UIN Syarif Hidayatullah Jakarta
Kapsul gelatin lunak harus memiliki spesifikasi sebagai berikut : Kekuatan Gel 150-200 Bloom, tergantung pada jenis gelatin
Viskositas 60°C6-23 b b dalam air 2,8-4,5 MPa s, tergantung pada tipe gelatin
Ukuran partikel yang baik untuk memungkinkan disolusi yang cepat. Pada gelatin konsentrasi tinggi kapsul lunak bentuknya bagus dan lebih
mudah ditelan oleh pasien. Kapsul gelatin lunak dapat digunakan untuk mengisi macam-macam
jenis bahan, bentuk cair dan kering. Cairan yang dapat dimasukkan ke dalam kapsul gelatin lunak termasuk :
1. Tidak tersatukan dengan air, cairan yang mudah menguap dan tidak menguap, seperti minyak nabati, hidrokarbon aromatik dan
hidrokarbon alifatik. 2. Tersatukan dengan air, cairan yang tidak menguap seperti polietilen
glikol dan surfaktan nonionik 3. Tersatukan dengan air dan kelompok kompnen yang tidak meguap
seperti propilen glikol dan isopropil alcohol Ansel, 1989.
2.3 Protein
Protein berasal dari kata proteos yang berarti pertama atau utama. Protein merupakan komponen penting atau komponen utama sel hewan atau
manusia. Oleh karena sel itu merupakan pembentuk tubuh kita, maka protein yang terdapat dalam makanan berfungsi sebagai zat utama dalam
pembentukan dan pertumbuhan tubuh Podjiadi,1994. Protein adalah polimer dari asam amino yang dihubungkan dengan ikatan peptida. Molekul protein
mengandung unsur-unsur C, H, O, N, P, S, dan terkadang mengandung unsur logam seperti besi dan tembaga Winarno, 2004. Komposisi rata rata unsur
kimia yang terdapat dalam protein adalah karbon 50, hidrogen 7, oksigen 23, nitrogen 16, belerang 0 – 3 dan fosfor 0 – 3 . Protein mempunyai
molekul besar dengan bobot molekul bervariasi antara 5000 sampai jutaan. Dengan cara hidrolisis oleh asam atau oleh enzim , protein akan
menghasilkan asam asam amino. Ada 20 jenis asam amino yang terdapat
UIN Syarif Hidayatullah Jakarta
dalam molekul protein. Asam asam amino ini terikat satu dengan lain oleh ikatan peptida. Protein mudah dipengaruhi oleh suhu tinggi, pH dan pelarut
organik Poedjiadi, 1994. Terdapat empat tingkatan struktur yang saling mempengaruhi konformasi fungsional biologis dari protein, yaitu:
2.3.1 Struktur Primer
Struktur ini merupakan urutan asam amino penyusun protein yang disebutkan dari N-terminal kiri ke C-terminal kanan. Ikatan peptida
kovalen merupakan satu-satunya jenis ikatan yang terlibat pada tingkat struktur protein ini. Penetapan struktur primer suatu polipeptida atau protein
dapat dilakukan dengan beberapa metode, salah satunya, hidrolisis protein dengan asam kuat misalnya HCL 6 N, yang diikuti oleh pemisahan dan
identifikasi konstituen-konstituen dari hidrolisat produk hidrolisis. Salah satu pereaksi yang umum dipakai untuk menetapkan asam amino N-terminal
adalah 2,4-dinitrofluorobenzena pereaksi Sanger. Selama bereaksi, atom fluor menjalani pergantian nukleofilik oleh gugus amino bebas. Tripeptida
termodifikasi ini kemudian dihidrolisis, produk-produknya dipisahkan, dan asam aminonya dimodifikasi dengan 2,4-dinitroflourobenzena sehingga dapat
diidentifikasi dengan kromatografi karena berwarna kuning. Enzim karboksipeptidase mengkatalis dengan efektif reaksi pembelahan hidrolitik
pada ujung C-terminal dari peptide tersebut. Dengan demikian asam amino C-terminal bisa diidentifikasi dengan segera.
Struktur primer akan menentukan sifat dasar protein dan bentuk struktur sekunder serta tersier. Bila
protein mengandung banyak asam amino dengan gugus hidrofobik, daya kelarutannya kurang dalam air dibandingkan dengan protein yang banyak
mengandung asam amino dengan gugus hidrofil Winarno, 2004, h. 65.
2.3.2 Struktur Sekunder
Struktur sekunder protein berkaitan dengan pelipatan struktur primer. Ikatan hidrogen antara nitrogen amida dan oksigen karbonil merupakan gaya
yang menstabilkan yang utama. Ikatan ini dapat terbentuk antara bagian yang berbeda pada rantai polipeptida yang sama atau antara rantai yang
UIN Syarif Hidayatullah Jakarta
berdampingan Deman, 1997, h.110. Berbagai bentuk struktur sekunder yaitu:
a. Alpha-helix, terbentuk oleh ‘backbone’ ikatan peptida yang membentuk spiral, dinamakan alpha karena ketika dilihat tidak lurus dari atas, arah
putarannya adalah searah jarum jam menjauhi pengamat. Satu putaran terdiri atas 3,6 residu asam amino. Struktur ini terbentuk karena adanya
ikatan hidrogen antara atom O pada gugus CO dengan atom H pada gugus NH.
b. Beta-sheet lempeng beta, terbentuk karena adanya ikatan hidrogen atau ikatan tiol S-H. Ikatan hidrogen terjadi antara dua bagian rantai
yang pararel sehingga membentuk lembaran yang berlipat-lipat. c. Beta-turn lekukan beta
d. Gamma-turn lekukan gamma
2.3.3 Struktur Tersier
Struktur ini menggambarkan keseluruhan rantai polipeptida yang dapat melipat atau menggulung sehingga membentuk struktur 3 dimensi yang
tepat. Pembentukan struktur tersier menyebabkan terbentuknya satuan yang tersusun padat dan rapat dengan sebagian besar residu asam amino polar
terletak pada bagian luar dan dihidrasi. Hal ini mengakibatkan sebagian besar rantai samping apolar berada pada bagian dalam dan sebenarnya tidak ada
hidrasi Deman, 1997. Pelipatan dipengaruhi oleh interaksi antara gugus samping R satu sama lain. Interaksi yang terlibat yaitu:
a. Ikatan ion, terjadi antara gugus samping yang bermuatan positif dan gugus negatif.
b. Ikatan hidrogen, terjadi antar gugus samping, seperti –OH, -COOH, - CONH2, atau –NH2.
c. Jembatan Sulfida, seperti pada sistein yang memiliki gugus samping –SH yang dapat membentuk ikatan sulfida dengan –SH sistein lainnya. Ikatan
ini berupa ikatan kovalen sehingga lebih kuat dibandingkan dengan ikatan yang lain.
d. Gaya Dispersi Van der Waals.
