Sel Darah Merah Hemoglobin

BAB 2 TINJAUAN PUSTAKA

2.1. Sel Darah Merah

Sel darah merah yang matang sangat mudah dikenali disebabkan oleh morfologinya yang unik. Pada keadaan normal, bentuk sel darah merah adalah dwicekung dengan diameter purata 8µm, ketebalan 2µ m dan volumenya sekitar 90fL. Ia tidak mempunyai nukleus atau mitokondria, dan 33 daripada kandungannya terdiri daripada protein tunggal yaitu hemoglobin. Tanpa nukleus dan jalur metabolik protein, sel ini mempunyai masa hidup yang singkat yaitu selama 100-120 hari. Tetapi, struktur sel darah merah matang yang unik ini memberikan daya lenturan yang maksimal saat sel ini melewati pembuluh darah yang sempit Hillman, Ault dan Rinder, 2005. Hampir kesemua kebutuhan tenaga intrasellular didapat lewat metabolisme glukosa, yang bertujuan untuk mengekalkan hemoglobin dalam kondisi larut dan reduksi, menyediakan sejumlah 2,3-diphosphoglycerat 2,3-DPG yang mencukupi dan untuk menghasilkan adenosine triphosphate ATP bagi mempertahankan fungsi membran Hillman, Ault dan Rinder, 2005.

2.2 Hemoglobin

Terdapat sekitar 280 juta molekul hemoglobin di dalam setiap sel darah merah Tortora dan Derickson, 2006. Hemoglobin adalah sejenis protein dengan berat molekul 64.500 dalton, terdiri daripada 4 rantai polipeptida. Setiap satunya mengandung satu pigmen non-protein berbentuk seperti cincin yang disebut sebagai kelompok heme aktif Hillman, Ault dan Rinder, 2005. Pada bagian tengah dari cincin heme ini terdapat satu ion ferous, Fe 2+ yang boleh mengikat satu molekul oksigen, lalu membolehkan satu molekul hemoglobin berikatan dengan empat molekul oksigen Tortora dan Derickson, 2006. Universitas Sumatera Utara Repiratory motion of hemoglobin adalah proses pengikatan dan pelepasan molekul oksigen dari hemoglobin yang melibatkan perubahan spesifik pada struktur molekularnya. Apabila hemoglobin berubah dari bentuk deoxyhemoglobin kepada bentuk oxyhemoglobin, karbon dioksida, CO 2 Kadar hemoglobin normal yang terdapat di dalam satu sel darah merah adalah sekitar 32pg. mean cell hemoglobin, MCH = 32 ± 2pg. Proses sintesis hemoglobin yang normal memerlukan cadangan zat besi yang mencukupi dan produksi protoporphyrin dan globin yang normal. Proses sintesis protoporphyrin dimulai di dalam mitokondria dengan pembentukan delta aminolevulenic acid δALA daripada glycine dan succinyl-CoA yang berasal dari siklus asam sitrat. Seterusnya, proses dilanjutkan dengan pembentukan porphobilinogen, uroporphyrin dan coproporphyrin yang terjadi di sitoplasma sel. Dua m olekul δALA bergabung membentuk porphobilinogen yang mengandung satu rantai pyrrole. Melalui proses deaminasi, empat prophobilinogen digabungkan menjadi hydroxymethyl bilane, yang kemudiannya dihidrolisis menjadi uroporphyrin. Uroporphyrin kemudiannya mengalami dekarboksilasi menjadi coporphyrin. Enzim coporphyrin oxidase mengoksidasi coporphyrin kepada protpoporphyrinogen. Protoporphyrinogen seterusnya dioksidaksikan membentuk protoporphyrin. Proses terakhir adalah penggabungan rantai protoporphyrin dengan ion ferous, Fe dan 2,3- DPG akan terlepas dari posisi asalnya yaitu di antara rantai β- globin lalu membuka molekul heme untuk menerima oksigen. Seterusnya, oksigen yang berikatan dengan salah satu kelompok heme akan meningkatkan afinitas dari kelompok heme yang lain kepada oksigen. Interaksi inilah yang menyebabkan terjadinya bentuk ”sigmoid” pada kurva disosiasi oksigen Hillman, Ault dan Rinder, 2005. 2+ Rantai globin pula digabungkan oleh ribosom sitoplasmik yang dikawal oleh dua kluster gene pada kromosom 11 dan 16. Hasil akhirnya adalah molekul globin yang tetramer yaitu dua rantai α-globin dan dua rantai non-α-globin. Penggabungan molekul hemoglobin ini berlaku di sitoplasma sel. Terdapat sebilangan kecil zat besi, protoporphyrin dan rantai globin bebas yang tersisa selepas proses sitesis hemoglobin selesai. Zat besi tersebut disimpan sebagai ferritin dan porphyrin pula diubah kepada zinc Hillman, Ault dan Rinder, 2005. lalu membentuk molekul Heme. Proses ini berlaku di dalam mitokondria Hillman, Ault dan Rinder, 2005. Universitas Sumatera Utara Siri reaksi komplek ini dipicu oleh hormon erythropoietin. Tingkat sintesis hemoglobin rate of hemoglobin synthesis ditentukan oleh ketersediaan transferrin iron dan kadar heme di intrasellular. Proses sintesis hemoglobin berlaku secara maksimal di sumsum tulang yang lebih matang. Penghentian sintesis heme ditandai dengan penurunan ekspresi dari reseptor transferrin pada membran, diikuti dengan penurunan regulasi downregulation sintesis heme dan globin Hillman, Ault dan Rinder, 2005.

2.3 Kurva Disosiasi Hemoglobin-Oksigen