusun dari 20 asam amino yang
dikenal sebagai asam amino dasar atau asam amino baku atau asam
amino penyusun protein (proteinogenik). Asam-asam amino inilah yang
disandi oleh DNA/RNA sebagai kode genetik.
Berikut adalah ke-20 asam amino penyusun protein (singkatan dalam
kurung menunjukkan singkatan tiga huruf dan satu huruf yang sering
digunakan dalam kajian protein), dikelompokkan menurut sifat atau
struktur kimiawinya:
Asam amino alifatik sederhana
Glisina (Gly, G)
Alanina (Ala, A)
Valina (Val, V)
Leusina (Leu, L)
Isoleusina (Ile, I)
Asam amino hidroksi-alifatik
Serina (Ser, S)
Treonina (Thr, T)
Asam amino dikarboksilat (asam)
Asam aspartat (Asp, D)
Asam glutamat (Glu, E)
Amida
Asparagina (Asn, N)
Glutamina (Gln, Q)
Asam amino basa
Lisina (Lys, K)
Arginina (Arg, R)
Histidina (His, H) (memiliki gugus siklik)
Asam amino dengan sulfur
Sisteina (Cys, C)
Metionina (Met, M)
Prolin
Prolina (Pro, P) (memiliki gugus siklik)
Asam amino aromatik
Fenilalanina (Phe, F)
Tirosina (Tyr, Y)
Triptofan (Trp, W)
Kelompok ini memiliki cincin benzena dan menjadi bahan baku metabolit
sekunder aromatik.
Fungsi biologi asam amino
Penyusun protein, termasuk enzim.
Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama
vitamin, hormon dan asam nukleat).
Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam dalam reaksi
enzimatik (kofaktor).
Katabolisme asam amino
Asam-asam amino tidak dapat disimpan oleh tubuh. Jika jumlah asam
amino berlebihan atau terjadi kekurangan sumber energi lain
(karbohidrat dan protein), tubuh akan menggunakan asam amino sebagai
sumber energi. Tidak seperti karbohidrat dan lipid, asam amino
memerlukan pelepasan gugus amin. Gugus amin ini kemudian dibuang
karena bersifat toksik bagi tubuh.Enzim amino transferase memindahkan
amino kepada α-ketoglutarat menghasilkan glutamat atau kepada
oksaloasetat menghasilkan aspartat. Pelepasan amino dari glutamat
menghasilkan ion ammonium.
Contoh reaksi transaminasi. Perhatikan alanin mengalami transaminasi
menjadi glutamat. Pada reaksi ini dibutuhkan enzim alanin
aminotransferase.Glutamat juga dapat memindahkan amin ke rantai
karbon lainnya, menghasilkan asam amino baru.
Contoh reaksi deaminasi oksidatif. Perhatikan glutamat mengalami
deaminasi menghasilkan amonium (NH4+). Selanjutnya ion amonium
masuk ke dalam siklus urea. Setelah mengalami pelepasan gugus amin,
asam-asam amino dapat memasuki siklus asam sitrat melalui jalur yang
beraneka ragam.
Gugus-gugus amin dilepaskan menjadi ion amonium (NH4+) yang
selanjutnya masuk ke dalam siklus urea di hati. Dalam siklus ini
dihasilkan urea yang selanjutnya dibuang melalui ginjal berupa urin.
Proses yang terjadi di dalam siklus urea digambarkan terdiri atas
beberapa tahap yaitu:
Dengan peran enzim karbamoil fosfat sintase I, ion amonium bereaksi
dengan CO2 menghasilkan karbamoil fosfat. Dalam raksi ini diperlukan
energi dari ATP.
Dengan peran enzim ornitin transkarbamoilase, karbamoil fosfat bereaksi
dengan L-ornitin menghasilkan L-sitrulin dan gugus fosfat dilepaskan.
Dengan peran enzim argininosuksinat sintase, L-sitrulin bereaksi dengan
L-aspartat menghasilkan L-argininosuksinat. Reaksi ini membutuhkan
energi dari ATP.
Dengan peran enzim argininosuksinat liase, L-argininosuksinat dipecah
menjadi fumarat dan L-arginin.
Dengan peran enzim arginase, penambahan H2O terhadap L-arginin
akan menghasilkan L-ornitin dan urea.
Sintesis asam amino
Semua jaringan memiliki kemampuan untuk men-sintesis asam amino
non esensial, melakukan remodeling asam amino, serta mengubah
rangka karbon non asam amino menjadi asam amino dan turunan lain
yang mengandung nitrogen. Tetapi, hati merupakan tempat utama
metabolisme nitrogen. Dalam kondisi surplus diet, nitrogen toksik
potensial dari asam amino dikeluarkan melalui transaminasi, deaminasi
dan pembentukan urea. Rangka karbon umumnya diubah menjadi
karbohidrat melalui jalur glukoneogenesis, atau menjadi asam lemak
melalui jalur sintesis asam lemak. Berkaitan dengan hal ini, Asam amino
dikelompokkan menjadi 3 kategori yaitu:
Asam amino glukogenik
ketogenik serta glukogenik, dan
ketogenik.
