Penggunaan Hidrolisat kitin dan Karaginan sebagai Cryoprotectant dalam Penyimpanan Beku Surimi Ikan Manyung (Arius thallassinus)
!
"
$
#
#
"
%&
'()(
*
+, * -.)(/((.)
*0+ ,0" 1
#
2 3
#4
2
0+76 6% , 1,80+ +4
$
#
#
$
#
:
$
$
$
#
%
## $ #
##
"
-((
# 3
5
$
%
5
$
$
#
%
%# 3
# 3
#
5
$
-((
$
$ $
# 5
##
$%
"
-((
$
7
$
$
$
"
$
$
-(
$
$
$
5
$
$
$
3 # ).(
$
$
$ $
#
;'. ? $
$
-((
3
$
#
#
$ $
# >?" 7
# %$
5 #
$
$
$
$
"
"
# 3
%$
&6 6
#
$
$ %
$
@$
$
5
#
5
9
*
0+76 6"
$
#
:
*
"
#
%
#
$%
*
5
3
" 7
3
$
$
"
%$
#
'?
*0+ ,0"
"
&6 6 0+76 6% ,
1,80+ +4
0+76 6"
#
$ $
% 3
# #
$ $
%
"
#
" *
#
$
"
#
%
!
!
"
%
%
%!
"
$
%
%
#
"
!
%
%
"
!
!
).(
-((
% #
"
#
#
#
$
"
$
, $
#
, $
0$
'
%
)% '% -
-#
).(
-((
(% -(% /(
=(
>?
%
" 0
>?
$
$
#
> ?
!
'#
;
).(
#
;
%
-((
%
% !
%
%
"
(%
!
%
;
!
;
"
!
8 *%
"
#
;
"
!
-((
-((
'?
%
>?
"
A
*
%
*
1
!
" #
" #
'()(
;1
7
7
! B
1!
7
@
" "
%
" $
&
7
@
+
@ *
+,
@
*-.)(/((.)
!
" "&
" "
%
%
"
"
"
0
%
"
0
$
!
7
"7
7
+
B
% " %
@
"
#"
7
" "
1!
0" +
@ =2
%
'()(
!
!
0
%
87%
;+
"
7
#
!
"
#
# 5
!
"
"
%
!
%
"
@
)" 6
'"
$
,
-"
>"
% !
0
8!
" &
%
C
0
%
%
$
%
!
+
B B %B
"
0
%,
"
%
0
"
"
%
%
"
."
"
"
%
"
%
%
/"
"
%
"
"
%
"
D"
"
"
%
!
E"
"
="
)("
" $%
"
" 1
"
F
C %
!
%
7
%
;
!%
)'" 7
0
"
,
7
%
%
;
, %
;
)-" ,
!
8
!
))" 7
%
!
"
(/@
+
%
7 %
:%
'7
&
@
%
(D@ 1
"
03 %
1$ %
%
%
%2 %
*
%
# %
4
7 %
%
"
)>" 7
4
)."
$
;
%4
@ 1# % 8
%2
%&
8
%B
4
%
"
%
!
%
"
)/"
%
"
0
"
0
%
#
"
% 2
'()(
*
)=DD
!
0
!
+
;
"
)==(
+
'
%
!
7
)==-"
!
01 +
)
!
)==/"
!
&
%2
1 5
B
'(()"
!
1 5
B
'((.
" 7
'((/
$
!
%
7
"
)D 6
"
7
!
+)
7
%
0270,
)
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
0270, 70 CB """"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
5
0270, 40
0, """""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
5
0270, B0
,0+ """"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
)
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
-
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
-
)">
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
-
)".
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
>
""""""""""""""""""""""""""""""""""
.
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
/
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
D
=
)(
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
))
'">
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
)'
'".
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
)>
'"/
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
).
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
)/
)/
)E
)"'
)"- 7 !
#
7 +&010+ 1 70 0
'")
#
'"'
'"'")
'"'"'
'"'"-
# #
'"-
4
'"/")
'"/"'
'"/"-
:
C+ 0 1B10+
)") B
'
5
C76 6B64
C+CB 7 0+
-") 8
7
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
'(
-"'
0
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
'(
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
')
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
!
'((. """""""""
1! '((( """""""""""""""""""""""""""""""""
')
')
')
'>
-"- 7
-"-")
-"-"'
C
$
-">
'(('G
0
-">") 0
$
-">"' 0
6
1!
1!
1!
#
1!
0
$
!
#
!
-">"- 0
I
I
7
7
!
$
7
#
-"." , $
>
""""""""""""""""""
'.
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
'D
+ '((/ """""""""""""""""""""""""""""""""""
+ '((/ """""""""""""""""""""""""
+ '((/ """""""""""""""""""
+ '((/ """"""""""""""""""""""""""""""""""
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
+ '((/ """""""""""""""""""""""""
'((- """"""""""""""""""""""""""""
H
8 *
!
'((- """"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
2 **
)=DD """"""""""""""""""""""""""""""""
" )==D """"""""""
2 **
)=DD """""""""""""""""""""
" )==D """"""""""""""""""""""""""
2 **
)=DD """"""""""""""""""""""""""""""""
1
'((' """""""""""""
1
'((' """""""""""
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
060* )=== """""""""""""""""""""""""""""""""""""
060* )=== """"""""""""""""""""""""""""""""""""""
060* )=== """"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
$
5
!
'((- """"""
#
J
'((/ """""""""""""""
0
)=E) """""""""""""""""""""""""
# 2 * * " )=DD """"""""""""""""""""""""""""""""
'E
'E
'E
'E
'=
'=
'=
->
-.
-.
-.
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
-/
$
0 B 0+ C
>")
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
-=
"""""""""""""""""""""""
""""""""""""""""""""""""""""""
-=
>(
"
>)
""""""""""""""""""""""""
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
H
8 * """"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
"""""""""""""""""""""""
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
#
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
+
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
>)
>)
>'
>")")
>")"'
#
#
>"'"
#
0
1!
$
>"'"'
$
'=
-(
-(
-)
-)
-'
-'
-'
---->
0 0 0+
;
>"'")
'((-
;
;
>>/
>/
>E
.(
.'
>"- 1! 6
"""""""""""""
.>
8
7
0
,
1!
1!
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
..
./
.E
/(
/'
/>
//
1B0+
0+ 0,0+ """"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
/=
.")
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
/=
."'
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
/=
0270, 1 70 0 """"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
D(
$
#
.
B0
,0+ """""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
DE
)
'
)((
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
#
+ )===
>
.
).(
).(
-((
-((
D
"""""""""""""""""""""
)-
""""""""""""""""""""""
)=
"""""""""""""""""
-=
"""""""""""""""""""""""
>(
)
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
'
'((.
>
"""""""""""""""""""""""""""""""
/
)=== """""""""""""""""
)D
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
)E
#
!
'((.
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
'-
#
1! '((.
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
'.
'((""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
'D
"""""""""""""""""
>-
"""""""""""""""""""
>.
)(
"""""""""
>D
))
""""""""""""""""
>=
)'
#
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
.)
)-
""""""""""""""""""""""""
.-
)>
"""""""""
./
).
"""""""""""""""""""
.D
)/
"""""""""""""""""
.=
)D
""""""""""""""""""
/'
)E
""""""""""""""""""""""
/-
>
*
.
/
D
#
E
=
8 *
$ '((D
)=
!
"""""""""""""""
/.
'(
!
""""""""""""""""
/E
)
B
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
'
B
!
% !
!
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
>
0
-((
! 7
0
! 7
DE
D=
).(
E)
).(
-((
E>
.
/
D
E
=
+
+
!
""""""""""""""""""""""""""""""""""
EE
""""""""""""""""""""""""""""""""""
=)
""""""""""""""""""""""""""""""""""
=>
""""""""""""""""""""""""""""""""""
=D
8 *
+
+
+
#
"""""""""""""""""""""""""""""""""" )((
)( +
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""" )()) +
""""""""""""""""""" )(/
)' +
"""""""""""""""""""""""""""""""""" ))(
)- +
"""""""""""""""""""""""""""""""""" ))>
)> +
"""""""""""""""""""""""""""""""""" ))E
). +
"""""""""""""""""""""""""""""""""" ))=
)/ +
!
"""""""""""""""""""""""""""""""""" )''
)D +
!
"""""""""""""""""""""""""""""""""" )'/
1
Surimi merupakan konsentrat dari protein miofibril ikan yang diperoleh dari
daging cincang yang telah mengalami pencucian untuk menghilangkan darah,
lemak, enzim dan protein sarkoplasma (Eymard
2005). Protein miofibril
dalam surimi mentah akan hilang sifat fungsionalnya selama penyimpanan beku.
Hoffman (2001) melaporkan bahwa denaturasi protein disebabkan oleh
pembentukan kristal es dalam surimi beku yang mengandung garam sehingga
meningkatkan dehidrasi dan menurunkan pH. Denaturasi protein dan peningkatan
pH berpengaruh signifikan pada kekuatan gel dan oksidasi lemak menyebabkan
perubahan pada warna.
