Penentuan Aktivitas Enzim Papain Sebelum dan Sesudah Mikrokapsul Dari Hasil Isolasi Getah Pepaya Muda (Carica papaya L)
BAB 2
TINJAUAN PUSTAKA
2.1 Enzim
Enzim adalah katalisator sejati. Molekul ini meningkatkan dengan nyata
kecepatan reaksi kimia spesifik yang tanpa enzim akan berlangsung amat lambat.
Enzim tidak dapat mengubah titik kesetimbangan reaksi yang dikatalisisnya,
enzim juga tidak akan habis dipakai atau diubah secara permanen oleh reaksireaksi ini.
Terdapat dua cara umum dalam meningkatkan kecepatan reaksi kimia.
Yang satu adalah meningkatkan suhu, yang mempercepat gerak termal molekul,
dan karenanya meningkatkan bagian (fraksi) molekul yang memiliki energi
dalam, dengan jumlah yang cukup untuk memasuki keadaan transisi. Biasanya,
kecepatan reaksi kimia meningkat sampai kira-kira dua kali dengan kenaikan suhu
10o C.
Cara kedua untuk mempercepat reaksi kimia adalah dengan menambahkan
katalisator. Katalisator ini mempercepat reaksi kimia dengan menurunkan batas
penghalang energi. Molekul ini, ditunjukkan oleh C, bergabung dengan pereaksi
A secara sementara, menghasilkan senyawa atau komplek baru CA, yang
memiliki energi aktivasi yang lebih rendah dalam keadaan transisi dibandingkan
dengan keadaan transisi A pada reaksi yang tidak dikatalisa. (Lehninger, 1982)
Fungsi suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang
terjadi dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108
sampai 1011 kali lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa
katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, di samping
itu mempunyai derajat kekhasan yang tinggi. Seperti juga katalis lainnya, maka
enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia. Reaksi kimia ada
yang membutuhkan energi (reaksi endergonik) dan ada pula yang menghasilkan
energi atau mengeluarkan energi (eksergonik).
Universitas Sumatera Utara
Telah dijelaskan bahwa enzim mempunyai kekhasan yaitu hanya bekerja
pada satu reaksi saja. Untuk dapat bekerja terhadap suatu zat atau substrat harus
ada hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat. Suatu enzim mempunyai
ukuran yang lebih besar daripada substrat. Oleh karena itu tidak seluruh bagian
enzim dapat berhubungan dengan substrat. Hubungan antara substrat dengan
enzim hanya terjadi pada bagian atau tempat tertentu saja. Tempat atau bagian
enzim yang mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat dinamai bagian
aktif. Hubungan hanya mungkin terjadi apabila bagian aktif mempunyai ruang
yang tepat dapat menampung substrat. Apabila substrat mempunyai bentuk atau
konformasi lain, maka tidak dapat ditampung pada bagian aktif suatu enzim.
Dalam hal ini enzim itu tidak dapat berfungsi terhadap substrat. Ini adalah
penjelasan mengapa tiap enzim mempunyai kekhasan terhadap substrat tertentu.
Hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan
terjadinya kompleks enzim-substrat. Kompleks ini merupakan kompleks yang
aktif, yang bersifat sementara dan akan terurai lagi apabila reaksi yang diinginkan
telah terjadi. (Poedjiadi, 1994)
Enzim adalah biomolekul berupa protein berbentuk bulat (globular), yang
terdiri atas satu rantai polipeptida atau lebih dari satu rantai polipeptida
(Wirahadikusumah, 1989). Enzim berfungsi sebagai katalis atau senyawa yang
dapat mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi. Dengan adanya enzim,
molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi
molekul lain yang disebut produk (Smith, 1997; Grisham et al., 1999).
Keunggulan enzim sebagai biokatalisator antara lain memiliki spesifitas tinggi,
mempercepat reaksi kimia tanpa pembentukkan produk samping, produktivitas
tinggi dan dapat menghasilkan produk akhir yang tidak terkontaminasi sehingga
mengurangi biaya purifikasi dan efek kerusakan lingkungan (Chaplin et al, 1990).
Universitas Sumatera Utara
1. Klasifikasi enzim
Klasifikasi enzim dapat dibedakan sebagai berikut :
a. Berdasarkan tempat bekerjanya enzim dibedakan menjadi dua, yaitu:
1. Endoenzim, disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerja di
dalam sel
2. Eksoenzim, disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang bekerja di
luar sel
b. Berdasarkan cara terbentuknya dibedakan menjadi dua, yaitu:
1. Enzim konstitutif, yaitu enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar
substratnya, misalnya enzim amilase.
2. Enzim adaptif, yaitu enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya
substrat, contohnya enzim β-galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri
E.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa
(Lehninger, 1982).
2. Sifat katalitik enzim
Sifat-sifat katalitik dari enzim ialah sebagai berikut:
a. Enzim mampu meningkatkan laju reaksi pada kondisi biasa (fisiologik)
dari tekanan suhu dan pH.
b. Enzim mempunyai selektifitas tinggi terhadap substrat (substansi yang
mengalami perubahan kimia setelah bercampur dengan enzim) dan jenis
reaksi yang dikatalisis.
c. Enzim memberikan peningkatan laju reaksi yang tinggi dibanding dengan
katalis biasa.
Universitas Sumatera Utara
3. Faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim
Beberapa faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim adalah sebagai berikut:
a. Suhu
Enzim dapat mempercepat terjadinya reaksi kimia pada suatu sel hidup. Dalam
batas-batas suhu tertentu, kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim akan
meningkat seiring dengan naiknya suhu. Reaksi yang paling cepat terjadi pada
suhu optimum (Rodwell, 1987). Suhu yang terlalu tinggi akan menyebabkan
enzim terdenaturasi (Poedjiadi, 1994). Pada suhu 0°C, enzim menjadi tidak
aktif dan dapat kembali aktif pada suhu normal (Lay dkk, 1992).
b. pH
Enzim pada umumnya bersifat amfolitik, yang berarti enzim mempunyai
konstanta disosiasi pada gugus asam maupun gugus basanya, terutama gugus
terminal karboksil dan gugus terminal amino. Perubahan kereaktifan enzim
diperkirakan merupakan akibat dari perubahan pH lingkungan (Winarno,
1989).
c. Konsentrasi enzim
Semakin tinggi konsentrasi enzim maka kecepatan reaksi akan meningkat
hingga batas konsentrasi tertentu. Namun, hasil hidrolisis substrat akan konstan
dengan naiknya konsentrasi enzim. Hal ini disebabkan penambahan enzim
sudah tidak efektif lagi (Reed, 1975).
d. Konsentrasi substrat
Kecepatan reaksi enzimatis pada umumnya tergantung pada konsentrasi
substrat. Kecepatan reaksi akan meningkat apabila konsentrasi substrat
meningkat. Peningkatan kecepatan reaksi ini akan semakin kecil hingga
tercapai suatu titik batas yang pada akhirnya penambahan konsentrasi subtrat
hanya akan sedikit meningkatkan kecepatan reaksi (Lehninger, 1982).
