Pewarna Alami dalam Produk Pangan
PEWARNA ALAMI DALAM PRODUK PANGAN
(Tugas Terstruktur Mata Kuliah Kimia Pangan I)
Dosen Pengampu
Erryana Martati, STP, MP
Disusun Oleh:
Della Putri Arumsari 135100100111007
THP-G
JURUSAN TEKNOLOGI HASIL PERTANIAN
FAKULTAS TEKNOLOGI PERTANIAN
UNIVERSITAS BRAWIJAYA
MALANG
2014
1. Mioglobin dalam Libby’s Corned Beef
Libby’s Corned Beef merupakan produk pangan olahan yang mengandung daging sapi
masak, air, garam, gula, dan sodium nitrat. Seperti kebanyakan olahan daging lainnya, dalam
produk kornet daging sapi ini terdapat pewarna alami yaitu mioglobin. Menurut Murtidjo
(2003), mioglobin adalah pewarna alami yang terdapat dalam otot hewan. Kandungan
mioglobin pada daging hewan tergantung pada spesies, usia, jenis kelamin, jenis otot, dan
aktivitas fisik (Tomicki, 1997). Pada bagian tubuh yang lebih aktif bergerak, maka kandungan
mioglobin semakin banyak sehingga daging pada bagian tubuh tersebut lebih berwarna
merah. Mioglobin berukuran kecil (sekitar 17.200 dalton) dan terdapat di otot jantung dan otot
rangka, berfungsi menyimpan dan memindahkan oksigen dari hemoglobin dalam sirkulasi ke
enzim-enzim respirasi di dalam sel kontraktil. Ketika terjadi kerusakan pada otot, mioglobin
dilepas ke dalam sirkulasi darah.
1.1 Struktur Mioglobin
Mioglobin merupakan protein globular yang larut air dan tersusun atas campuran
struktur primer dan tersier yang membentuk delapan α-helix yang berfungsi untuk
menyelubungi paket heme (Arkhipov et al., 2008). Heme sendiri terdiri atas cincin organik
protoporfirin yang mengelilingi Fe sebagai atom pusat. Menurut Arkhipov et al. (2008) dan
Belitz et al. (2009), Fe mempunyai enam lengan dimana empat lengan pertama digunakan
untuk berikatan dengan empat atom nitrogen dari cincin protoporfirin sehingga membentuk
cincin porfirin. Lengan pada bagian atas atau distal digunakan untuk berikatan dengan celah
hidrofobik protein globin dan globin itu sendiri berikatan dengan residu histidil di bagian lain.
Lengan Fe pada bagian bawah digunakan untuk mengikat oksigen. Lengan Fe keenam
tersebut selain untuk mengikat oksigen juga untuk mengikat bermacam-macam struktur
kompleks (Tomicki, 1997).
Sumber: Belitz et al., 2009.
Fe pada cincin porfirin mempunyai bentuk tereduksi atau ferro (Fe 2+) dan bentuk
teroksidasi atau ferri (Fe3+). Mioglobin mempunyai empat struktur utama yaitu struktur
tereduksi atau deoksimioglobin (DMb), oksimioglobin (OMb), struktur teroksidasi atau
metmioglobin (MMb), dan karboksimioglobin (COMb).
Sumber: Tomicki, 1997.
1.2 Sifat-Sifat Mioglobin
Kestabilan mioglobin terhadap panas menurut Tomicki (1997) sangat tergantung pada
konsentrasi mioglobin itu sendiri, konsentrasi garam, dan derajat keasaman atau pH.
Kestabilan tersebut akan menurun seiring dengan penurunan pH, kenaikan konsentrasi
mioglobin serta kenaikan konsentrasi garam. Ketidakstabilan yang terjadi pada mioglobin
mempengaruhi warna dari daging.
Menurut Govindarajan dan Hultin (1977) dalam Tomicki (1997) menyatakan bahwa
kenaikan konsentrasi garam menyebabkan peningkatan oksidasi pada mioglobin sehingga
daging akan semakin pucat. Pemucatan warna yang terjadi akibat meningkatnya konsentrasi
garam terjadi lebih cepat daripada pemucatan warna yang terjadi akibat paparan sinar
matahari.
Tekanan oksigen yang tinggi adalah karakteristik dari oksimioglobin dan ditemukan
pada permukaan daging. Tekanan oksigen yang rendah mengakibatkan pembentukan
metmioglobin dan pada akhirnya penampilan daging menjadi coklat.
Reaksi oksidasi mioglobin ungu menjadi metmioglobin cokelat disebabkan oleh
sejumlah faktor, seperti suhu tinggi, pH rendah, garam, atmosfer oksigen rendah, bakteri
aerobik, daya tembus oksigen yang rendah dari film pembungkus. Faktor-faktor ini penting,
bahwa mereka menyebabkan desoksigenasi oksimioglobin menjadi mioglobin tereduksi yang
tidak stabil dan penurunan oksigen yang tersedia, yang mana mengakibatkan tekanan oksigen
rendah (Tomicki, 1997).
Perlakuan suhu tinggi, misalnya pemanasan dan pengeringan, dapat menyebabkan
pembentukan globin yang berfungsi untuk mempertahankan heme menjadi berkurang,
akibatnya terjadi desoksigenasi oksimioglobin menjadi mioglobin tereduksi yang tidak stabil.
Kemudian mioglobin tereduksi yang tidak stabil tersebut dioksidasi menjadi metmioglobin.