Asam amino glukogenik adalah asam-asam amino yang dapat masuk ke
jalur produksi piruvat atau intermediat siklus asam sitrat seperti αketoglutarat atau oksaloasetat. Semua asam amino ini merupakan
prekursor untuk glukosa melalui jalur glukoneogenesis. Semua asam
amino kecuali lisin dan leusin mengandung sifat glukogenik. Lisin dan
leusin adalah asam amino yang semata-mata ketogenik, yang hanya
dapat masuk ke intermediat asetil KoA atau asetoasetil KoA.
Sekelompok kecil asam amino yaitu isoleusin, fenilalanin, threonin,
triptofan, dan tirosin bersifat glukogenik dan ketogenik. Akhirnya,
seharusnya kita kenal bahwa ada 3 kemungkinan penggunaan asam
amino. Selama keadaan kelaparan pengurangan rangka karbon
digunakan untuk menghasilkan energi, dengan proses oksidasi menjadi
CO2 dan H2O.
Dari 20 jenis asam amino, ada yang tidak dapat disintesis oleh tubuh kita
sehingga harus ada di dalam makanan yang kita makan. Asam amino ini
dinamakan asam amino esensial. Selebihnya adalah asam amino yang
dapat disintesis dari asam amino lain. Asam amino ini dinamakan asam
amino non-esensial.
Asam Amino Esensial
Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai
penyusun protein atau sebagai kerangka molekul-molekul penting. Ia
disebut esensial bagi suatu spesies organisme apabila spesies tersebut
memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu
kekurangan asam amino yang bersangkutan. Untuk memenuhi
kebutuhan ini, spesies itu harus memasoknya dari luar (lewat makanan).
Istilah "asam amino esensial" berlaku hanya bagi organismeheterotrof.
Bagi manusia, ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam amino
esensial yang harus dipenuhi dari diet sehari-hari, yaitu isoleusina,
leusina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofan, dan valina.
Histidina dan arginina disebut sebagai "setengah esensial" karena tubuh
manusia dewasa sehat mampu memenuhi kebutuhannya. Asam
amino karnitina juga bersifat "setengah esensial" dan sering diberikan
untuk kepentingan pengobatan.
1. ISOLEUCINE ( 4,13 % )
Diperlukan untuk pertumbuhan yang optimal. Perkembangan
kecerdasan. Mempertahankan keseimbangan nitrogen tubuh. Diperlukan
untuk pembentukan asam amino non esensial lainnya. Penting untuk
pembentukan haemoglobin dan menstabilkan kadar gula darah
(kekurangan dapat memicu gejala hypoglycemia).
2. LEUCINE ( 5,80 % )
Pemacu fungsi otak. Menambah tingkat energi otot. Membantu
menurunkan kadar gula darah yang berlebihan. Membantu penyembuhan
tulang, jaringan otot dan kulit (terutama untuk mempercepat
penyembuhan luka post - operative).
3. LYCINE ( 4,00 %)
Bahan dasar antibodi darah. Memperkuat sistem sirkulasi.
Mempertahankan pertumbuhan sel-sel normal. Bersama proline dan
Vitamin C akan membentuk jaringan kolagen. Menurunkan kadar
triglyserida darah yang berlebih. Kekurangan menyebabkan mudah lelah,
sulit konsentrasi, rambut rontok, anemia, pertumbuhan terhambat dan
kelainan reproduksi.
4. METHIONINE ( 2,17 % )
Penting untuk metabolisme lemak. Menjaga kesehatan hati,
menenangkan syaraf yang tegang. Mencegah penumpukan lemak di hati
dan pembuluh darah arteri terutama yang mensuplai darah ke otak,
jantung dan ginjal. Penting untuk mencegah alergi, osteoporosis, demam
rematik dan toxemia pada kehamilan serta detoxifikasi zat-zat berbahaya
pada saluran cerna.
PHENYLALANINE ( 3,95 % )
Diperlukan oleh kelenjar tiroid untuk menghasilkan tiroksin yang akan
mencegah penyakit gondok. Dipakai untuk mengatasi depresi juga untuk
mengurangi rasa sakit akibat migrain, menstruasi dan arthritis.
Menghasilkan norepinephrine otak yang membantu daya ingat dan daya
hafal. Mengurangi obesitas.
THEREONINE ( 4,17 % )
Meningkatkan kemampuan usus dan proses pencernaan.