Universitas Sumatera Utara
e. Aktivator dan inhibitor
Beberapa enzim memerlukan aktivator dalam reaksi katalisnya. Aktivator
adalah senyawa atau ion yang dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzimatis.
Komponen kimia yang membentuk enzim disebut juga kofaktor. Kofaktor
tersebut dapat berupa ion-ion anorganik seperti Zn, Fe, Ca, Mn, Cu, Mg atau
dapat pula sebagai molekul organik kompleks yang disebut koenzim
(Martoharsono, 1997).
Menurut Wirahadikusumah (1989), inhibitor merupakan suatu zat kimia
tertentu yang dapat menghambat aktivitas enzim. Pada umumnya cara kerja
inhibitor adalah dengan menyerang sisi aktif enzim sehingga enzim tidak dapat
berikatan dengan substrat sehingga fungsi katalitiknya terganggu (Winarno,
1989).
2.2 Enzim Papain
Enzim papain dapat diisolasi dari getah tanaman pepaya (Carica Papaya L) yang
terdapat pada daun, batang dan buah yang masih muda. Enzim papain mulai
dikenal sejak tahun 1750 ketika Griffith Mugles melaporkan bahwa getah yang
diperoleh dari papaya merupakan protein yang bersifat mencerna. Wurtz dan
Bonchurt pertama kali meneliti segi kimia papain pada tahun 1879 dan
melaporkan bahwa papain dalam getah pepaya merupakan suatu enzim
proteolitik. Dalam industri makanan dan minuman papain digunakan untuk
pelunak daging, stabilizer dalam pembuatan jelly, pengental dalam pembuatan
sirup dari sari buah, penggumpal susu dalam pembuatan keju. Dalam bidang
kefarmasian papain digunakan sebagai pelancar pencernaan, luka infeksi,
mengurangi
penggumpalan
darah
sebelum
operasi
serta
meningkatkan
penumbuhan inflamasi akut. Papain juga digunakan dalam proses memperoleh
kembali perak dari film yang sudah tidak terpakai.
Beragamnya
penggunaan
papain
dalam
berbagai
sektor
industri
merupakan pertanda besarnya peluang pasar papain. Kebutuhan akan papain di
Indonesia masih di impor. Hal ini menjadi semacam kontroversi sehubungan
Universitas Sumatera Utara
dengan ketersediaan pohon pepaya yang melimpah. Sampai saat ini belum ada
usaha pengolahan papain sampai pada tahap papain murni atau semi murni.
Adapun usaha produksi yang telah dilakukan adalah ekspor enzim papain dalam
bentuk papain kasar yaitu getah pepaya segar yang dikeringkan tanpa pemurnian.
Untuk dapat memenuhi kebutuhan papain dari dalam Negeri perlu dilakukan
kajian mengenai metoda isolasi yang dapat menghasilkan enzim papain secara
mudah, cepat dan mempunyai aktivitas tinggi pada skala produksi komersial.
Sebelum sampai pada tahap tersebut diperlukan suatu penelitian pendahuluan
untuk mendukungnya.
Sejalan dengan perkembangan bioteknologi industri telah memacu
perkembangan rekayasa enzim dalam pemanfaatan enzim pada skala industri.
Penggunaan enzim secara konvensional kurang menguntungkan dan tidak efisien
karena setiap pemakaian ataupun analisis harus menggunakan enzim yang baru.
(Sebayang, 2006)
Enzim papain adalah enzim yang terdapat pada getah pepaya merupakan
jenis proteolitik yaitu enzim yang mengkatalisa reaksi pemecahan rantai
polipeptida pada protein dengan cara menghidrolisa ikatan peptidanya menjadi
senyawa-senyawa yang lebih sederhana seperti dipeptida dan asam amino.
Kualitas getah sangat menentukan aktivitas proteolitik dan kualitas tersebut
tergantung pada bagian tanaman asal getah tersebut dan berdasarkan penelitian
yang sudah dilakukan bagian tanaman yang mengandung getah dengan kualitas
aktivitas proteolitik yang baik ada pada bagian buah, batang dan daun. Komposisi
getah pepaya dapat dilihat pada Tabel 2.1 sebagai berikut:
Tabel 2.1 Komposisi getah pepaya:
Nama
% dalam getah
BM
Papain
10
21.000
Kimopapain
45
36.000
Lisozim
20
25.000
Sumber: Winarno, 1983
Universitas Sumatera Utara
Struktur papain dapat dilihat pada Gambar 2.1 sebagai berikut:
Gambar 2.1 Struktur papain (Yamamoto, 2002)
Enzim papain termasuk enzim protease, mampu menghidrolisis ikatan
peptida pada asam amino lisin dan leusin.Suhu optimum papain berkisar antara
50oC - 65oC, dan pH optimum 5-7 (Kusumadjaja dkk, 2005). Sifat kimia enzim
protease tergantung dari jenis gugusan kimia yang terdapat dalam enzim tersebut.
Berdasarkan sifat kimia dan lokasi aktif enzim maka enzim protease dibagi
menjadi 4 golongan, yaitu (Sani, 2008) :
1.
Golongan enzim proteolitik serin artinya mempunyai gugusan serin dalam
posisi aktifnya. Enzim yang termasuk golongan ini adalah tripsin elastoal,
kemotripsin.
2.
Golongan enzim proteolitik sulfihidril artinya mempunyai gugusan
sulfihidril pada posisi aktifnya. Enzim yang termasuk golongan ini adalah
papain, fisin, bromelin.
3.
Golongan enzim proteolitik metal artinya enzim yang keaktifannya
tergantung adanya metal dengan hubungan stokiometri. Enzim yang
termasuk golongan ini adalah karboksipeptidase dan beberapa amino
peptidase.
