UIN Syarif Hidayatullah
dalam keluarga aspartat protease. Enzim ini pertama diakui memiliki aktifitas dalam proses pencernaan dan pada tahun 1825 pertama kali
diberi nama pada tahu tersebut Gillespie, 1898. Selama proses pencernaan, pepsin bekerja pada protein kompleks sampai menjadi peptida
dan asam amino hingga dapat benar-benar diserap oleh lapisan usus. Pepsin dibuat dari mukosa usus atau kelenjar yang dikeringkan.
Pengolahan pepsin melibatkan aktivasi zimogen menjadi enzim aktif dengan aktivasi terkontrol kelenjar diikuti dengan penyaringan, pemurnian
dan akhirnya dikeringkan sampai menjadi bubuk halus dalam kondisi benar-benar dikontrol.
2.3.1 Ciri-ciri dan Kinetika Pepsin
Pepsin, bersama dengan protease aspartat lain yang umum ditemukan di vertebrata dan tanaman, yang paling sering disintesis sebagai
zymogen tidak aktif. Pepsin zymogen ini adalah pepsinogen. Pepsinogen memiliki struktur primer yang sama seperti pepsin ditambah 44 residu di
N-terminal dari protein. Segmen 44 residu ini sering disebut sebagai propeptide dan pepsinogen sering disebut sebagai sebuah proenzim
Davies, 1990. Pepsinogen propeptide berisi sembilan residu lisin, dua residu arginin dan dua histidin residu yang membuat peptida dasar.
Propeptide membentuk heliks struktur yang distabilkan oleh gaya elektrostatik enam dari rantai sisi dasar membentuk ion berpasangan
dengan rantai samping karboksilat pepsin Perlmann, 1963. Propeptide yang menghambat aktifitas enzim dengan menghalangi akses ke katalitik
aspartates di situs aktif. Hasil propeptide dihilangkan dalam aktivasi pepsinogen menjadi pepsin James dan Sielecki, 1986. Hilangnya struktur
heliks dari propeptide juga biasanya terjadi selama aktivasi zymogen Davies, 1990.
Aktivasi pepsinogen terjadi ketika pH larutan pepsinogen diturunkan. Penurunan pH diyakini membuka rantai samping karboksilat
pepsin yang menyebabkan kompleks memecah dan mengarah pada pembentukan enzim aktif. Meningkatkan pH dapat sepenuhnya
UIN Syarif Hidayatullah
membalikkan aktivasi zymogen jika dilakukan pada waktu yang tepat. Namun, jika pH diturunkan untuk jangka waktu lama aktivasi akan
ireversibel James dan Sielecki, 1986. Aktivasi pepsinogen menjadi pepsin diyakini terjadi melalui dua
jalur, baik dalam proses satu langkah atau secara berurutan. Ada juga dua reaksi yang berbeda yang terjadi selama aktivasi. Dalam reaksi
intramolekuler pepsinogen memotong sendiri untuk membentuk pepsin aktif, sedangkan pada reaksi antarmolekul pepsinogen dibelah oleh salah
satu molekul pepsinogen lain, dalam bentuk molekul peralihan atau pepsin aktif. Percobaan kinetika menunjukkan bahwa reaksi intramolekul lebih
dominan pada pH lebih rendah dari 3,0 Al-Janabi et al., 1972. Aktivasi Satu-langkah lebih sering terjadi, tetapi tidak eksklusif, melalui Reaksi
antarmolekul Kageyama dan Takahashi, 1983. Baik proses satu langkah ataupun jalur bertahap diyakini terjadi
secara bersamaan selama aktivasi pepsinogen ke pepsin Christensen et al. 1977. Reaksi intramolekul dan reaksi antarmolekul keduanya terlibat
dalam jalur satu langkah. Tampaknya seolah-olah reaksi intramolekul merupakan bagian penting untuk aktivasi awal untuk menghasilkan
molekul pepsin aktif. Sedangkan reaksi antarmolekul penting bagi penyelesaian aktivasi Kageyama dan Takahashi, 1987.
2.3.2 Struktur dan Aktifitas Pepsin