Cara untuk melindungi protein fungsional pada surimi selama penyimpanan
beku adalah dengan menambahkan
yang dicampurkan pada surimi (Zhou
bahwa
seperti sukrosa dan sorbitol
2006). Mackie (1993) menjelaskan
(bahan antidenaturasi) akan meningkatkan tegangan
permukaan dan menurunkan titik beku air terperangkap dari protein miofibril,
sehingga jumlah air yang keluar selama proses dan penyimpanan beku akan
sangat berkurang dan struktur alami dari protein menjadi tetap stabil. Penggunaan
sukrosa dan sorbitol sebagai
komersial bertujuan untuk
meningkatkan kemampuan pembentukan gel, meningkatkan kelarutan protein dan
menurunkan
saat pemasakan (Nowsad
2000), tetapi
memberikan rasa manis dan jumlah kalori tinggi pada produk akhir surimi
(Zhou
2006).
Rasa manis disebabkan oleh gugus hidroksilnya, trihidroksi (gliserol) dan
polihidroksi lain juga berasa manis. Sorbitol mempunyai nilai kalori 2,6 kkal/g
atau setara dengan 10,87 kJ/g dan memiliki tingkat kemanisan relatif sama dengan
0,5 sampai 0,7 kali tingkat kemanisan sukrosa, sedangkan polisakarida tidak
terasa manis karena molekulnya sedemikian besarnya sehingga tak dapat masuk
ke dalam sel2sel kuncup rasa (
(Sudarmadji
. 2003).
) yang terdapat pada permukaan lidah
2
Produk biopolimer yang mengacu antara polisakarida dan protein seperti
kitin maupun turunannya dan karaginan sekarang sudah digunakan pada beragam
sektor industri untuk beberapa fungsi termasuk bahan pengental dan pembentuk
gel, emulsi dan penyebaran, menjaga flavor (Shahidi
(2005) melaporkan penggunaan kitin udang sebagai
1999). Somjit
tidak bisa
berinteraksi dengan air dan bertentangan dengan struktur tiga dimensi protein
sehingga tidak bisa menekan
terhadap protein sama
seperti yang terjadi pada surimi tanpa penambahan
. Penggunaan
hidrolisat kitin udang menunjukkan nilai denaturasi beku yang sama dengan
surimi yang mengandung sukrosa atau glukosa, menstabilkan struktur 3 dimensi
protein dengan cara melindungi kontruksi air dalam bola hidrasi protein dan
dengan menekan dehidrasi dan pengaruh denaturasi protein akibat pembekuan.
Hidrolisat kitin udang bermanfaat dalam mengurangi rasa manis dan kalori. Ortiz
dan Aguilera (2004) mengemukakan efek dari penambahan kappa2karaginan
dapat meningkatkan tekstur gel pada surimi disebabkan mikrogel kappa2karaginan
melindungi jaringan protein surimi. Kappa2karaginan ketika temperatur menurun
mulai menyerap air dari protein dan sebagai medium untuk meningkatkan
kemampuan pembentukan gel yang menyebabkan tekanan kuat pada jaringan
protein, menghasilkan peningkatan elastisitas keseluruhan sistem struktur.
Kemampuan hidrolisat kitin dan karaginan sebagai
diketahui pada
belum
dan konsentrasi berapa yang mempunyai nilai optimal
dalam mempertahankan mutu surimi selama penyimpanan beku, sehingga
diperlukan penelitian tentang pengaruh
dan konsentrasi pada hidrolisat
kitin dan karaginan terhadap surimi selama penyimpanan beku. Pada penelitian
ini dipelajari tentang pengaruh jenis dan konsentrasi
terhadap
surimi ikan manyung selama penyimpanan beku. Ikan manyung dapat dibuat
menjadi surimi dan tergolong jenis ikan penghasil surimi dengan kekuatan gel
yang tinggi (Iwan
2002) dan surimi ikan manyung memiliki rataan
kandungan protein miofibril 78,48%, sehingga rendemen konsentrat protein
terhadap ikan utuh adalah 28,69% lebih tinggi dari rata2rata surimi jenis2jenis ikan
di perairan sub2tropis yang hanya berkisar antara 15220% (Prayitno 2003).
3
Surimi merupakan daging lumat yang dibersihkan dan dicuci dengan air
dingin sehingga sebagian bau, darah, lemak dan protein yang larut air hilang dan
ditambahkan
untuk meningkatkan stabilitas protein selama
penyimpanan beku. Proses denaturasi protein selama pembekuan menyebabkan
menurunnya kelarutan protein miofibril, kehilangan induksi ATP pada kontraksi
otot serabut dan penurunan aktivitas ATP2ase miosin. Pada umumnya
yang digunakan adalah sukrosa dan sorbitol.
pemberian
Pengaruh dari
ini pada daging lumat dapat memberikan rasa manis
dan merubah warna (reaksi pencoklatan) dari produk akhir juga menambah nilai
kalori. Hidrolisat kitin dan karaginan digunakan sebagai
dalam
pembuatan surimi, akan tetapi belum diketahui pada ukuran dan konsentrasi
berapa yang optimum dalam mempertahankan mutu surimi selama penyimpanan
beku.
Penelitian ini bertujuan untuk mempelajari pengaruh penambahan hidrolisat
kitin dan karaginan dengan 150 dan 300
, pada konsentrasi berbeda
selama penyimpanan beku terhadap karakteristik organoleptik, fisika, dan kimia
surimi ikan manyung.
Manfaat dari kegiatan penelitian ini adalah memberikan informasi tentang
hidrolisat kitin dan karaginan sebagai pengganti
yang tidak
memberikan nilai kalori pada produk surimi.
!"#
!
Hipotesis yang digunakan dalam penelitian ini adalah :
a) Hidrolisat kitin dan karaginan dengan ukuran 150 dan 300
mempunyai karakteristik berbeda.
b) Hidrolisat kitin dan karaginan dengan ukuran 150 dan 300
mempengaruhi karakteristik surimi ikan manyung selama penyimpanan beku.
4
$%
! !
Penggunaan sukrosa dan sorbitol pada surimi memberikan rasa manis, nilai
kalori dan merubah warna. Hidrolisat kitin dan karaginan sebagai
dengan
dan konsentrasi yang tepat dapat mempertahankan mutu surimi
selama penyimpanan beku.
Hidrolisat kitin dan karaginan merupakan
polisakarida yang tidak memberikan rasa manis, perubahan warna dan nilai kalori
pada produk akhir surimi. Adapun kerangka pemikiran penelitian secara lengkap
dapat dilihat pada Gambar 1.
Surimi
komersial
Denaturasi beku
Bio2
Hidrolisat kitin
150 MS
Hidrolisat kitin
300 MS
Karaginan
150 MS
Konsentrasi (0, 1, 2,3 dan 4 %)
Pembekuan cepat (240 ºC; 1 jam)
Penyimpanan beku (225 ºC; 90 hari)
Mempertahankan mutu dan
memperpanjang umur simpan surimi
Gambar 1 Kerangka pemikiran penelitian
Keterangan:
= proses
= produk
Karaginan
300 MS
5
& '
%
!!
!
!" ! &
(
%
)
Klasifikasi ikan manyung menurut Saanin (1984) adalah sebagai berikut :
Filum
: Chordata
Subfilum : Vertebrata
Kelas
: Pisces
Subkelas : Teleostei
Ordo
: Ostariophysi
Subordo : Siluroidea
Famili
: Ariidae
Genus
:
Spesies
:
Ikan manyung mempunyai ciri2ciri : bentuk badan memanjang, kepala picak
(gepeng), bersungut tiga pasang (dua pasang pada rahang bawah dan satu pasang
pada rahang atas), perisai kepala beralur dan berbintik2bintik. Ciri khusus dari
ikan manyung adalah adanya
, yaitu sirip tambahan berupa lemak yang
terletak di belakang sirip dorsal dan tidak berhubungan. Sirip punggung, dada dan
dubur masing2masing berjari keras satu dan mengandung racun. Warna merah
sawo atau merah sawo keabuan bagian atas, putih merah maya2maya bagian
bawah. Sisip2siripnya (punggung, dubur) ujungnya gelap. Jenis ikan ini dapat
berukuran besar.
Umumnya tertangkap pada ukuran 25270 cm dan dapat
mencapai panjang 150 cm. Berat ikan manyung berkisar antara 190 2 4.500 g
pada panjang 19,5 2 58 cm, dan 553 2 5.000 g pada panjang 28260 cm
(Burhanuddin
1987).
Ikan manyung merupakan salah satu ikan dasar (demersal) yang hidup di
perairan estuari dan laut. Kebanyakan ikan ini hidup di dua habitat, yaitu mula2
mula di air tawar lalu beruaya ke perairan estuari untuk memijah. Ruaya ikan
manyung ini sampai ke laut lepas (Burhanuddin
1987). Penyebaran ikan
manyung di Indonesia meliputi perairan laut barat Sumatera Selatan, Jawa, Selat
Malaka, timur Sumatera, utara Jawa, Bali2Nusa Tenggara Timur, selatan dan barat
6
Kalimantan, selatan Sulawesi, utara Sulawesi, Maluku dan Irian.