Universitas Sumatera Utara
4.
Golongan enzim proteolitik asam artinya enzim yang posisi aktifnya
terdapat gugus karboksil. Enzim yang termasuk golongan ini adalah pepsin
dan proteakapang.
Berdasarkan sifat kimianya, papain digolongkan sebagai protease
sulfihidril.Papain mengandung 212 asam amino dalam suatu rantai polipeptida
dan berikatan silang dengan tiga jembatan disulfida.Papain memiliki 6 gugus
sulfihidril, tetapi hanya dua gugus sulfihidril yang aktif. Gugus sulfihidril ini
mengandung unsur sulfur sekitar 1,2%. Dimana rantai ikatan tersebut tersusun
atas arginin, lisin, leusin, dan glisin dangan sistein ke-25 tempat gugus aktif thiol
(-SH) essensial, yang membentuk sebuah rantai peptida tunggal dengan bobot
molekul 21.000-23.000 g/mol.
Berdasarkan klasifikasi The Internasional Union of Biochemistry, papain
termasuk enzim hidrolase yang mengkatalisis reaksi hidrolisis suatu substrat
dengan pertolongan molekul air.Aktivitas katalisis papain dilakukan melalui
hidrolisis yang berlansung pada sisi-sisi aktif papain.Pemisahan gugus-gugus
amida yang terdapat di dalam protein tersebut berlangsung melalui pemutusan
ikatan peptida.
Aktivitas enzim papain cukup spesifik karena papain hanya dapat
mengkatalisis proses hidrolisis dengan baik pada kondisi pH serta suhu dalam
kisaran tertentu. Papain mempunyai pH optimum 7,2 pada substrat BAEE
(benzoil arginil etil ester), pH 6,5 pada substrat kasein, pH 7,0 pada albumin dan
pH 5,0 pada gelatin. Suhu optimal papain sendiri adalah 50-60oC. Papain relatif
tahan terhadap suhu, bila dibandingkan dengan enzim proteolitik lainnya seperti
bromelin dan lisin (Silaban dkk, 2012).
Universitas Sumatera Utara
2.3 Pepaya
Gambar 2.2 dibawah ini merupakan gambar pohon pepaya yang digunakan dalam
penelitian.
Gambar 2.2 Pohon pepaya (Carica papaya L)
2.3.1
Taksonomi Tanaman Pepaya
Kingdom
: Plantae (Tumbuhan)
Subkingdom : Tracheobionta (Tumbuhan berpembuluh)
Super Divisi : Spermatophyta (Menghasilkan biji)
Divisi
: Magnoliophyta (Tumbuhan berbunga)
Kelas
: Magnoliopsida (berkeping dua / dikotil)
Sub kelas
: Dilleniidae
Ordo
: Violales
Famili
: Caricaceae
Genus
: Carica
Spesies
: Carica papaya L (Muktiani, 2011)
Universitas Sumatera Utara
2.3.2
Morfologi Tanaman Pepaya
Pepaya merupakan tanaman berbatang tunggal dan tumbuh tegak. Batang tidak
berkayu, silindris, berongga, dan berwarna putih kehijauan tanaman ini termasuk
perdu. Tinggi tanaman berkisar antara 5-10 meter, dengan perakaran yang kuat.
Tanaman pepaya tidak mempunyai percabangan. Daun tersusun spiral menutupi
ujung pohon. Daunnya termasuk tunggal, bulat, ujung meruncing, pangkal
bertoreh, tepi bergerigi, berdiameter 25-75 cm. Pertulangan daun menjari dan
panjang tangkai 25-100 cm. Daun pepaya berwarna hijau. Helaian daun pepaya
menyerupai telapak tangan manusia. Apabila daun pepaya tersebut dilipat menjadi
dua bagian persis ditengah, akan nampak bahwa daun pepaya tersebut simetri.
Bunga pepaya berwarna putih dan berbentuk seperti lilin. Bunga pepaya kelihatan
diatas daun. Berdasarkan keberadaan bunganya, pepaya termasuk monodioecious
yaitu berumah tunggal. Bunga ini berbentuk bintang, terletak di ketiak daun.
Selain itu, ada tanaman yang berumah dua. Bunga jantan mempunyai kelopak
kecil, berwarna kuning, mahkota berbentuk terompet. Adapun bunga betina
berdiri sendiri, mahkota lepas, kepala putik berjumlah lima, dan berwarna putih
kekuningan.
2.3.3
Kandungan Gizi dan Manfaat Bagian Tanaman Pepaya
1. Kandungan Gizi
Batang, daun dan buah pepaya muda mengandung getah berwarna putih. Getah
tersebut merupakan sumber enzim papain, yaitu suatu enzim proteolitik (pemecah
protein). Getah ini dapat digunakan sebagai pengempuk daging (meat tenderizer),
yaitu untuk memecah serat-serat daging yang alot menjadi empuk.
Selain itu, papain juga digunakan pada industri minuman (sebagai
penjernih bir dan anggur), industri farmasi, industri kosmetik, industri tekstil dan
kulit (sebagai penyamak), serta sebagai pembersih limbah. Komposisi gizi buah
pepaya masak, pepaya muda dan daun pepaya per 100 gram dapat dilihat dalam
tabel 2.2 dibawah ini :
Universitas Sumatera Utara
Tabel 2.2 Komposisi Gizi Buah Pepaya Masak, Pepaya Muda dan
Daun Pepaya Per 100 Gram
Buah Pepaya
Buah Pepaya
Masak
Muda
Energi (kkal)
46
26
Protein (g)
0,5
2,1
Lemak (g)
0
0,1
Karbohidrat (g)
12,2
4,9
Kalsium (mg)
23
50
Fosfor (mg)
12
16
Besi (mg)
17
0,4
Vitamin A (SI)
365
50
Vitamin B1 (mg)
0,04
0,02
Vitamin C (mg)
78
19
Air (g)
86,7
92,3
Sumber: Direktorat Gizi, Depkes RI (1992)
Zat Gizi
Daun Pepaya
79
8,0
2,0
11,9
353
63
0,8
18.250
0,15
140
75,4
2. Manfaat Bagian Tanaman Pepaya
a) Getah
Getah dapat digunakan sebagai obat luka bakar maupun gatal-gatal di kulit
(sebagai obat luar). Oleskan getah dari buah pepaya yang masih muda pada
kulityang mengalami luka bakar atau gatal-gatal. Namun, sebaiknya sebelum
diolesi luka tersebut dibersihkan terlebih dahulu agar tidak terjadi infeksi.