Pada nilai pH
(Tugas Terstruktur Mata Kuliah Kimia Pangan I)
Dosen Pengampu
Erryana Martati, STP, MP
Disusun Oleh:
Della Putri Arumsari 135100100111007
THP-G
JURUSAN TEKNOLOGI HASIL PERTANIAN
FAKULTAS TEKNOLOGI PERTANIAN
UNIVERSITAS BRAWIJAYA
MALANG
2014
1. Mioglobin dalam Libby’s Corned Beef
Libby’s Corned Beef merupakan produk pangan olahan yang mengandung daging sapi
masak, air, garam, gula, dan sodium nitrat. Seperti kebanyakan olahan daging lainnya, dalam
produk kornet daging sapi ini terdapat pewarna alami yaitu mioglobin. Menurut Murtidjo
(2003), mioglobin adalah pewarna alami yang terdapat dalam otot hewan. Kandungan
mioglobin pada daging hewan tergantung pada spesies, usia, jenis kelamin, jenis otot, dan
aktivitas fisik (Tomicki, 1997). Pada bagian tubuh yang lebih aktif bergerak, maka kandungan
mioglobin semakin banyak sehingga daging pada bagian tubuh tersebut lebih berwarna
merah. Mioglobin berukuran kecil (sekitar 17.200 dalton) dan terdapat di otot jantung dan otot
rangka, berfungsi menyimpan dan memindahkan oksigen dari hemoglobin dalam sirkulasi ke
enzim-enzim respirasi di dalam sel kontraktil. Ketika terjadi kerusakan pada otot, mioglobin
dilepas ke dalam sirkulasi darah.
1.1 Struktur Mioglobin
Mioglobin merupakan protein globular yang larut air dan tersusun atas campuran
struktur primer dan tersier yang membentuk delapan α-helix yang berfungsi untuk
menyelubungi paket heme (Arkhipov et al., 2008). Heme sendiri terdiri atas cincin organik
protoporfirin yang mengelilingi Fe sebagai atom pusat. Menurut Arkhipov et al. (2008) dan
Belitz et al. (2009), Fe mempunyai enam lengan dimana empat lengan pertama digunakan
untuk berikatan dengan empat atom nitrogen dari cincin protoporfirin sehingga membentuk
cincin porfirin. Lengan pada bagian atas atau distal digunakan untuk berikatan dengan celah
hidrofobik protein globin dan globin itu sendiri berikatan dengan residu histidil di bagian lain.
Lengan Fe pada bagian bawah digunakan untuk mengikat oksigen. Lengan Fe keenam
tersebut selain untuk mengikat oksigen juga untuk mengikat bermacam-macam struktur
kompleks (Tomicki, 1997).
Sumber: Belitz et al., 2009.
Fe pada cincin porfirin mempunyai bentuk tereduksi atau ferro (Fe 2+) dan bentuk
teroksidasi atau ferri (Fe3+). Mioglobin mempunyai empat struktur utama yaitu struktur
tereduksi atau deoksimioglobin (DMb), oksimioglobin (OMb), struktur teroksidasi atau
metmioglobin (MMb), dan karboksimioglobin (COMb).
Sumber: Tomicki, 1997.
1.2 Sifat-Sifat Mioglobin
Kestabilan mioglobin terhadap panas menurut Tomicki (1997) sangat tergantung pada
konsentrasi mioglobin itu sendiri, konsentrasi garam, dan derajat keasaman atau pH.
Kestabilan tersebut akan menurun seiring dengan penurunan pH, kenaikan konsentrasi
mioglobin serta kenaikan konsentrasi garam. Ketidakstabilan yang terjadi pada mioglobin
mempengaruhi warna dari daging.
Menurut Govindarajan dan Hultin (1977) dalam Tomicki (1997) menyatakan bahwa
kenaikan konsentrasi garam menyebabkan peningkatan oksidasi pada mioglobin sehingga
daging akan semakin pucat. Pemucatan warna yang terjadi akibat meningkatnya konsentrasi
garam terjadi lebih cepat daripada pemucatan warna yang terjadi akibat paparan sinar
matahari.
Tekanan oksigen yang tinggi adalah karakteristik dari oksimioglobin dan ditemukan
pada permukaan daging. Tekanan oksigen yang rendah mengakibatkan pembentukan
metmioglobin dan pada akhirnya penampilan daging menjadi coklat.
Reaksi oksidasi mioglobin ungu menjadi metmioglobin cokelat disebabkan oleh
sejumlah faktor, seperti suhu tinggi, pH rendah, garam, atmosfer oksigen rendah, bakteri
aerobik, daya tembus oksigen yang rendah dari film pembungkus. Faktor-faktor ini penting,
bahwa mereka menyebabkan desoksigenasi oksimioglobin menjadi mioglobin tereduksi yang
tidak stabil dan penurunan oksigen yang tersedia, yang mana mengakibatkan tekanan oksigen
rendah (Tomicki, 1997).
Perlakuan suhu tinggi, misalnya pemanasan dan pengeringan, dapat menyebabkan
pembentukan globin yang berfungsi untuk mempertahankan heme menjadi berkurang,
akibatnya terjadi desoksigenasi oksimioglobin menjadi mioglobin tereduksi yang tidak stabil.
Kemudian mioglobin tereduksi yang tidak stabil tersebut dioksidasi menjadi metmioglobin.
Pada nilai pH