Daerah
penyebaran di dunia meliputi Thailand dan pantai Laut Cina Selatan, serta
Australia Utara dan Australia Barat Laut (Kailola 1980). Bentuk ikan manyung
dapat dilihat pada Gambar 2.
Gambar 2 Ikan manyung (
%# "# ! ! %! ! &
) (PIPP 2005)
)
Protein ikan terdiri dari tiga tipe, yaitu : sarkoplasma, miofibril dan
jaringan ikat (stroma).
Persentase protein stroma dalam daging ikan lebih
sedikit dibandingkan daging lainnya. Hal inilah yang menyebabkan daging ikan
lebih lembut dibandingkan daging lainnya (Suzuki 1981).
Kandungan lemak ikan umumnya merupakan asam2asam lemak esensial
yaitu asam lemak linoleat dan linolenat. Burt (1988) menjelaskan bahwa dalam
lemak ikan lebih banyak kandungan asam lemak omega 3 dibandingkan dengan
asam lemak omega 6. Belitz dan Grosch (1999) menambahkan bahwa dalam
lemak ikan banyak terdapat asam lemak dengan rantai C202C22 dengan 5 dan 6
ikatan rangkap yang termasuk ke dalam kelompok asam lemak omega 3.
(EPA),
(DHA) dan asam α2linoleat
merupakan jenis asam lemak yang termasuk ke dalam kelompok asam lemak
omega 3.
Semua vitamin yang dibutuhkan untuk nutrisi manusia terdapat pada ikan.
Minyak ikan merupakan sumber vitamin yang kaya akan vitamin A dan D.
Tokoferol atau vitamin E merupakan antioksidan alami yang terdapat pada
daging ikan sebagai pencegah oksidasi dari asam lemak tak jenuh yang terdapat
pada daging ikan (Burt 1988).
Sebagian besar kalsium pada tubuh ikan (sekitar 99%) ditemukan di
jaringan otot dan rangka. Sekitar 20 2 40% dari total kalsium terdapat pada
rangka tubuh (Lovell 1989). Tulang banyak mengandung garam mineral dari
7
garam fosfat, seperti kalsium fosfat dan keratin fosfat. Sarkoplasma banyak
mengandung garam2garam potasium, kalsium, magnesium dan klor. Potasium
dan kalsium sering merupakan bagian protein kompleks (Muchtadi dan
Sugiyono 1989). Komposisi kimia ikan manyung dapat dilihat pada Tabel 1.
Tabel 1 Komposisi kimia ikan Manyung (
daging ikan.
Komposisi Kimia
Protein
Lemak
Air
Abu
Karbohidrat
Kalsium
Fosfor
Magnesium
Vitamin A
Vitamin C
Vitamin B12
Tiamin
Riboflavin
Niasin
) dalam 100 g
Jumlah
12,7 – 21,2 g
0,2 – 2,9 g
75,1 – 81,1 g
0,9 – 1,6 g
0,4 – 0,6 g
14,0 – 98,0 mg
148,0 – 440,0 mg
34,0 mg
96,0 IU
0,0 – 11,7 mg
2,2 – 2,5 Hg
40,0 – 80,0 Hg
80,0 – 197,0 Hg
0,5 – 4,5 Hg
Sumber : Wheaton dan Lawson (1985).
Protein ikan
Protein ikan digolongkan ke dalam tiga fraksi, yaitu protein miofibril (65 2
75%), protein sarkoplasma (20 2 30%) dan protein stroma (1 2 3%) (Suzuki
1981).
Otot kerangka ikan terdiri atas serat pendek yang disusun diantara
lembaran2lembaran jaringan ikat. Jumlah jaringan ikat dalam otot ikan lebih
kecil dan jumlah jaringan ikat dalam mamalia dan seratnya lebih pendek.
Miofibril otot ikan beralur seperti otot mamalia dan mengandung protein utama
yang sama, yaitu miosin, aktin, aktomiosin dan tropomiosin (Cesarettin dan
Tony 2002).
a) Sarkoplasma
Protein sarkoplasma meliputi sebagian besar enzim yang terlibat dalam
metabolisme energi dan glikolisis.
Sebagian besar protein sarkoplasma
memiliki bobot molekul relatif rendah, pH isoelektrik tinggi dan struktur
8
berbentuk bulat. Karakteristik ini mungkin yang bertanggung jawab untuk daya
larut sarkoplasma yang tinggi dalam air (Nakai dan Modler 2000). Kandungan
miogen dalam otot ikan tergantung spesiesnya, namun pada umumnya ikan
pelagis lebih banyak kandungan miogen dibandingkan ikan demersal (Suzuki,
1981).
Protein sarkoplasma dapat menghambat dalam pembentukan gel, seperti
beberapa protease yang merusak miofibril.
mengganggu
Protein sarkoplasma akan
miosin selama pembentukan matriks gel, karena
protein ini mempunyai kapasitas pengikatan air yang rendah (Otterburn 1989).
b) Miofibril
Protein miofibril disebut juga protein kontraktil, terdiri dari aktin, miosin
dan protein regulasi (tropomiosin, troponin dan aktinin). Gabungan aktin dan
miosin membentuk aktomiosin.
Protein miofibril sangat berperan dalam
pembentukan gel, terutama fraksi aktomiosin (Suzuki 1981). Protein ini dapat
diekstrak dengan larutan garam netral berkekuatan ion sedang (≥ 0,5 M)
(Martin
1982).
Miosin membentuk filamen tebal, termasuk protein yang memiliki sifat
berserat (
) dan globular.
Molekul miosin terdiri dari enam rantai
polipeptida yang disebut rantai berat dan empat pasang rantai ringan. Rantai
berat miosin berupa sebuah ATPase yang menghidrolisis ATP menjadi ADP dan
Pi dalam suatu reaksi terjadinya kontraksi otot. Fungsi rantai ringan sebagai
modulator aktivitas ATPase dari rantai berat yang bersambungan dengannya.
Aktin dalam bentuk filemn tipis, ditemukan dalam wujud monomer2monomer
bilobal globular (G2aktin) dan berpolimerisasi membentuk fiber2fiber (F2aktin)
(Gunawan 2001).
Pembentukan gel pada daging ikan tergantung dari sifat membentuk gel
dari miosin dan aktomiosin.
Faktor2faktor yang mempengaruhi sifat gel
aktomiosin pada ikan adalah konsentrasi protein, pH, kekuatan ion, waktu dan
suhu pemanasan (Zayas 1997). Protein miofibril akan mengalami denaturasi
dengan kisaran nilai pH kurang dari 6,5, yang berdampak pada kemampuan
pembentukan gel (MacDonald
. 2000).
9
c) Stroma
Protein stroma (jaringan ikat) terdiri dari kolagen dan elastin. Protein ini
larut dalam larutan HCl atau NaOH. Jumlahnya sekitar 10 % dari total protein
kasar (Shahidi
. 1999).
Kolagen adalah salah satu jenis protein jaringan pengikat yang dominan
baik dalam jumlah maupun peranannya, struktur kolagen menyerupai benang2
benang jala. Kolagen tidak larut dalam air maupun larutan garam tetapi larutan
alkali dan jika dipanaskan maka strukturnya akan berubah menjadi peptida2
peptida dengan berat molekul rendah (Hadiwiyoto 1993).
Sifat fungsional protein
Protein merupakan polimer dari sekitar 21 asam amino yang berlainan
disambungkan dengan ikatan peptida. Jika asam amino tersebut disambung2
sambungkan, maka akan terbentuk keragaman rantai samping. Protein yang
berbeda dapat mempunyai sifat kimia yang berbeda serta struktur sekunder dan
tersier yang sangat berbeda. Asam2asam amino yang disambungkan membentuk
rantai peptida (deMan 1997).
Berdasarkan struktur molekulnya, protein dibedakan atas protein fibrosa
dan globular. Protein, terutama protein globular, dapat berubah karena pengaruh
asam, alkali, dan panas. Protein dapat mengalami denaturasi dan koagulasi.
Denaturasi terjadi jika struktur sekunder tergantikan, tetapi struktur primernya
tidak berubah.
Denaturasi dapat terjadi oleh perlakuan fisik, kimia dan
pemutusan ikatan silang protein.
Koagulasi dapat terjadi karena perlakuan
panas, asam, garam, renin dan fisik. Pada protein ikan penambahan garam yang
cukup dapat mengentalkan protein, terutama miofibril sehingga terbentuk gel
yang baik (Gaman dan Sherrington 1990).
Pengelompokkan sifat fungsional protein menurut Cheftel
(1985)
dibedakan menjadi 3 kelompok, yaitu :
(a) Sifat penyerapan air yang berhubungan dengan interaksi protein2air, seperti
daya serap air, kebasahan, daya lekat, viskositas dan kelarutan.
(b) Sifat
yang
berhubungan
dengan
interaksi
protein2protein,
pengendapan, pembentukan gel dan pembentukan struktur lain.
seperti
10
(c) Sifat2sifat permukaan, seperti tegangan permukaan, emulsifikasi dan
pembentukan buih.