Getah dapat digunakan sebagai pelunak daging. Caranya dengan
menggosok-gosokkan daun pepaya pada permukaan daging. Penggosokan daun
pada daging tersebut bertujuan untuk mengeluarkan getah (lateks) yang terdapat
pada daun agar keluar, kemudian masuk dalam daging.
Kulit yang berjerawat dapat disembuhkan menggunakan getah tanaman
pepaya muda. Caranya dengan mengoleskan getah tersebut pada kulit yang
berjerawat.
Universitas Sumatera Utara
b) Buah Pepaya Mentah
Buah pepaya mentah dapat digunakan untuk memperlancar ASI, mengatasi
sembelit, gangguan haid, maupun gangguan lambung. Caranya dengan
memanfaatkan buah pepaya sebagai bahan dasar sayuran.
Buah pepaya mentah juga dapat digunakan untuk menyembuhkan rematik.
Caranya dengan menggunakan buah pepaya muda, dan 2 butir telur ayam
kampung. Setelah itu, buah pepaya dipotong penampangnya kemudian telur
dimasukkan dalam pepaya melalui lubang yang telah dibuat, lalu ditutup kembali
rapat-rapat. Setelah itu, pepaya dibakar hingga telur yang ada di dalamnya masak.
Kemudian telur yang sudah masak tersebut dimakan pagi dan sore. (Muktiani,
2011)
2.4 Metode Imobilisasi
Metode untuk imobilisasi enzim dapat dibagi atas 3 kategori dasar, yaitu:
1. Metode Carrier-binding
Metode ini dibagi menjadi tiga berdasarkan cara pengikatan enzimnya,
yaitu adsorpsi fisika, pengikatan ionik, dan pengikatan kovalen.
a. Metode Adsorpsi Fisika
Metode ini berdasarkan pada adsorpsi fisika dari protein enzim pada
permukaan pembawa yang tidak larut dalam air. Kelemahan dari
metode ini dimana enzim yang diserap dapat bocor selama pemakaian
karena gaya ikat antara protein enzim dan pembawa lemah.
b. Metode Pengikatan Ionik
Metode pengikatan ionik berdazsarkan pengikatan ionik dari protein
enzim pada pembawa yang tidak lazrut dalam air yang mengandung
residu penukar ion. Kelemahan metode ini dimana kebocoran dapat
terjadi dimana dalam larutan substrat dengan kekuatan ionik yang
tinggi atau pada variasi pH.
Universitas Sumatera Utara
c. Metode Pengikatan Kovalen
Pada metode ini diperlukan kondisi reaksi yang sulit dan biasanya
dilakukan
tidak dalam keadaan kamar. Dalam beberapa kasus,
ditemukan bahwa ikatan kovalen mengubah bentuk konformasi dan
pusat aktif enzim yang mengakibatkan kehilangan aktivitas atau
perubahan spesifitas aktivitas.
2. Metode Ikat Silang
Metode ini berdasarkan pembentukan ikatan kimia seperti dalam metode
ikat kovalen,namun pembawa yang tidak larut dalam metode ini.Imobilisasi
enzim dilakukan dengan pembentukan ikat silang intermolekuler diantara
molekul enzim dengan penambahan reagent bi-atau multifungsional.
3. Metode Penjebakan
Metode penjebakan berdasarkan pengikatan enzim dalam kisi matriks
polimer atau melingkupi enzim dalam membran semipermiabel dan dibagi
menjadi tipe kisi dan mikrokapsul.
a. Tipe kisi (lattice type)
Metode penjebakan tipe kisi meliputi penjebakan enzim dalam bidang
batas (intersititial space) dari suatu ikat – silang yang tidak larut dalam
air misalnya gel matriks.
b. Mikrokapsul
Penjebakan dengan cara mikrokapsul melibatkan perlingkupan enzim
dengan
membran
polimer
semipermiabel.
Prosedur
untuk
mikroenkapsulasi enzim dapat dibagi kedalam tiga kategori, yaitu :
1. Polimerisasi interfasial
2. Pengeringan cair (liquid drying)
3. Pemisahan fase (phase separation)
(Chibata, 1978 dalam Huda, 2014)
Universitas Sumatera Utara
Karagenan merupakan kelompok polisakarida galaktosa yang diekstraksi
dari rumput laut. Sebagian besar karagenan mengandung natrium, magnesium,
dan kalsium yang dapat terikat pada gugus ester sulfat dari galaktosa dan
kopolimer 3,6-anhydro-galaktosa (Usov, 1998 dalam Diharmi, 2011). Karagenan
kompleks, bersifat larut dalam air, berantai linier dan sulfat galaktan. Senyawa ini
terdiri atas sejumlah unit-unit galaktosa dan 3,6-anhidrogalaktosa yang berikatan
dengan gugus sulfat atau tidak dengan ikatan α 1,3-D-galaktosa dan ß 1,4-3,6anhidrogalaktosa. Berdasarkan subtituen sulfatnya pada setiap monomer maka
karagenan dapat dibedakan dalam beberapa tipe yaitu kappa, iota, lamda, mu, nu
dan xi- karagenan.
Secara alami, jenis iota dan kappa dibentuk secara enzimatis dari
prekursornya oleh sulfohydrolase. Sedangkan secara komersial, jenis ini
diproduksi menggunakan perlakuan alkali atau ekstraksi dengan alkali. Saat ini
jenis kappa-karagenan dihasilkan dari rumput laut tropis Kappaphycus alvarezii,
yang di dunia perdagangan dikenal sebagai Eucheuma cottonii. Eucheuma
denticulatum (dengan nama dagang Eucheuma spinosum) adalah spesies utama
menghasilkan iota-karagenan. Karagenan lamda diproduksi dari spesies Gigartina
dan Condrus (Van de Velde et al. 2002 dalam Diharmi, 2011).
Karagenan memiliki kemampuan untuk membentuk gel secara thermoreversible atau larutan kental jika ditambahkan ke dalam larutan garam sehingga
banyak dimanfaatkan sebagai pembentuk gel, pengental, dan bahan penstabil di
berbagai industri seperti pangan, farmasi, kosmetik, percetakan, dan tekstil.
Struktur Kappa Karagenan dapat dilihat pada Gambar 2.3 dibawah ini. (Van de
Velde et al., 2002; Compo et al., 2009 dalam Diharmi, 2011).
