Pengaruh Modifikasi Kimiawi.
Pengaruh
Modifikasi
Kimiawi
Selektif
terhadap
Saccharomycopsis fibuligera (Soetijoso Soemitro)
Kestabilan
α-amilase
dari
PENGARUH MODIFIKASI KIMIAWI SELEKTIF TERHADAP
KESTABILAN α-AMILASE DARI Saccharomycopsis fibuligera
Soetijoso Soemitro
Jurusan Kimia, Fakultas MIPA, Universitas Padjadjaran
Jalan Raya Bandung-Sumedang Km. 21, Jatinangor 45363
ABSTRAK
Kemampuan untuk menghasilkan enzim yang stabil sangatlah penting untuk
pemakaiannya sebagai biokatalis. Tujuan penelitian ini adalah untuk
meningkatkan kestabilan α-amilase Saccharomycopsis fibuligera melalui berbagai
modifikasi kimiawi secara selektif terhadap rantai samping lisina pada permukaan
enzim. Modifikasi dilakukan dengan hidrofilisasi dengan asam glioksilat,
pembentukan ikatan silang dengan dimetiladipimidat, serta peningkatan interaksi
hidrofobik dengan anhidrida asam asetat. Enzim yang dimodifikasi dengan
anhidrida asam asetat menunjukkan peningkatan faktor stabilisasi yang paling
tinggi yaitu 11,9 kali, juga peningkatan afinitas terhadap substrat amilosa sebesar
32%, peningkatan konstanta spesifisitas sebesar 23,8%, bila dibandingkan
dengan α-amilase sebelum modifikasi.
Kata kunci: kestabilan, α-amilase, Saccharomycopsis fibuligera, modifikasi kimiawi selektif
THE EFFECT OF SELECTIVE CHEMICAL MODIFICATION ON
THE STABILITY OF Saccharomycopsis fibuligera α-AMYLASE
ABSTRACT
The ability to obtain stable enzymes is crucial for their application as biocatalysts.
The objective of this study was to increase the stability of Saccharomycopsis
fibuligera α-amylase by various selective chemical modifications of lysine side
chains on the enzyme surface. Modifications were performed by hydrophilization
with glyoxylic acid, by cross-link formation with dimethyladipimidate, by
increasing hydrophobic interactions with acetic acid anhydride. In the comparison
with the unmodified α-amylase, acetic acid anhydride modified enzyme showed
the highest stabilization factor i.e. 11.9 fold, an increase of the affinity toward
amylose substrate i.e. 32%, also an increase of the specificity constant i.e.
23.8%.
Key words: stability, α-amylase, Saccharomycopsis fibuligera, selective chemical modification
259
Modifikasi
Kimiawi
Selektif
terhadap
Saccharomycopsis fibuligera (Soetijoso Soemitro)
Kestabilan
α-amilase
dari
PENGARUH MODIFIKASI KIMIAWI SELEKTIF TERHADAP
KESTABILAN α-AMILASE DARI Saccharomycopsis fibuligera
Soetijoso Soemitro
Jurusan Kimia, Fakultas MIPA, Universitas Padjadjaran
Jalan Raya Bandung-Sumedang Km. 21, Jatinangor 45363
ABSTRAK
Kemampuan untuk menghasilkan enzim yang stabil sangatlah penting untuk
pemakaiannya sebagai biokatalis. Tujuan penelitian ini adalah untuk
meningkatkan kestabilan α-amilase Saccharomycopsis fibuligera melalui berbagai
modifikasi kimiawi secara selektif terhadap rantai samping lisina pada permukaan
enzim. Modifikasi dilakukan dengan hidrofilisasi dengan asam glioksilat,
pembentukan ikatan silang dengan dimetiladipimidat, serta peningkatan interaksi
hidrofobik dengan anhidrida asam asetat. Enzim yang dimodifikasi dengan
anhidrida asam asetat menunjukkan peningkatan faktor stabilisasi yang paling
tinggi yaitu 11,9 kali, juga peningkatan afinitas terhadap substrat amilosa sebesar
32%, peningkatan konstanta spesifisitas sebesar 23,8%, bila dibandingkan
dengan α-amilase sebelum modifikasi.
Kata kunci: kestabilan, α-amilase, Saccharomycopsis fibuligera, modifikasi kimiawi selektif
THE EFFECT OF SELECTIVE CHEMICAL MODIFICATION ON
THE STABILITY OF Saccharomycopsis fibuligera α-AMYLASE
ABSTRACT
The ability to obtain stable enzymes is crucial for their application as biocatalysts.
The objective of this study was to increase the stability of Saccharomycopsis
fibuligera α-amylase by various selective chemical modifications of lysine side
chains on the enzyme surface. Modifications were performed by hydrophilization
with glyoxylic acid, by cross-link formation with dimethyladipimidate, by
increasing hydrophobic interactions with acetic acid anhydride. In the comparison
with the unmodified α-amylase, acetic acid anhydride modified enzyme showed
the highest stabilization factor i.e. 11.9 fold, an increase of the affinity toward
amylose substrate i.e. 32%, also an increase of the specificity constant i.e.
23.8%.
Key words: stability, α-amylase, Saccharomycopsis fibuligera, selective chemical modification
259