Denaturasi protein ikan
Denaturasi adalah perubahan struktur protein dimana pada keadaan
terdenaturasi penuh, hanya struktur primer protein saja yang tersisa. Protein tidak
lagi memiliki struktur sekunder, tersier dan quarterner, tetapi belum terjadi
pemutusan ikatan peptida pada kondisi terdenaturasi penuh ini.
protein
yang berlebihan
dapat menyebabkan
Denaturasi
insolubilisasi yang dapat
mempengaruhi sifat2sifat fungsional protein yang tergantung pada kelarutannya
(Damodaran 1996).
Denaturasi beku disebabkan oleh konsentrasi larutan garam mineral dan zat
organik yang dapat larut pada sisa fase tidak beku dalam sel. Konsentrasi garam
mineral dalam sel daging menjadi tinggi ketika air berubah menjadi kristal es.
Peningkatan ini dalam konsentrasi pekat, diikuti perubahan kekuatan ion dan pH
menyebabkan penguraian dan denaturasi protein (Suzuki 1981).
Beberapa
penyebab terjadinya proses denaturasi selama penyimpanan beku yaitu:
(a) Pengaruh pH pada denaturasi
Pengaruh pH daging terhadap denaturasi tidak hanya terjadi pada temperatur
tinggi tetapi juga selama penyimpanan beku. Protein miofibril yang merupakan
indikator dari kemampuan pembentukan gel, pada pH 6,5 tidak stabil dan
kehilangan aktivitas ATPase2nya dengan cepat. Nilai pH dari daging ikan putih
seperti
tidak berubah banyak setelah mati dan tetap netral selama
proses pembuatan dan penyimpanan beku surimi. Pada daging merah seperti
mackarel dan sardin, glikolisis cepat terjadi setelah mati.
Penurunan dan
akumulasi dari asam laktat menyebabkan pH daging ikan menurun cepat, akhirnya
mencapai 5,6 (Park 2000).
Kemampuan pembentukan gel dari daging ikan selalu optimal pada pH
netral, dan kemampuannya menurun seiring dengan menurunnya pH. Sehingga
pengontrolan pH selama pengolahan surimi penting untuk menjaga kemampuan
pembentukan gelnya (Pratiwiningsih 2004).
11
(b) Pengaruh suhu dingin pada denaturasi
Daging ikan beku yang disimpan, sifat fungsionalnya seperti kapasitas
mengikat lemak, daya penahan air dan daya pembentukan gel lebih rendah
dibanding ikan segar. Penyebab utama dari perubahan kualitas ini disebabkan
denaturasi protein, terutama dari protein miofibril (Suzuki 1981).
Destabilisasi dingin dari protein miofibril dihasilkan dari melemahnya
interaksi intermolekular hidrofobik yang menstabilkan struktur asli protein, dapat
menjadi penyebab utama tidak stabilnya protein ikan. Penurunan temperatur yang
lambat menyebabkan kerusakan protein yang serius (Park 2000).
(c) Pengaruh kristal es
Struktur dan modifikasi pembentukan kristal es menuju ke redistribusi air,
menyebabkan air kembali masuk ke tempat asal (rehidrasi protein, kapasitas
mengikat air). Lapisan hidrasi menyelubungi protein, stabil menjadi struktur tiga
dimensi, kekuatan tergantung pada jaringan ikatan hidrogen. Modifikasi medium
untuk dehidrasi (pemindahan air yang terikat di protein untuk dibentuk menjadi
kristal es) atau rekristalisasi akan menghambat sistem pengikatan hidrogen dan
pembukaan zona hidrofobik atau hidrofilik. Interaksi intermolekular mengarah ke
perubahan dari struktur tiga dimensi atau intermolekuler lainnya mempengaruhi
interaksi protein2protein yang akhirnya menyatu (Park 2000).
*
+
&
Komponen protein yang terpenting dalam pembentukan gel ikan adalah
fraksi miosin. Kekuatan gel ikan akan meningkat sesuai dengan peningkatan
komponen miosin pada gel ikan tersebut (Cheng
1985). Bila daging ikan
mentah digiling dengan penambahan garam, maka miosin akan larut dalam
larutan garam membentuk sol yang sangat adhesif. Sol ini akan membentuk gel
dengan konstruksi seperti jala bila dipanaskan dan dapat memberikan sifat
elastis pada gel daging ikan (Tanikawa 1985).
Konstruksi jala dapat terbentuk dari konjugasi molekul2molekul protein
dengan bantuan ikatan hidrogen dan ikatan disulfida. Ditambahkan oleh Lanier
(1992) bahwa ikatan2ikatan yang terdapat dalam protein dapat berupa ikatan
garam, hidrogen, disulfida dan hidrofobik. Bila pasta daging ikan dipanaskan
12
pada suhu kamar dalam waktu yang sama, akan terbentuk
atau
dan
bila sifat elastis itu hilang serta daging menjadi kaku maka fenomena ini dikenal
dengan istilah
(Tanikawa 1985).
Pembentukan gel suwari tidak hanya melalui hidrasi molekul protein, tetapi
juga oleh pembentukan struktur jaringan oleh ikatan hidrogen dan hidrofobik
dan molekul protein miofibril.
!
pada suhu rendah akan membentuk
ikatan hidrogen dalam gel, sedangkan ikatan hidrofobik akan mendominasi gel
yang dibentuk melalui
pada suhu tinggi. !
pada suhu tinggi dapat
menggunakan suhu antara 80 – 95 °C (Lee 1984).
Pratiwiningsih (2004) menjelaskan bahwa saat pencampuran surimi dengan
garam, ion2ion garam yang terhidrasi diabsorbsi pada permukaan protein
miofibril, sehingga meningkatkan ikatan terhadap molekul air dan menyebabkan
terbentuknya pasta yang lengket.
Peningkatan suhu pada pemasakan
menyebabkan gugus sulfidril teroksidasi dan terjadi ikatan disulfida. α2helix
terbuka lipatannya karena ikatan hidrogen tidak stabil, sehingga lebih banyak
asam amino menjadi hidrofobik. Koagulasi protein menyebabkan pelepasan air
terikat oleh gel dan dispersi protein kurang homogen di seluruh matriks. Pada
pendinginan, ikatan hidrogen terbentuk, kekerasan produk bertambah dan
beberapa struktur α2heliks terbentuk kembali, struktur β2protein terbentuk di
antara rantai protein secara acak.
(
! !
Surimi adalah produk olahan hasil perikanan setengah jadi yang berupa
hancuran daging ikan yang telah mengalami proses pencucian, pengepresan dan
penambahan garam atau polifosfat, dapat juga dilanjutkan dengan pengepakan
dan pembekuan (Park 2000). Menurut Irianto (1990), sebagai bahan baku produk
lanjutan surimi memiliki sifat2sifat khusus, yaitu :
(a) Mampu membentuk gel bila dipanaskan setelah dicampur dengan garam.
(b) Mampu mengikat bahan dan bercampur dengan bahan lain tanpa merubah
sifat teksturnya.
(c) Mudah dibentuk sesuai yang dikehendaki.
13
(d) Proses pemanasan surimi untuk membentuk gel dapat dilakukan dengan
berbagai cara.
Kriteria yang paling penting dalam menentukan mutu surimi adalah
elastisitas produk yang dihasilkan karena hasil pembentukan gel ikan. Faktor2
faktor yang berpengaruh terhadap elastisitas produk surimi diantaranya: jenis
ikan, kesegaran ikan, pH, kadar air, pencucian, suhu dan waktu pemasakan dan
jumlah zat penambah (seperti garam, gula, polifosfat, monosodium glutamat,
pati, dan putih telur). Perlakuan pencincangan dan penggilingan juga
menentukan tekstur (Heruwati
1995).
Pada proses pembuatan surimi, pencucian merupakan tahapan yang penting
khususnya untuk ikan2ikan yang mempunyai kemampuan membentuk gel yang
rendah, serta berdaging merah. Pencucian surimi bertujuan melarutkan lemak,
darah, enzim dan protein sarkoplasma yang dapat menghambat pembentukan gel
ikan (Nielsen dan Pigott 1994). Pengaruh pencucian dalam pembuatan surimi
berfungsi juga untuk mendapatkan warna daging yang putih, juga untuk
menghilangkan protein sarkoplasma yang dapat menghambat pembentukan gel
(Suzuki 1981).
Setelah pencucian, dilakukan pengurangan air dengan cara pemerasan atau
sentrifuse, kemudian dilanjutkan dengan penggilingan.
Penggilingan yang
digunakan sebaiknya tipe penggilingan dingin agar dapat mempertahankan mutu
surimi (Suzuki 1981). Spesifikasi persyaratan mutu surimi beku dapat dilihat
pada Tabel 2.
Tabel 2 Spesifikasi persyaratan mutu surimi beku.
Jenis Uji
a)
b)
c)
Organoleptik
1) Nilai min.
Cemaran Mikroba :
1) ALT, maks
2)
3)
4) !
"#
5) $
"#
Cemaran Kimia :
1) Abu total, maks.