Gambar 2.3 Struktur Kappa Karagenan
Universitas Sumatera Utara
TINJAUAN PUSTAKA
2.1 Enzim
Enzim adalah katalisator sejati. Molekul ini meningkatkan dengan nyata
kecepatan reaksi kimia spesifik yang tanpa enzim akan berlangsung amat lambat.
Enzim tidak dapat mengubah titik kesetimbangan reaksi yang dikatalisisnya,
enzim juga tidak akan habis dipakai atau diubah secara permanen oleh reaksireaksi ini.
Terdapat dua cara umum dalam meningkatkan kecepatan reaksi kimia.
Yang satu adalah meningkatkan suhu, yang mempercepat gerak termal molekul,
dan karenanya meningkatkan bagian (fraksi) molekul yang memiliki energi
dalam, dengan jumlah yang cukup untuk memasuki keadaan transisi. Biasanya,
kecepatan reaksi kimia meningkat sampai kira-kira dua kali dengan kenaikan suhu
10o C.
Cara kedua untuk mempercepat reaksi kimia adalah dengan menambahkan
katalisator. Katalisator ini mempercepat reaksi kimia dengan menurunkan batas
penghalang energi. Molekul ini, ditunjukkan oleh C, bergabung dengan pereaksi
A secara sementara, menghasilkan senyawa atau komplek baru CA, yang
memiliki energi aktivasi yang lebih rendah dalam keadaan transisi dibandingkan
dengan keadaan transisi A pada reaksi yang tidak dikatalisa. (Lehninger, 1982)
Fungsi suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang
terjadi dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108
sampai 1011 kali lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa
katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, di samping
itu mempunyai derajat kekhasan yang tinggi. Seperti juga katalis lainnya, maka
enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia. Reaksi kimia ada
yang membutuhkan energi (reaksi endergonik) dan ada pula yang menghasilkan
energi atau mengeluarkan energi (eksergonik).
Universitas Sumatera Utara
Telah dijelaskan bahwa enzim mempunyai kekhasan yaitu hanya bekerja
pada satu reaksi saja. Untuk dapat bekerja terhadap suatu zat atau substrat harus
ada hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat. Suatu enzim mempunyai
ukuran yang lebih besar daripada substrat. Oleh karena itu tidak seluruh bagian
enzim dapat berhubungan dengan substrat. Hubungan antara substrat dengan
enzim hanya terjadi pada bagian atau tempat tertentu saja. Tempat atau bagian
enzim yang mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat dinamai bagian
aktif. Hubungan hanya mungkin terjadi apabila bagian aktif mempunyai ruang
yang tepat dapat menampung substrat. Apabila substrat mempunyai bentuk atau
konformasi lain, maka tidak dapat ditampung pada bagian aktif suatu enzim.
Dalam hal ini enzim itu tidak dapat berfungsi terhadap substrat. Ini adalah
penjelasan mengapa tiap enzim mempunyai kekhasan terhadap substrat tertentu.
Hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan
terjadinya kompleks enzim-substrat. Kompleks ini merupakan kompleks yang
aktif, yang bersifat sementara dan akan terurai lagi apabila reaksi yang diinginkan
telah terjadi. (Poedjiadi, 1994)
Enzim adalah biomolekul berupa protein berbentuk bulat (globular), yang
terdiri atas satu rantai polipeptida atau lebih dari satu rantai polipeptida
(Wirahadikusumah, 1989). Enzim berfungsi sebagai katalis atau senyawa yang
dapat mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi. Dengan adanya enzim,
molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi
molekul lain yang disebut produk (Smith, 1997; Grisham et al., 1999).
Keunggulan enzim sebagai biokatalisator antara lain memiliki spesifitas tinggi,
mempercepat reaksi kimia tanpa pembentukkan produk samping, produktivitas
tinggi dan dapat menghasilkan produk akhir yang tidak terkontaminasi sehingga
mengurangi biaya purifikasi dan efek kerusakan lingkungan (Chaplin et al, 1990).
Universitas Sumatera Utara
1. Klasifikasi enzim
Klasifikasi enzim dapat dibedakan sebagai berikut :
a. Berdasarkan tempat bekerjanya enzim dibedakan menjadi dua, yaitu:
1. Endoenzim, disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerja di
dalam sel
2. Eksoenzim, disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang bekerja di
luar sel
b. Berdasarkan cara terbentuknya dibedakan menjadi dua, yaitu:
1. Enzim konstitutif, yaitu enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar
substratnya, misalnya enzim amilase.
2. Enzim adaptif, yaitu enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya
substrat, contohnya enzim β-galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri
E.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa
(Lehninger, 1982).
2. Sifat katalitik enzim
Sifat-sifat katalitik dari enzim ialah sebagai berikut:
a. Enzim mampu meningkatkan laju reaksi pada kondisi biasa (fisiologik)
dari tekanan suhu dan pH.
b. Enzim mempunyai selektifitas tinggi terhadap substrat (substansi yang
mengalami perubahan kimia setelah bercampur dengan enzim) dan jenis
reaksi yang dikatalisis.
c. Enzim memberikan peningkatan laju reaksi yang tinggi dibanding dengan
katalis biasa.
Universitas Sumatera Utara
3. Faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim
Beberapa faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim adalah sebagai berikut:
a. Suhu
Enzim dapat mempercepat terjadinya reaksi kimia pada suatu sel hidup. Dalam
batas-batas suhu tertentu, kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim akan
meningkat seiring dengan naiknya suhu. Reaksi yang paling cepat terjadi pada
suhu optimum (Rodwell, 1987). Suhu yang terlalu tinggi akan menyebabkan
enzim terdenaturasi (Poedjiadi, 1994). Pada suhu 0°C, enzim menjadi tidak
aktif dan dapat kembali aktif pada suhu normal (Lay dkk, 1992).
b. pH
Enzim pada umumnya bersifat amfolitik, yang berarti enzim mempunyai
konstanta disosiasi pada gugus asam maupun gugus basanya, terutama gugus
terminal karboksil dan gugus terminal amino. Perubahan kereaktifan enzim
diperkirakan merupakan akibat dari perubahan pH lingkungan (Winarno,
1989).
c. Konsentrasi enzim
Semakin tinggi konsentrasi enzim maka kecepatan reaksi akan meningkat
hingga batas konsentrasi tertentu. Namun, hasil hidrolisis substrat akan konstan
dengan naiknya konsentrasi enzim. Hal ini disebabkan penambahan enzim
sudah tidak efektif lagi (Reed, 1975).
d. Konsentrasi substrat
Kecepatan reaksi enzimatis pada umumnya tergantung pada konsentrasi
substrat. Kecepatan reaksi akan meningkat apabila konsentrasi substrat
meningkat. Peningkatan kecepatan reaksi ini akan semakin kecil hingga
tercapai suatu titik batas yang pada akhirnya penambahan konsentrasi subtrat
hanya akan sedikit meningkatkan kecepatan reaksi (Lehninger, 1982).