Mempertahankan keseimbangan protein. Penting dalam pembentukan
kolagen dan elastin. Membantu hati, jantung, sistem syaraf pusat, otototot rangka dengan fungsi lipotropic. Mencegah serangan epilepsi.
TRYPTOPHANE ( 1,13 % )
Meningkatkan penggunaan dari vitamin B kompleks. Meningkatkan
kesehatan syaraf. Menstabilkan emosi. Meningkatkan rasa ketenangan
dan mencegah insomnia (membantu anak yang hiperaktif). Meningkatkan
pelepasan hormon pertumbuhan yang penting dalam membakar lemak
untuk mencegah obesitas dan baik untuk jantung.
VALINE ( 6,00 % )
Memacu kemampuan mental. Memacu koordinasi otot. Membantu
perbaikan jaringan yang rusak. Menjaga keseimbangan nitrogen.
Jenis-jenis asam amino non-essensial :
Aspartic acid
Membantu mengubah karbohidrat menjadi energy
Membangun daya tahan tubuh melalui immunoglobulin dan antibody
Meredakan tingkat ammonia dalam darah setelah latihan
Glyicine
Membantu tubuh membentuk asam amino lain
Merupakan bagian dari sel darah merah dan cytochrome (enzim yang
terlibat dalam produksi energi)
Memproduksi glucagon yang mengaktifkan glikogen
Berpotensi menghambat keinginan akan gula
Alanine
Membantu tubuh mengembangkan daya tahan
Merupakan salah satu kunci dari siklus glukosa alanine yang
memungkinkan otot dan jaringan lain untuk mendapatkan energi dari
asam amino
4. Serine
Diperlukan untuk memproduksi energi pada tingkat sel
Membantuk dalam fungsi otak (daya ingat) dan syaraf
Jenis – jenis asam amino bersyarat :
1. Arginine (asam amino essensial untuk anak2)
Diyakini merangsang produksi hormon pertumbuhan
Diyakini sebagai pemicu Nitric Oxide (suatu senyawa yang melegakan
pembuluh darah untuk aliran darah dan pengantaran nutrisi yang lebih
baik) dan GABA
Bersama glycine dan methionine membentuk creatine
2. Histidine (asam amino essensial pada beberapa individu)
Salah satu zat yang menyerah ultraviolet dalam tubuh
Diperlukan untuk pembentukan sel darah merah dan sel darah putih
Banyak digunakan untuk terapi rematik dan alergi
3. Cystine
Mengurangi efek kerusakan dari alkohol dan asap rokok
Merangsang aktivitas sel darah putih dalam peranannya meningkatkan
daya tahan tubuh
Bersama L-Aspartic Acid dan L-Citruline menetralkan radikal bebas
Salah satu komponen yang membentuk otot jantung dan jaringan
penyambung (persendian, ligamen, dan lain-lain)
Siap diubah menjadi energy
Salah satu elemen besar dari kolagen
4. Glutamic Acid (Asam Glutamic)
Pemicu dasar untuk glutamine, proline, ornithine, arginine, glutathine,
dan GABA
Diperlukan untuk kinerja otak dan metabolisme asam amino lain.
5.Tyrosine
Pemicu hormon dopamine, epinephrine, norepinephrine, melanin
(pigmen kulit), hormon thyroid
Meningkatkan mood dan fokus mental
5.Glutamine
Asam amino yang paling banyak ditemukan dalam otot manusia
Dosis 2 gram cukup untuk memicu produksi hormon pertumbuhan
Membantu dalam membentuk daya tahan tubuh
Sumber energi penting pada organ tubuh pada saat kekurangan kalori
Salah satu nutrisi untuk otak dan kesehatan pencernaan
Mengingkatkan volume sel otot
7. Taurine
Membantu dalam penyerapan dan pelepasan lemak
Membantu dalam meningkatkan volume sel otot
8. Ornithine
Dalam dosis besar bisa membantu produksi hormon pertumbuhan
Membantu dalam penyembuhan dari penyakit
Membantu daya tahan tubuh dan fungsi organ hati
BAB III
PENUTUP
Kesimpulan
Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino.
Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus
– NH2
Pada atom karbon α dari posisi gugus –COOH. Ada 20 macam asam
amino, yang masing-masing ditentukan oleh jenis gugus R atau rantai
samping dari asam amino.
Jalur metabolisme utama dari asam-asam amino terdiri atas :
Produksi asam amino dari pembongkaran protein tubuh, digesti protein
diet serta sintesis asam amino di hati.
Katabolisme asam amino menjadi energi melalui siklus asam serta siklus
urea sebagai proses pengolahan hasil sampingan pemecahan asam
amino.
Sintesis protein dari asam-asam amino.