Satuan
Persyaratan Mutu
Koloni/g
7
APM/g
per 25 g
per 25 g
5 x 105
"
$
#
#
"
%&
'()(
*
+, * -.)(/((.)
*0+ ,0" 1
#
2 3
#4
2
0+76 6% , 1,80+ +4
$
#
#
$
#
:
$
$
$
#
%
## $ #
##
"
-((
# 3
5
$
%
5
$
$
#
%
%# 3
# 3
#
5
$
-((
$
$ $
# 5
##
$%
"
-((
$
7
$
$
$
"
$
$
-(
$
$
$
5
$
$
$
3 # ).(
$
$
$ $
#
;'. ? $
$
-((
3
$
#
#
$ $
# >?" 7
# %$
5 #
$
$
$
$
"
"
# 3
%$
&6 6
#
$
$ %
$
@$
$
5
#
5
9
*
0+76 6"
$
#
:
*
"
#
%
#
$%
*
5
3
" 7
3
$
$
"
%$
#
'?
*0+ ,0"
"
&6 6 0+76 6% ,
1,80+ +4
0+76 6"
#
$ $
% 3
# #
$ $
%
"
#
" *
#
$
"
#
%
!
!
"
%
%
%!
"
$
%
%
#
"
!
%
%
"
!
!
).(
-((
% #
"
#
#
#
$
"
$
, $
#
, $
0$
'
%
)% '% -
-#
).(
-((
(% -(% /(
=(
>?
%
" 0
>?
$
$
#
> ?
!
'#
;
).(
#
;
%
-((
%
% !
%
%
"
(%
!
%
;
!
;
"
!
8 *%
"
#
;
"
!
-((
-((
'?
%
>?
"
A
*
%
*
1
!
" #
" #
'()(
;1
7
7
! B
1!
7
@
" "
%
" $
&
7
@
+
@ *
+,
@
*-.)(/((.)
!
" "&
" "
%
%
"
"
"
0
%
"
0
$
!
7
"7
7
+
B
% " %
@
"
#"
7
" "
1!
0" +
@ =2
%
'()(
!
!
0
%
87%
;+
"
7
#
!
"
#
# 5
!
"
"
%
!
%
"
@
)" 6
'"
$
,
-"
>"
% !
0
8!
" &
%
C
0
%
%
$
%
!
+
B B %B
"
0
%,
"
%
0
"
"
%
%
"
."
"
"
%
"
%
%
/"
"
%
"
"
%
"
D"
"
"
%
!
E"
"
="
)("
" $%
"
" 1
"
F
C %
!
%
7
%
;
!%
)'" 7
0
"
,
7
%
%
;
, %
;
)-" ,
!
8
!
))" 7
%
!
"
(/@
+
%
7 %
:%
'7
&
@
%
(D@ 1
"
03 %
1$ %
%
%
%2 %
*
%
# %
4
7 %
%
"
)>" 7
4
)."
$
;
%4
@ 1# % 8
%2
%&
8
%B
4
%
"
%
!
%
"
)/"
%
"
0
"
0
%
#
"
% 2
'()(
*
)=DD
!
0
!
+
;
"
)==(
+
'
%
!
7
)==-"
!
01 +
)
!
)==/"
!
&
%2
1 5
B
'(()"
!
1 5
B
'((.
" 7
'((/
$
!
%
7
"
)D 6
"
7
!
+)
7
%
0270,
)
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
0270, 70 CB """"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
5
0270, 40
0, """""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
5
0270, B0
,0+ """"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
)
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
-
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
-
)">
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
-
)".
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
>
""""""""""""""""""""""""""""""""""
.
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
/
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
D
=
)(
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
))
'">
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
)'
'".
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
)>
'"/
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
).
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
)/
)/
)E
)"'
)"- 7 !
#
7 +&010+ 1 70 0
'")
#
'"'
'"'")
'"'"'
'"'"-
# #
'"-
4
'"/")
'"/"'
'"/"-
:
C+ 0 1B10+
)") B
'
5
C76 6B64
C+CB 7 0+
-") 8
7
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
'(
-"'
0
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
'(
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
')
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
!
'((. """""""""
1! '((( """""""""""""""""""""""""""""""""
')
')
')
'>
-"- 7
-"-")
-"-"'
C
$
-">
'(('G
0
-">") 0
$
-">"' 0
6
1!
1!
1!
#
1!
0
$
!
#
!
-">"- 0
I
I
7
7
!
$
7
#
-"." , $
>
""""""""""""""""""
'.
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
'D
+ '((/ """""""""""""""""""""""""""""""""""
+ '((/ """""""""""""""""""""""""
+ '((/ """""""""""""""""""
+ '((/ """"""""""""""""""""""""""""""""""
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
+ '((/ """""""""""""""""""""""""
'((- """"""""""""""""""""""""""""
H
8 *
!
'((- """"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
2 **
)=DD """"""""""""""""""""""""""""""""
" )==D """"""""""
2 **
)=DD """""""""""""""""""""
" )==D """"""""""""""""""""""""""
2 **
)=DD """"""""""""""""""""""""""""""""
1
'((' """""""""""""
1
'((' """""""""""
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
060* )=== """""""""""""""""""""""""""""""""""""
060* )=== """"""""""""""""""""""""""""""""""""""
060* )=== """"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
$
5
!
'((- """"""
#
J
'((/ """""""""""""""
0
)=E) """""""""""""""""""""""""
# 2 * * " )=DD """"""""""""""""""""""""""""""""
'E
'E
'E
'E
'=
'=
'=
->
-.
-.
-.
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
-/
$
0 B 0+ C
>")
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
-=
"""""""""""""""""""""""
""""""""""""""""""""""""""""""
-=
>(
"
>)
""""""""""""""""""""""""
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
H
8 * """"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
"""""""""""""""""""""""
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
#
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
+
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
>)
>)
>'
>")")
>")"'
#
#
>"'"
#
0
1!
$
>"'"'
$
'=
-(
-(
-)
-)
-'
-'
-'
---->
0 0 0+
;
>"'")
'((-
;
;
>>/
>/
>E
.(
.'
>"- 1! 6
"""""""""""""
.>
8
7
0
,
1!
1!
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
..
./
.E
/(
/'
/>
//
1B0+
0+ 0,0+ """"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
/=
.")
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
/=
."'
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
/=
0270, 1 70 0 """"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
D(
$
#
.
B0
,0+ """""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
DE
)
'
)((
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
#
+ )===
>
.
).(
).(
-((
-((
D
"""""""""""""""""""""
)-
""""""""""""""""""""""
)=
"""""""""""""""""
-=
"""""""""""""""""""""""
>(
)
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
'
'((.
>
"""""""""""""""""""""""""""""""
/
)=== """""""""""""""""
)D
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
)E
#
!
'((.
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
'-
#
1! '((.
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
'.
'((""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
'D
"""""""""""""""""
>-
"""""""""""""""""""
>.
)(
"""""""""
>D
))
""""""""""""""""
>=
)'
#
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
.)
)-
""""""""""""""""""""""""
.-
)>
"""""""""
./
).
"""""""""""""""""""
.D
)/
"""""""""""""""""
.=
)D
""""""""""""""""""
/'
)E
""""""""""""""""""""""
/-
>
*
.
/
D
#
E
=
8 *
$ '((D
)=
!
"""""""""""""""
/.
'(
!
""""""""""""""""
/E
)
B
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
'
B
!
% !
!
"""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""
>
0
-((
! 7
0
! 7
DE
D=
).(
E)
).(
-((
E>
.
/
D
E
=
+
+
!
""""""""""""""""""""""""""""""""""
EE
""""""""""""""""""""""""""""""""""
=)
""""""""""""""""""""""""""""""""""
=>
""""""""""""""""""""""""""""""""""
=D
8 *
+
+
+
#
"""""""""""""""""""""""""""""""""" )((
)( +
""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""""" )()) +
""""""""""""""""""" )(/
)' +
"""""""""""""""""""""""""""""""""" ))(
)- +
"""""""""""""""""""""""""""""""""" ))>
)> +
"""""""""""""""""""""""""""""""""" ))E
). +
"""""""""""""""""""""""""""""""""" ))=
)/ +
!
"""""""""""""""""""""""""""""""""" )''
)D +
!
"""""""""""""""""""""""""""""""""" )'/
1
Surimi merupakan konsentrat dari protein miofibril ikan yang diperoleh dari
daging cincang yang telah mengalami pencucian untuk menghilangkan darah,
lemak, enzim dan protein sarkoplasma (Eymard
2005). Protein miofibril
dalam surimi mentah akan hilang sifat fungsionalnya selama penyimpanan beku.
Hoffman (2001) melaporkan bahwa denaturasi protein disebabkan oleh
pembentukan kristal es dalam surimi beku yang mengandung garam sehingga
meningkatkan dehidrasi dan menurunkan pH. Denaturasi protein dan peningkatan
pH berpengaruh signifikan pada kekuatan gel dan oksidasi lemak menyebabkan
perubahan pada warna.