Universitas Sumatera Utara
e. Aktivator dan inhibitor
Beberapa enzim memerlukan aktivator dalam reaksi katalisnya. Aktivator
adalah senyawa atau ion yang dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzimatis.
Komponen kimia yang membentuk enzim disebut juga kofaktor. Kofaktor
tersebut dapat berupa ion-ion anorganik seperti Zn, Fe, Ca, Mn, Cu, Mg atau
dapat pula sebagai molekul organik kompleks yang disebut koenzim
(Martoharsono, 1997).
Menurut Wirahadikusumah (1989), inhibitor merupakan suatu zat kimia
tertentu yang dapat menghambat aktivitas enzim. Pada umumnya cara kerja
inhibitor adalah dengan menyerang sisi aktif enzim sehingga enzim tidak dapat
berikatan dengan substrat sehingga fungsi katalitiknya terganggu (Winarno,
1989).
2.2 Enzim Papain
Enzim papain dapat diisolasi dari getah tanaman pepaya (Carica Papaya L) yang
terdapat pada daun, batang dan buah yang masih muda. Enzim papain mulai
dikenal sejak tahun 1750 ketika Griffith Mugles melaporkan bahwa getah yang
diperoleh dari papaya merupakan protein yang bersifat mencerna. Wurtz dan
Bonchurt pertama kali meneliti segi kimia papain pada tahun 1879 dan
melaporkan bahwa papain dalam getah pepaya merupakan suatu enzim
proteolitik. Dalam industri makanan dan minuman papain digunakan untuk
pelunak daging, stabilizer dalam pembuatan jelly, pengental dalam pembuatan
sirup dari sari buah, penggumpal susu dalam pembuatan keju. Dalam bidang
kefarmasian papain digunakan sebagai pelancar pencernaan, luka infeksi,
mengurangi
penggumpalan
darah
sebelum
operasi
serta
meningkatkan
penumbuhan inflamasi akut. Papain juga digunakan dalam proses memperoleh
kembali perak dari film yang sudah tidak terpakai.
Beragamnya
penggunaan
papain
dalam
berbagai
sektor
industri
merupakan pertanda besarnya peluang pasar papain. Kebutuhan akan papain di
Indonesia masih di impor. Hal ini menjadi semacam kontroversi sehubungan
Universitas Sumatera Utara
dengan ketersediaan pohon pepaya yang melimpah. Sampai saat ini belum ada
usaha pengolahan papain sampai pada tahap papain murni atau semi murni.
Adapun usaha produksi yang telah dilakukan adalah ekspor enzim papain dalam
bentuk papain kasar yaitu getah pepaya segar yang dikeringkan tanpa pemurnian.
Untuk dapat memenuhi kebutuhan papain dari dalam Negeri perlu dilakukan
kajian mengenai metoda isolasi yang dapat menghasilkan enzim papain secara
mudah, cepat dan mempunyai aktivitas tinggi pada skala produksi komersial.
Sebelum sampai pada tahap tersebut diperlukan suatu penelitian pendahuluan
untuk mendukungnya.
Sejalan dengan perkembangan bioteknologi industri telah memacu
perkembangan rekayasa enzim dalam pemanfaatan enzim pada skala industri.
Penggunaan enzim secara konvensional kurang menguntungkan dan tidak efisien
karena setiap pemakaian ataupun analisis harus menggunakan enzim yang baru.
(Sebayang, 2006)
Enzim papain adalah enzim yang terdapat pada getah pepaya merupakan
jenis proteolitik yaitu enzim yang mengkatalisa reaksi pemecahan rantai
polipeptida pada protein dengan cara menghidrolisa ikatan peptidanya menjadi
senyawa-senyawa yang lebih sederhana seperti dipeptida dan asam amino.
Kualitas getah sangat menentukan aktivitas proteolitik dan kualitas tersebut
tergantung pada bagian tanaman asal getah tersebut dan berdasarkan penelitian
yang sudah dilakukan bagian tanaman yang mengandung getah dengan kualitas
aktivitas proteolitik yang baik ada pada bagian buah, batang dan daun. Komposisi
getah pepaya dapat dilihat pada Tabel 2.1 sebagai berikut:
Tabel 2.1 Komposisi getah pepaya:
Nama
% dalam getah
BM
Papain
10
21.000
Kimopapain
45
36.000
Lisozim
20
25.000
Sumber: Winarno, 1983
Universitas Sumatera Utara
Struktur papain dapat dilihat pada Gambar 2.1 sebagai berikut:
Gambar 2.1 Struktur papain (Yamamoto, 2002)
Enzim papain termasuk enzim protease, mampu menghidrolisis ikatan
peptida pada asam amino lisin dan leusin.Suhu optimum papain berkisar antara
50oC - 65oC, dan pH optimum 5-7 (Kusumadjaja dkk, 2005). Sifat kimia enzim
protease tergantung dari jenis gugusan kimia yang terdapat dalam enzim tersebut.
Berdasarkan sifat kimia dan lokasi aktif enzim maka enzim protease dibagi
menjadi 4 golongan, yaitu (Sani, 2008) :
1.
Golongan enzim proteolitik serin artinya mempunyai gugusan serin dalam
posisi aktifnya. Enzim yang termasuk golongan ini adalah tripsin elastoal,
kemotripsin.
2.
Golongan enzim proteolitik sulfihidril artinya mempunyai gugusan
sulfihidril pada posisi aktifnya. Enzim yang termasuk golongan ini adalah
papain, fisin, bromelin.
3.
Golongan enzim proteolitik metal artinya enzim yang keaktifannya
tergantung adanya metal dengan hubungan stokiometri. Enzim yang
termasuk golongan ini adalah karboksipeptidase dan beberapa amino
peptidase.
Universitas Sumatera Utara
4.
