Ikan bandeng juga bersifat herbivorous dan tanggap terhadap pakan buatan, dengan formulasi pakan buatan relatif mudah, tidak bersifat kanibal, dan
mampu hidup dalam kondisi berjejal. Ikan bandeng juga dapat dibudidayakan secara polikultur dengan spesies lainnya, seperti baronang. Ikan bandeng
dagingnya bertulang, tetapi rasanya lezat dan di beberapa daerah memiliki tingkat preferensi konsumsi yang tinggi. Ikan bandeng juga dapat digunakan sebagai
umpan bagi industri penangkapan tuna Rachmansyah et al. 1997.
2.2 Deskripsi dan Identifikasi Ikan Patin Pangasius sp.
Ikan patin Pangasius sp. merupakan ikan konsumsi budidaya ikan air tawar unggulan dari famili pangasidae yang dikenal dengan nama lokal patin,
jambal atau pangasius. Ikan patin berbadan panjang, berwarna putih perak dengan punggung berwarna kebiruan-biruan. Daging ikan patin memiliki kandungan
kalori dan protein cukup tinggi, rasa dagingnya enak, lezat dan gurih. Gambar ikan patin dapat dilihat pada Gambar 2.
Gambar 2 Ikan patin Pangasius sp.. Saanin 1984 mengklasifikasi ikan patin sebagai berikut :
Filum : Chordata
Kelas :
Pisces Sub Kelas
: Teleostei Ordo
: Ostariophysi
Sub Ordo : Siluroidei
Famili : Schilbeidae
Genus : Pangasius
Spesies : Pangasius hipothalmus
2.3 Protease pada Ikan
Protease adalah enzim yang mampu menghidrolisis ikatan peptida pada protein. Enzim ini untuk melakukan aktivitasnya membutuhkan air sehingga
dikelompokkan dalam kelas hidrolase. Protease berperan dalam sejumlah reaksi biokimia seluler. Selain diperlukan untuk degradasi protein nutrien, enzim
protease terlibat dalam sejumlah mekanisme patogenisitas, proses koagulasi darah, proses sporulasi, diferensiasi, sejumlah proses pasca translasi protein, dan
mekanisme ekspresi protein ekstra seluler Rao et al. 1998. Secara umum protease dapat dibagi dalam dua golongan, yaitu proteinase
dan peptidase. Proteinase mengkatalisis hidrolisis molekul protein menjadi fragmen-fragmen besar, sedangkan peptidase mengkatalisis fragmen polipeptida
menjadi asam amino Suhartono 1992. Dilihat dari letak pemutusan ikatan peptida, protease dibedakan menjadi endopeptidase atau
proteinase EC 3.4.21-99 dan eksopeptidase EC 3.4.11-21. Endopeptidase memutuskan
ikatan peptida yang berada di dalam rantai protein sehingga dihasilkan peptida dan polipeptida, sedangkan eksopeptidase menguraikan protein dari ujung rantai
sehingga dihasilkan satu asam amino dan sisa peptida. Berdasarkan sifat kimia dan sisi aktifnya dikenal empat golongan protease yaitu serin EC 3.4.21, sistein
EC 3.4.22, aspartat EC 3.4.23, dan metallo endopeptidase EC 3.4.24 Otto dan Schirmeister 1997.
Sistein protease merupakan kelompok besar enzim, termasuk katepsin lisosomal dan calpain. Secara fisiologis, sistein proteinase mempunyai peranan
penting pada metabolisme protein dan sebaliknya. Selain itu sistein proteinase juga dihubungkan dengan proses dan aktivasi berbagai prohormon, proenzim, dan
peptida Hultman 2003. Katepsin juga terlibat dalam kemunduran tekstur daging. Katepsin yang berbeda dapat memberikan aksi pada proses autolisis daging ikan
Kolodziejska dan Sikorski 1996. Katepsin ditemukan di lisosom serat daging dan di sel fagosit. Lisosom
merupakan intraseluler organel yang banyak mengandung enzim hidrolitik dan berperan dalam pencernaan dalam sel. Beberapa tipe katepsin telah diidentifikasi
dengan asam amino yang berbeda di sisi aktifnya. Katepsin B EC 3.4.22.2 dan Katepsin L EC 3.4.22.15 keduanya merupakan sistein proteinase yang
kemungkinan paling penting dalam kemunduran tekstur daging Aoki et al. 2000; Kolodziejska dan Sikorski 1996. Aktivitasnya berbeda beda tiap fraksi daging
dan spesies ikan. Aktivitas optimum dilaporkan pada suhu 40-50
o
C dan aktivitasnya menurun dengan penurunan suhu. Katepsin secara umum bekerja
pada pH 3-4 dan beberapa katepsin juga mempunyai aktivitas tinggi pada pH 6-6,5 Aoki et al. 2000; Kolodziejska dan Sikorski 1996.
Aktivitas katepsin sangat berpengaruh terhadap tekstur daging ikan karena katepsin dapat menurunkan fleksibilitas kekenyalan sehingga daging
ikan menjadi tidak elastis dan jaringan daging ikan melunak lembek. Pelunakan daging ini merupakan salah satu sumber masalah pada industri surimi
karena katepsin dapat menurunkan kemampuan pembentukan gel pada proses pembuatan surimi dari daging ikan akibat degradasi protein miofibril yang dapat
mengurangi elastisitas dan kekuatan gel surimi. Jenis katepsin B, D, L dan H telah diketahui memiliki efek gel softening pada proses pembentukan gel surimi
Haard 2000. Calpain EC 3.4.22.17 merupakan proteinase netral yang diaktifkan
adanya ion kalsium, dan bekerja bersama dengan spesifik inhibitor endogenous calpastatin pada kebanyakan hewan mamalia tetapi tidak ditemukan pada
tanaman Otto dan Schirmeister 1997. Calpain mempunyai peran pada post mortem
degradasi daging ikan melalui pemecahan protein miofibrillar. Calpain adalah sistein endopeptidase netral yang ditemukan pada sarkoplasma daging.
Disusun dari dua subunit dan diaktifkan oleh ion kalsium dan komponen thiol, kebanyakan aktif pada pH netral 6,9-7,5 dan suhu 30
o
C Kolodziejska dan Sikorski 1996.
Kolagenase EC 3.4.24.7 merupakan metalloproteinase yang ditemukan pada daging skeletal Kolodziejska dan Sikorski 1996. Endogenous kolagenase
berperan dalam kerusakan jaringan penghubung daging ikan yang menyebabkan gaping
dan perubahan tekstur yang tidak diinginkan. Selain itu, terjadinya perubahan komponen dari matrik ekstraseluler dapat lebih memberikan
kemudahan penyerangan oleh protease lainnya Ashie et al. 1996. Endogeneus kolagenase bertanggung jawab terhadap kerusakan protein fibril kolagen pada otot
daging ikan granedier biru Macruronus novaezelandiae Hultman 2003.
2.4 Inhibitor Protease