Cara untuk melindungi protein fungsional pada surimi selama penyimpanan
beku adalah dengan menambahkan
yang dicampurkan pada surimi (Zhou
bahwa
seperti sukrosa dan sorbitol
2006). Mackie (1993) menjelaskan
(bahan antidenaturasi) akan meningkatkan tegangan
permukaan dan menurunkan titik beku air terperangkap dari protein miofibril,
sehingga jumlah air yang keluar selama proses dan penyimpanan beku akan
sangat berkurang dan struktur alami dari protein menjadi tetap stabil. Penggunaan
sukrosa dan sorbitol sebagai
komersial bertujuan untuk
meningkatkan kemampuan pembentukan gel, meningkatkan kelarutan protein dan
menurunkan
saat pemasakan (Nowsad
2000), tetapi
memberikan rasa manis dan jumlah kalori tinggi pada produk akhir surimi
(Zhou
2006).
Rasa manis disebabkan oleh gugus hidroksilnya, trihidroksi (gliserol) dan
polihidroksi lain juga berasa manis. Sorbitol mempunyai nilai kalori 2,6 kkal/g
atau setara dengan 10,87 kJ/g dan memiliki tingkat kemanisan relatif sama dengan
0,5 sampai 0,7 kali tingkat kemanisan sukrosa, sedangkan polisakarida tidak
terasa manis karena molekulnya sedemikian besarnya sehingga tak dapat masuk
ke dalam sel2sel kuncup rasa (
(Sudarmadji
. 2003).
) yang terdapat pada permukaan lidah
2
Produk biopolimer yang mengacu antara polisakarida dan protein seperti
kitin maupun turunannya dan karaginan sekarang sudah digunakan pada beragam
sektor industri untuk beberapa fungsi termasuk bahan pengental dan pembentuk
gel, emulsi dan penyebaran, menjaga flavor (Shahidi
(2005) melaporkan penggunaan kitin udang sebagai
1999). Somjit
tidak bisa
berinteraksi dengan air dan bertentangan dengan struktur tiga dimensi protein
sehingga tidak bisa menekan
terhadap protein sama
seperti yang terjadi pada surimi tanpa penambahan
. Penggunaan
hidrolisat kitin udang menunjukkan nilai denaturasi beku yang sama dengan
surimi yang mengandung sukrosa atau glukosa, menstabilkan struktur 3 dimensi
protein dengan cara melindungi kontruksi air dalam bola hidrasi protein dan
dengan menekan dehidrasi dan pengaruh denaturasi protein akibat pembekuan.
Hidrolisat kitin udang bermanfaat dalam mengurangi rasa manis dan kalori. Ortiz
dan Aguilera (2004) mengemukakan efek dari penambahan kappa2karaginan
dapat meningkatkan tekstur gel pada surimi disebabkan mikrogel kappa2karaginan
melindungi jaringan protein surimi. Kappa2karaginan ketika temperatur menurun
mulai menyerap air dari protein dan sebagai medium untuk meningkatkan
kemampuan pembentukan gel yang menyebabkan tekanan kuat pada jaringan
protein, menghasilkan peningkatan elastisitas keseluruhan sistem struktur.
Kemampuan hidrolisat kitin dan karaginan sebagai
diketahui pada
belum
dan konsentrasi berapa yang mempunyai nilai optimal
dalam mempertahankan mutu surimi selama penyimpanan beku, sehingga
diperlukan penelitian tentang pengaruh
dan konsentrasi pada hidrolisat
kitin dan karaginan terhadap surimi selama penyimpanan beku. Pada penelitian
ini dipelajari tentang pengaruh jenis dan konsentrasi
terhadap
surimi ikan manyung selama penyimpanan beku. Ikan manyung dapat dibuat
menjadi surimi dan tergolong jenis ikan penghasil surimi dengan kekuatan gel
yang tinggi (Iwan
2002) dan surimi ikan manyung memiliki rataan
kandungan protein miofibril 78,48%, sehingga rendemen konsentrat protein
terhadap ikan utuh adalah 28,69% lebih tinggi dari rata2rata surimi jenis2jenis ikan
di perairan sub2tropis yang hanya berkisar antara 15220% (Prayitno 2003).
3
Surimi merupakan daging lumat yang dibersihkan dan dicuci dengan air
dingin sehingga sebagian bau, darah, lemak dan protein yang larut air hilang dan
ditambahkan
untuk meningkatkan stabilitas protein selama
penyimpanan beku. Proses denaturasi protein selama pembekuan menyebabkan
menurunnya kelarutan protein miofibril, kehilangan induksi ATP pada kontraksi
otot serabut dan penurunan aktivitas ATP2ase miosin. Pada umumnya
yang digunakan adalah sukrosa dan sorbitol.
pemberian
Pengaruh dari
ini pada daging lumat dapat memberikan rasa manis
dan merubah warna (reaksi pencoklatan) dari produk akhir juga menambah nilai
kalori. Hidrolisat kitin dan karaginan digunakan sebagai
dalam
pembuatan surimi, akan tetapi belum diketahui pada ukuran dan konsentrasi
berapa yang optimum dalam mempertahankan mutu surimi selama penyimpanan
beku.
Penelitian ini bertujuan untuk mempelajari pengaruh penambahan hidrolisat
kitin dan karaginan dengan 150 dan 300
, pada konsentrasi berbeda
selama penyimpanan beku terhadap karakteristik organoleptik, fisika, dan kimia
surimi ikan manyung.
Manfaat dari kegiatan penelitian ini adalah memberikan informasi tentang
hidrolisat kitin dan karaginan sebagai pengganti
yang tidak
memberikan nilai kalori pada produk surimi.
!"#
!
Hipotesis yang digunakan dalam penelitian ini adalah :
a) Hidrolisat kitin dan karaginan dengan ukuran 150 dan 300
mempunyai karakteristik berbeda.
b) Hidrolisat kitin dan karaginan dengan ukuran 150 dan 300
mempengaruhi karakteristik surimi ikan manyung selama penyimpanan beku.
4
$%
! !
Penggunaan sukrosa dan sorbitol pada surimi memberikan rasa manis, nilai
kalori dan merubah warna. Hidrolisat kitin dan karaginan sebagai
dengan
dan konsentrasi yang tepat dapat mempertahankan mutu surimi
selama penyimpanan beku.
Hidrolisat kitin dan karaginan merupakan
polisakarida yang tidak memberikan rasa manis, perubahan warna dan nilai kalori
pada produk akhir surimi. Adapun kerangka pemikiran penelitian secara lengkap
dapat dilihat pada Gambar 1.
Surimi
komersial
Denaturasi beku
Bio2
Hidrolisat kitin
150 MS
Hidrolisat kitin
300 MS
Karaginan
150 MS
Konsentrasi (0, 1, 2,3 dan 4 %)
Pembekuan cepat (240 ºC; 1 jam)
Penyimpanan beku (225 ºC; 90 hari)
Mempertahankan mutu dan
memperpanjang umur simpan surimi
Gambar 1 Kerangka pemikiran penelitian
Keterangan:
= proses
= produk
Karaginan
300 MS
5
& '
%
!!
!
!" ! &
(
%
)
Klasifikasi ikan manyung menurut Saanin (1984) adalah sebagai berikut :
Filum
: Chordata
Subfilum : Vertebrata
Kelas
: Pisces
Subkelas : Teleostei
Ordo
: Ostariophysi
Subordo : Siluroidea
Famili
: Ariidae
Genus
:
Spesies
:
Ikan manyung mempunyai ciri2ciri : bentuk badan memanjang, kepala picak
(gepeng), bersungut tiga pasang (dua pasang pada rahang bawah dan satu pasang
pada rahang atas), perisai kepala beralur dan berbintik2bintik. Ciri khusus dari
ikan manyung adalah adanya
, yaitu sirip tambahan berupa lemak yang
terletak di belakang sirip dorsal dan tidak berhubungan. Sirip punggung, dada dan
dubur masing2masing berjari keras satu dan mengandung racun. Warna merah
sawo atau merah sawo keabuan bagian atas, putih merah maya2maya bagian
bawah. Sisip2siripnya (punggung, dubur) ujungnya gelap. Jenis ikan ini dapat
berukuran besar.
Umumnya tertangkap pada ukuran 25270 cm dan dapat
mencapai panjang 150 cm. Berat ikan manyung berkisar antara 190 2 4.500 g
pada panjang 19,5 2 58 cm, dan 553 2 5.000 g pada panjang 28260 cm
(Burhanuddin
1987).
Ikan manyung merupakan salah satu ikan dasar (demersal) yang hidup di
perairan estuari dan laut. Kebanyakan ikan ini hidup di dua habitat, yaitu mula2
mula di air tawar lalu beruaya ke perairan estuari untuk memijah. Ruaya ikan
manyung ini sampai ke laut lepas (Burhanuddin
1987). Penyebaran ikan
manyung di Indonesia meliputi perairan laut barat Sumatera Selatan, Jawa, Selat
Malaka, timur Sumatera, utara Jawa, Bali2Nusa Tenggara Timur, selatan dan barat
6
Kalimantan, selatan Sulawesi, utara Sulawesi, Maluku dan Irian.