Golongan enzim proteolitik asam artinya enzim yang posisi aktifnya
terdapat gugus karboksil. Enzim yang termasuk golongan ini adalah pepsin
dan proteakapang.
Berdasarkan sifat kimianya, papain digolongkan sebagai protease
sulfihidril.Papain mengandung 212 asam amino dalam suatu rantai polipeptida
dan berikatan silang dengan tiga jembatan disulfida.Papain memiliki 6 gugus
sulfihidril, tetapi hanya dua gugus sulfihidril yang aktif. Gugus sulfihidril ini
mengandung unsur sulfur sekitar 1,2%. Dimana rantai ikatan tersebut tersusun
atas arginin, lisin, leusin, dan glisin dangan sistein ke-25 tempat gugus aktif thiol
(-SH) essensial, yang membentuk sebuah rantai peptida tunggal dengan bobot
molekul 21.000-23.000 g/mol.
Berdasarkan klasifikasi The Internasional Union of Biochemistry, papain
termasuk enzim hidrolase yang mengkatalisis reaksi hidrolisis suatu substrat
dengan pertolongan molekul air.Aktivitas katalisis papain dilakukan melalui
hidrolisis yang berlansung pada sisi-sisi aktif papain.Pemisahan gugus-gugus
amida yang terdapat di dalam protein tersebut berlangsung melalui pemutusan
ikatan peptida.
Aktivitas enzim papain cukup spesifik karena papain hanya dapat
mengkatalisis proses hidrolisis dengan baik pada kondisi pH serta suhu dalam
kisaran tertentu. Papain mempunyai pH optimum 7,2 pada substrat BAEE
(benzoil arginil etil ester), pH 6,5 pada substrat kasein, pH 7,0 pada albumin dan
pH 5,0 pada gelatin. Suhu optimal papain sendiri adalah 50-60oC. Papain relatif
tahan terhadap suhu, bila dibandingkan dengan enzim proteolitik lainnya seperti
bromelin dan lisin (Silaban dkk, 2012).
Universitas Sumatera Utara
2.3 Pepaya
Gambar 2.2 dibawah ini merupakan gambar pohon pepaya yang digunakan dalam
penelitian.
Gambar 2.2 Pohon pepaya (Carica papaya L)
2.3.1
Taksonomi Tanaman Pepaya
Kingdom
: Plantae (Tumbuhan)
Subkingdom : Tracheobionta (Tumbuhan berpembuluh)
Super Divisi : Spermatophyta (Menghasilkan biji)
Divisi
: Magnoliophyta (Tumbuhan berbunga)
Kelas
: Magnoliopsida (berkeping dua / dikotil)
Sub kelas
: Dilleniidae
Ordo
: Violales
Famili
: Caricaceae
Genus
: Carica
Spesies
: Carica papaya L (Muktiani, 2011)
Universitas Sumatera Utara
2.3.2
Morfologi Tanaman Pepaya
Pepaya merupakan tanaman berbatang tunggal dan tumbuh tegak. Batang tidak
berkayu, silindris, berongga, dan berwarna putih kehijauan tanaman ini termasuk
perdu. Tinggi tanaman berkisar antara 5-10 meter, dengan perakaran yang kuat.
Tanaman pepaya tidak mempunyai percabangan. Daun tersusun spiral menutupi
ujung pohon. Daunnya termasuk tunggal, bulat, ujung meruncing, pangkal
bertoreh, tepi bergerigi, berdiameter 25-75 cm. Pertulangan daun menjari dan
panjang tangkai 25-100 cm. Daun pepaya berwarna hijau. Helaian daun pepaya
menyerupai telapak tangan manusia. Apabila daun pepaya tersebut dilipat menjadi
dua bagian persis ditengah, akan nampak bahwa daun pepaya tersebut simetri.
Bunga pepaya berwarna putih dan berbentuk seperti lilin. Bunga pepaya kelihatan
diatas daun. Berdasarkan keberadaan bunganya, pepaya termasuk monodioecious
yaitu berumah tunggal. Bunga ini berbentuk bintang, terletak di ketiak daun.
Selain itu, ada tanaman yang berumah dua. Bunga jantan mempunyai kelopak
kecil, berwarna kuning, mahkota berbentuk terompet. Adapun bunga betina
berdiri sendiri, mahkota lepas, kepala putik berjumlah lima, dan berwarna putih
kekuningan.
2.3.3
Kandungan Gizi dan Manfaat Bagian Tanaman Pepaya
1. Kandungan Gizi
Batang, daun dan buah pepaya muda mengandung getah berwarna putih. Getah
tersebut merupakan sumber enzim papain, yaitu suatu enzim proteolitik (pemecah
protein). Getah ini dapat digunakan sebagai pengempuk daging (meat tenderizer),
yaitu untuk memecah serat-serat daging yang alot menjadi empuk.
Selain itu, papain juga digunakan pada industri minuman (sebagai
penjernih bir dan anggur), industri farmasi, industri kosmetik, industri tekstil dan
kulit (sebagai penyamak), serta sebagai pembersih limbah. Komposisi gizi buah
pepaya masak, pepaya muda dan daun pepaya per 100 gram dapat dilihat dalam
tabel 2.2 dibawah ini :
Universitas Sumatera Utara
Tabel 2.2 Komposisi Gizi Buah Pepaya Masak, Pepaya Muda dan
Daun Pepaya Per 100 Gram
Buah Pepaya
Buah Pepaya
Masak
Muda
Energi (kkal)
46
26
Protein (g)
0,5
2,1
Lemak (g)
0
0,1
Karbohidrat (g)
12,2
4,9
Kalsium (mg)
23
50
Fosfor (mg)
12
16
Besi (mg)
17
0,4
Vitamin A (SI)
365
50
Vitamin B1 (mg)
0,04
0,02
Vitamin C (mg)
78
19
Air (g)
86,7
92,3
Sumber: Direktorat Gizi, Depkes RI (1992)
Zat Gizi
Daun Pepaya
79
8,0
2,0
11,9
353
63
0,8
18.250
0,15
140
75,4
2. Manfaat Bagian Tanaman Pepaya
a) Getah
Getah dapat digunakan sebagai obat luka bakar maupun gatal-gatal di kulit
(sebagai obat luar). Oleskan getah dari buah pepaya yang masih muda pada
kulityang mengalami luka bakar atau gatal-gatal. Namun, sebaiknya sebelum
diolesi luka tersebut dibersihkan terlebih dahulu agar tidak terjadi infeksi.
