3. Kemudian terjadi aktivasi enzim proteolitik pada sel dinding.
2.6 Bovine Serum Albumin
Uraian bahan adalah sebagai berikut: a.
Sinonim: Bovine Plasma Albumin b.
Struktur: berat molekul dari BSA kebanyakan disebutkan 66.120 Frank, 1975 atau 66.267 Reed, 1980, tapi direvisi pada tahun 1990 menjadi 66.430
Hirayama, 1990. Ketiga nilai didasarkan pada rangkaian asam amino yang terdapat pada saat publikasi. BSA merupakan rantai polipeptida yang
mengandung sekitar 583 gugus asam amino dan tidak mengandung karbohidrat. Pada pH 5-7, mengandung 17 rantai disulfida dan 1 gugus
sulfidril Frank, 1975; Reed, 1980. c.
Kelarutanstabilitas larutan: albumin bersifat larut dalam air dan hanya dapat diendapkan oleh konsentrasi tinggi pada garam netral seperti ammonium
sulfat. Stabilitas larutan BSA sangat tinggi terutama jika larutan disimpan sebagai aliquot dingin. Secara nyata, albumin sering digunakan sebagai
stabilizer atau protein pengsolubilisasi lain. Tetapi, albumin mudah terkoagulasi dengan adanya panas Lewis, 1993. Dengan pemanasan pada
50
o
C atau diatasnya, albumin mudah membentuk agregat hidrofobik yang tidak akan kembali menjadi monomer ketika didinginkan. Pada suhu rendah
agregasi juga mungkin terjadi, tetapi dengan kecepatan yang lebih lama. Adanya gugus amino dan karboksil bebas pada ujung-ujung rantai molekul
protein, menyebabkan protein mempunyai banyak muatan polielektrolit dan bersifat amfoter dapat bereaksi dengan asam maupun basa daya reaksi berbagai
jenis protein terhadap asam dan basa tidak sama, tergantung dari jumlah dan letak
gugus amino dan karboksil dalam molekul. Dalam larutan asam pH rendah gugus amino akan bereaksi dengan H
+
, sehingga protein bermuatan positif. Bila pada kondisi ini dilakukan elektrolisis, molekul protein akan bergerak ke arah
katoda. Sebaliknya, dalam larutan basa pH tinggi molekul protein akan bereaksi sebagai asam atau bermuatan negatif, sehingga molekul protein akan bergerak ke
anoda. Pada pH tertentu yang disebut sebagai titik isoelektrik pI, muatan gugus amino dan karboksil bebas akan saling menetralkan sehingga molekul bermuatan
nol. Tiap jenis protein mempunyai titik isoelektrik yang berlainan. Pengendapan paling cepat terjadi pada titik isoelektrik ini. Lapisan molekul protein pada bagian
dalam yang bersifat hidrofobik berbalik keluar, sedangkan bagian luar yang bersifat hidrofil terlipat ke dalam. Pelipatan atau pembalikan terjadi khususnya
bila larutan protein telah mendekati pH isoelektrik dan akhirnya protein mulai menggumpal dan mengendap Winarno, 1982.
2.7 Tween 80
Kategori