Daerah
penyebaran di dunia meliputi Thailand dan pantai Laut Cina Selatan, serta
Australia Utara dan Australia Barat Laut (Kailola 1980). Bentuk ikan manyung
dapat dilihat pada Gambar 2.
Gambar 2 Ikan manyung (
%# "# ! ! %! ! &
) (PIPP 2005)
)
Protein ikan terdiri dari tiga tipe, yaitu : sarkoplasma, miofibril dan
jaringan ikat (stroma).
Persentase protein stroma dalam daging ikan lebih
sedikit dibandingkan daging lainnya. Hal inilah yang menyebabkan daging ikan
lebih lembut dibandingkan daging lainnya (Suzuki 1981).
Kandungan lemak ikan umumnya merupakan asam2asam lemak esensial
yaitu asam lemak linoleat dan linolenat. Burt (1988) menjelaskan bahwa dalam
lemak ikan lebih banyak kandungan asam lemak omega 3 dibandingkan dengan
asam lemak omega 6. Belitz dan Grosch (1999) menambahkan bahwa dalam
lemak ikan banyak terdapat asam lemak dengan rantai C202C22 dengan 5 dan 6
ikatan rangkap yang termasuk ke dalam kelompok asam lemak omega 3.
(EPA),
(DHA) dan asam α2linoleat
merupakan jenis asam lemak yang termasuk ke dalam kelompok asam lemak
omega 3.
Semua vitamin yang dibutuhkan untuk nutrisi manusia terdapat pada ikan.
Minyak ikan merupakan sumber vitamin yang kaya akan vitamin A dan D.
Tokoferol atau vitamin E merupakan antioksidan alami yang terdapat pada
daging ikan sebagai pencegah oksidasi dari asam lemak tak jenuh yang terdapat
pada daging ikan (Burt 1988).
Sebagian besar kalsium pada tubuh ikan (sekitar 99%) ditemukan di
jaringan otot dan rangka. Sekitar 20 2 40% dari total kalsium terdapat pada
rangka tubuh (Lovell 1989). Tulang banyak mengandung garam mineral dari
7
garam fosfat, seperti kalsium fosfat dan keratin fosfat. Sarkoplasma banyak
mengandung garam2garam potasium, kalsium, magnesium dan klor. Potasium
dan kalsium sering merupakan bagian protein kompleks (Muchtadi dan
Sugiyono 1989). Komposisi kimia ikan manyung dapat dilihat pada Tabel 1.
Tabel 1 Komposisi kimia ikan Manyung (
daging ikan.
Komposisi Kimia
Protein
Lemak
Air
Abu
Karbohidrat
Kalsium
Fosfor
Magnesium
Vitamin A
Vitamin C
Vitamin B12
Tiamin
Riboflavin
Niasin
) dalam 100 g
Jumlah
12,7 – 21,2 g
0,2 – 2,9 g
75,1 – 81,1 g
0,9 – 1,6 g
0,4 – 0,6 g
14,0 – 98,0 mg
148,0 – 440,0 mg
34,0 mg
96,0 IU
0,0 – 11,7 mg
2,2 – 2,5 Hg
40,0 – 80,0 Hg
80,0 – 197,0 Hg
0,5 – 4,5 Hg
Sumber : Wheaton dan Lawson (1985).
Protein ikan
Protein ikan digolongkan ke dalam tiga fraksi, yaitu protein miofibril (65 2
75%), protein sarkoplasma (20 2 30%) dan protein stroma (1 2 3%) (Suzuki
1981).
Otot kerangka ikan terdiri atas serat pendek yang disusun diantara
lembaran2lembaran jaringan ikat. Jumlah jaringan ikat dalam otot ikan lebih
kecil dan jumlah jaringan ikat dalam mamalia dan seratnya lebih pendek.
Miofibril otot ikan beralur seperti otot mamalia dan mengandung protein utama
yang sama, yaitu miosin, aktin, aktomiosin dan tropomiosin (Cesarettin dan
Tony 2002).
a) Sarkoplasma
Protein sarkoplasma meliputi sebagian besar enzim yang terlibat dalam
metabolisme energi dan glikolisis.
Sebagian besar protein sarkoplasma
memiliki bobot molekul relatif rendah, pH isoelektrik tinggi dan struktur
8
berbentuk bulat. Karakteristik ini mungkin yang bertanggung jawab untuk daya
larut sarkoplasma yang tinggi dalam air (Nakai dan Modler 2000). Kandungan
miogen dalam otot ikan tergantung spesiesnya, namun pada umumnya ikan
pelagis lebih banyak kandungan miogen dibandingkan ikan demersal (Suzuki,
1981).
Protein sarkoplasma dapat menghambat dalam pembentukan gel, seperti
beberapa protease yang merusak miofibril.
mengganggu
Protein sarkoplasma akan
miosin selama pembentukan matriks gel, karena
protein ini mempunyai kapasitas pengikatan air yang rendah (Otterburn 1989).
b) Miofibril
Protein miofibril disebut juga protein kontraktil, terdiri dari aktin, miosin
dan protein regulasi (tropomiosin, troponin dan aktinin). Gabungan aktin dan
miosin membentuk aktomiosin.
Protein miofibril sangat berperan dalam
pembentukan gel, terutama fraksi aktomiosin (Suzuki 1981). Protein ini dapat
diekstrak dengan larutan garam netral berkekuatan ion sedang (≥ 0,5 M)
(Martin
1982).
Miosin membentuk filamen tebal, termasuk protein yang memiliki sifat
berserat (
) dan globular.
Molekul miosin terdiri dari enam rantai
polipeptida yang disebut rantai berat dan empat pasang rantai ringan. Rantai
berat miosin berupa sebuah ATPase yang menghidrolisis ATP menjadi ADP dan
Pi dalam suatu reaksi terjadinya kontraksi otot. Fungsi rantai ringan sebagai
modulator aktivitas ATPase dari rantai berat yang bersambungan dengannya.
Aktin dalam bentuk filemn tipis, ditemukan dalam wujud monomer2monomer
bilobal globular (G2aktin) dan berpolimerisasi membentuk fiber2fiber (F2aktin)
(Gunawan 2001).
Pembentukan gel pada daging ikan tergantung dari sifat membentuk gel
dari miosin dan aktomiosin.
Faktor2faktor yang mempengaruhi sifat gel
aktomiosin pada ikan adalah konsentrasi protein, pH, kekuatan ion, waktu dan
suhu pemanasan (Zayas 1997). Protein miofibril akan mengalami denaturasi
dengan kisaran nilai pH kurang dari 6,5, yang berdampak pada kemampuan
pembentukan gel (MacDonald
. 2000).
9
c) Stroma
Protein stroma (jaringan ikat) terdiri dari kolagen dan elastin. Protein ini
larut dalam larutan HCl atau NaOH. Jumlahnya sekitar 10 % dari total protein
kasar (Shahidi
. 1999).
Kolagen adalah salah satu jenis protein jaringan pengikat yang dominan
baik dalam jumlah maupun peranannya, struktur kolagen menyerupai benang2
benang jala. Kolagen tidak larut dalam air maupun larutan garam tetapi larutan
alkali dan jika dipanaskan maka strukturnya akan berubah menjadi peptida2
peptida dengan berat molekul rendah (Hadiwiyoto 1993).
Sifat fungsional protein
Protein merupakan polimer dari sekitar 21 asam amino yang berlainan
disambungkan dengan ikatan peptida. Jika asam amino tersebut disambung2
sambungkan, maka akan terbentuk keragaman rantai samping. Protein yang
berbeda dapat mempunyai sifat kimia yang berbeda serta struktur sekunder dan
tersier yang sangat berbeda. Asam2asam amino yang disambungkan membentuk
rantai peptida (deMan 1997).
Berdasarkan struktur molekulnya, protein dibedakan atas protein fibrosa
dan globular. Protein, terutama protein globular, dapat berubah karena pengaruh
asam, alkali, dan panas. Protein dapat mengalami denaturasi dan koagulasi.
Denaturasi terjadi jika struktur sekunder tergantikan, tetapi struktur primernya
tidak berubah.
Denaturasi dapat terjadi oleh perlakuan fisik, kimia dan
pemutusan ikatan silang protein.
Koagulasi dapat terjadi karena perlakuan
panas, asam, garam, renin dan fisik. Pada protein ikan penambahan garam yang
cukup dapat mengentalkan protein, terutama miofibril sehingga terbentuk gel
yang baik (Gaman dan Sherrington 1990).
Pengelompokkan sifat fungsional protein menurut Cheftel
(1985)
dibedakan menjadi 3 kelompok, yaitu :
(a) Sifat penyerapan air yang berhubungan dengan interaksi protein2air, seperti
daya serap air, kebasahan, daya lekat, viskositas dan kelarutan.
(b) Sifat
yang
berhubungan
dengan
interaksi
protein2protein,
pengendapan, pembentukan gel dan pembentukan struktur lain.
seperti
10
(c) Sifat2sifat permukaan, seperti tegangan permukaan, emulsifikasi dan
pembentukan buih.