Getah dapat digunakan sebagai pelunak daging. Caranya dengan
menggosok-gosokkan daun pepaya pada permukaan daging. Penggosokan daun
pada daging tersebut bertujuan untuk mengeluarkan getah (lateks) yang terdapat
pada daun agar keluar, kemudian masuk dalam daging.
Kulit yang berjerawat dapat disembuhkan menggunakan getah tanaman
pepaya muda. Caranya dengan mengoleskan getah tersebut pada kulit yang
berjerawat.
Universitas Sumatera Utara
b) Buah Pepaya Mentah
Buah pepaya mentah dapat digunakan untuk memperlancar ASI, mengatasi
sembelit, gangguan haid, maupun gangguan lambung. Caranya dengan
memanfaatkan buah pepaya sebagai bahan dasar sayuran.
Buah pepaya mentah juga dapat digunakan untuk menyembuhkan rematik.
Caranya dengan menggunakan buah pepaya muda, dan 2 butir telur ayam
kampung. Setelah itu, buah pepaya dipotong penampangnya kemudian telur
dimasukkan dalam pepaya melalui lubang yang telah dibuat, lalu ditutup kembali
rapat-rapat. Setelah itu, pepaya dibakar hingga telur yang ada di dalamnya masak.
Kemudian telur yang sudah masak tersebut dimakan pagi dan sore. (Muktiani,
2011)
2.4 Metode Imobilisasi
Metode untuk imobilisasi enzim dapat dibagi atas 3 kategori dasar, yaitu:
1. Metode Carrier-binding
Metode ini dibagi menjadi tiga berdasarkan cara pengikatan enzimnya,
yaitu adsorpsi fisika, pengikatan ionik, dan pengikatan kovalen.
a. Metode Adsorpsi Fisika
Metode ini berdasarkan pada adsorpsi fisika dari protein enzim pada
permukaan pembawa yang tidak larut dalam air. Kelemahan dari
metode ini dimana enzim yang diserap dapat bocor selama pemakaian
karena gaya ikat antara protein enzim dan pembawa lemah.
b. Metode Pengikatan Ionik
Metode pengikatan ionik berdazsarkan pengikatan ionik dari protein
enzim pada pembawa yang tidak lazrut dalam air yang mengandung
residu penukar ion. Kelemahan metode ini dimana kebocoran dapat
terjadi dimana dalam larutan substrat dengan kekuatan ionik yang
tinggi atau pada variasi pH.
Universitas Sumatera Utara
c. Metode Pengikatan Kovalen
Pada metode ini diperlukan kondisi reaksi yang sulit dan biasanya
dilakukan
tidak dalam keadaan kamar. Dalam beberapa kasus,
ditemukan bahwa ikatan kovalen mengubah bentuk konformasi dan
pusat aktif enzim yang mengakibatkan kehilangan aktivitas atau
perubahan spesifitas aktivitas.
2. Metode Ikat Silang
Metode ini berdasarkan pembentukan ikatan kimia seperti dalam metode
ikat kovalen,namun pembawa yang tidak larut dalam metode ini.Imobilisasi
enzim dilakukan dengan pembentukan ikat silang intermolekuler diantara
molekul enzim dengan penambahan reagent bi-atau multifungsional.
3. Metode Penjebakan
Metode penjebakan berdasarkan pengikatan enzim dalam kisi matriks
polimer atau melingkupi enzim dalam membran semipermiabel dan dibagi
menjadi tipe kisi dan mikrokapsul.
a. Tipe kisi (lattice type)
Metode penjebakan tipe kisi meliputi penjebakan enzim dalam bidang
batas (intersititial space) dari suatu ikat – silang yang tidak larut dalam
air misalnya gel matriks.
b. Mikrokapsul
Penjebakan dengan cara mikrokapsul melibatkan perlingkupan enzim
dengan
membran
polimer
semipermiabel.
Prosedur
untuk
mikroenkapsulasi enzim dapat dibagi kedalam tiga kategori, yaitu :
1. Polimerisasi interfasial
2. Pengeringan cair (liquid drying)
3. Pemisahan fase (phase separation)
(Chibata, 1978 dalam Huda, 2014)
Universitas Sumatera Utara
Karagenan merupakan kelompok polisakarida galaktosa yang diekstraksi
dari rumput laut. Sebagian besar karagenan mengandung natrium, magnesium,
dan kalsium yang dapat terikat pada gugus ester sulfat dari galaktosa dan
kopolimer 3,6-anhydro-galaktosa (Usov, 1998 dalam Diharmi, 2011). Karagenan
kompleks, bersifat larut dalam air, berantai linier dan sulfat galaktan. Senyawa ini
terdiri atas sejumlah unit-unit galaktosa dan 3,6-anhidrogalaktosa yang berikatan
dengan gugus sulfat atau tidak dengan ikatan α 1,3-D-galaktosa dan ß 1,4-3,6anhidrogalaktosa. Berdasarkan subtituen sulfatnya pada setiap monomer maka
karagenan dapat dibedakan dalam beberapa tipe yaitu kappa, iota, lamda, mu, nu
dan xi- karagenan.
Secara alami, jenis iota dan kappa dibentuk secara enzimatis dari
prekursornya oleh sulfohydrolase. Sedangkan secara komersial, jenis ini
diproduksi menggunakan perlakuan alkali atau ekstraksi dengan alkali. Saat ini
jenis kappa-karagenan dihasilkan dari rumput laut tropis Kappaphycus alvarezii,
yang di dunia perdagangan dikenal sebagai Eucheuma cottonii. Eucheuma
denticulatum (dengan nama dagang Eucheuma spinosum) adalah spesies utama
menghasilkan iota-karagenan. Karagenan lamda diproduksi dari spesies Gigartina
dan Condrus (Van de Velde et al. 2002 dalam Diharmi, 2011).
Karagenan memiliki kemampuan untuk membentuk gel secara thermoreversible atau larutan kental jika ditambahkan ke dalam larutan garam sehingga
banyak dimanfaatkan sebagai pembentuk gel, pengental, dan bahan penstabil di
berbagai industri seperti pangan, farmasi, kosmetik, percetakan, dan tekstil.
Struktur Kappa Karagenan dapat dilihat pada Gambar 2.3 dibawah ini. (Van de
Velde et al., 2002; Compo et al., 2009 dalam Diharmi, 2011).
Gambar 2.3 Struktur Kappa Karagenan
Universitas Sumatera Utara