Denaturasi protein ikan
Denaturasi adalah perubahan struktur protein dimana pada keadaan
terdenaturasi penuh, hanya struktur primer protein saja yang tersisa. Protein tidak
lagi memiliki struktur sekunder, tersier dan quarterner, tetapi belum terjadi
pemutusan ikatan peptida pada kondisi terdenaturasi penuh ini.
protein
yang berlebihan
dapat menyebabkan
Denaturasi
insolubilisasi yang dapat
mempengaruhi sifat2sifat fungsional protein yang tergantung pada kelarutannya
(Damodaran 1996).
Denaturasi beku disebabkan oleh konsentrasi larutan garam mineral dan zat
organik yang dapat larut pada sisa fase tidak beku dalam sel. Konsentrasi garam
mineral dalam sel daging menjadi tinggi ketika air berubah menjadi kristal es.
Peningkatan ini dalam konsentrasi pekat, diikuti perubahan kekuatan ion dan pH
menyebabkan penguraian dan denaturasi protein (Suzuki 1981).
Beberapa
penyebab terjadinya proses denaturasi selama penyimpanan beku yaitu:
(a) Pengaruh pH pada denaturasi
Pengaruh pH daging terhadap denaturasi tidak hanya terjadi pada temperatur
tinggi tetapi juga selama penyimpanan beku. Protein miofibril yang merupakan
indikator dari kemampuan pembentukan gel, pada pH 6,5 tidak stabil dan
kehilangan aktivitas ATPase2nya dengan cepat. Nilai pH dari daging ikan putih
seperti
tidak berubah banyak setelah mati dan tetap netral selama
proses pembuatan dan penyimpanan beku surimi. Pada daging merah seperti
mackarel dan sardin, glikolisis cepat terjadi setelah mati.
Penurunan dan
akumulasi dari asam laktat menyebabkan pH daging ikan menurun cepat, akhirnya
mencapai 5,6 (Park 2000).
Kemampuan pembentukan gel dari daging ikan selalu optimal pada pH
netral, dan kemampuannya menurun seiring dengan menurunnya pH. Sehingga
pengontrolan pH selama pengolahan surimi penting untuk menjaga kemampuan
pembentukan gelnya (Pratiwiningsih 2004).
11
(b) Pengaruh suhu dingin pada denaturasi
Daging ikan beku yang disimpan, sifat fungsionalnya seperti kapasitas
mengikat lemak, daya penahan air dan daya pembentukan gel lebih rendah
dibanding ikan segar. Penyebab utama dari perubahan kualitas ini disebabkan
denaturasi protein, terutama dari protein miofibril (Suzuki 1981).
Destabilisasi dingin dari protein miofibril dihasilkan dari melemahnya
interaksi intermolekular hidrofobik yang menstabilkan struktur asli protein, dapat
menjadi penyebab utama tidak stabilnya protein ikan. Penurunan temperatur yang
lambat menyebabkan kerusakan protein yang serius (Park 2000).
(c) Pengaruh kristal es
Struktur dan modifikasi pembentukan kristal es menuju ke redistribusi air,
menyebabkan air kembali masuk ke tempat asal (rehidrasi protein, kapasitas
mengikat air). Lapisan hidrasi menyelubungi protein, stabil menjadi struktur tiga
dimensi, kekuatan tergantung pada jaringan ikatan hidrogen. Modifikasi medium
untuk dehidrasi (pemindahan air yang terikat di protein untuk dibentuk menjadi
kristal es) atau rekristalisasi akan menghambat sistem pengikatan hidrogen dan
pembukaan zona hidrofobik atau hidrofilik. Interaksi intermolekular mengarah ke
perubahan dari struktur tiga dimensi atau intermolekuler lainnya mempengaruhi
interaksi protein2protein yang akhirnya menyatu (Park 2000).
*
+
&
Komponen protein yang terpenting dalam pembentukan gel ikan adalah
fraksi miosin. Kekuatan gel ikan akan meningkat sesuai dengan peningkatan
komponen miosin pada gel ikan tersebut (Cheng
1985). Bila daging ikan
mentah digiling dengan penambahan garam, maka miosin akan larut dalam
larutan garam membentuk sol yang sangat adhesif. Sol ini akan membentuk gel
dengan konstruksi seperti jala bila dipanaskan dan dapat memberikan sifat
elastis pada gel daging ikan (Tanikawa 1985).
Konstruksi jala dapat terbentuk dari konjugasi molekul2molekul protein
dengan bantuan ikatan hidrogen dan ikatan disulfida. Ditambahkan oleh Lanier
(1992) bahwa ikatan2ikatan yang terdapat dalam protein dapat berupa ikatan
garam, hidrogen, disulfida dan hidrofobik. Bila pasta daging ikan dipanaskan
12
pada suhu kamar dalam waktu yang sama, akan terbentuk
atau
dan
bila sifat elastis itu hilang serta daging menjadi kaku maka fenomena ini dikenal
dengan istilah
(Tanikawa 1985).
Pembentukan gel suwari tidak hanya melalui hidrasi molekul protein, tetapi
juga oleh pembentukan struktur jaringan oleh ikatan hidrogen dan hidrofobik
dan molekul protein miofibril.
!
pada suhu rendah akan membentuk
ikatan hidrogen dalam gel, sedangkan ikatan hidrofobik akan mendominasi gel
yang dibentuk melalui
pada suhu tinggi. !
pada suhu tinggi dapat
menggunakan suhu antara 80 – 95 °C (Lee 1984).
Pratiwiningsih (2004) menjelaskan bahwa saat pencampuran surimi dengan
garam, ion2ion garam yang terhidrasi diabsorbsi pada permukaan protein
miofibril, sehingga meningkatkan ikatan terhadap molekul air dan menyebabkan
terbentuknya pasta yang lengket.
Peningkatan suhu pada pemasakan
menyebabkan gugus sulfidril teroksidasi dan terjadi ikatan disulfida. α2helix
terbuka lipatannya karena ikatan hidrogen tidak stabil, sehingga lebih banyak
asam amino menjadi hidrofobik. Koagulasi protein menyebabkan pelepasan air
terikat oleh gel dan dispersi protein kurang homogen di seluruh matriks. Pada
pendinginan, ikatan hidrogen terbentuk, kekerasan produk bertambah dan
beberapa struktur α2heliks terbentuk kembali, struktur β2protein terbentuk di
antara rantai protein secara acak.
(
! !
Surimi adalah produk olahan hasil perikanan setengah jadi yang berupa
hancuran daging ikan yang telah mengalami proses pencucian, pengepresan dan
penambahan garam atau polifosfat, dapat juga dilanjutkan dengan pengepakan
dan pembekuan (Park 2000). Menurut Irianto (1990), sebagai bahan baku produk
lanjutan surimi memiliki sifat2sifat khusus, yaitu :
(a) Mampu membentuk gel bila dipanaskan setelah dicampur dengan garam.
(b) Mampu mengikat bahan dan bercampur dengan bahan lain tanpa merubah
sifat teksturnya.
(c) Mudah dibentuk sesuai yang dikehendaki.
13
(d) Proses pemanasan surimi untuk membentuk gel dapat dilakukan dengan
berbagai cara.
Kriteria yang paling penting dalam menentukan mutu surimi adalah
elastisitas produk yang dihasilkan karena hasil pembentukan gel ikan. Faktor2
faktor yang berpengaruh terhadap elastisitas produk surimi diantaranya: jenis
ikan, kesegaran ikan, pH, kadar air, pencucian, suhu dan waktu pemasakan dan
jumlah zat penambah (seperti garam, gula, polifosfat, monosodium glutamat,
pati, dan putih telur). Perlakuan pencincangan dan penggilingan juga
menentukan tekstur (Heruwati
1995).
Pada proses pembuatan surimi, pencucian merupakan tahapan yang penting
khususnya untuk ikan2ikan yang mempunyai kemampuan membentuk gel yang
rendah, serta berdaging merah. Pencucian surimi bertujuan melarutkan lemak,
darah, enzim dan protein sarkoplasma yang dapat menghambat pembentukan gel
ikan (Nielsen dan Pigott 1994). Pengaruh pencucian dalam pembuatan surimi
berfungsi juga untuk mendapatkan warna daging yang putih, juga untuk
menghilangkan protein sarkoplasma yang dapat menghambat pembentukan gel
(Suzuki 1981).
Setelah pencucian, dilakukan pengurangan air dengan cara pemerasan atau
sentrifuse, kemudian dilanjutkan dengan penggilingan.
Penggilingan yang
digunakan sebaiknya tipe penggilingan dingin agar dapat mempertahankan mutu
surimi (Suzuki 1981). Spesifikasi persyaratan mutu surimi beku dapat dilihat
pada Tabel 2.
Tabel 2 Spesifikasi persyaratan mutu surimi beku.
Jenis Uji
a)
b)
c)
Organoleptik
1) Nilai min.
Cemaran Mikroba :
1) ALT, maks
2)
3)
4) !
"#
5) $
"#
Cemaran Kimia :
1) Abu total, maks.
Satuan
Persyaratan Mutu
Koloni/g
7
APM/g
per 25 g
per 25 g
5 x 105