Domain Molekul Imunoglobulin Mempunyai Struktur Yang Mirip.

Domain Molekul Imunoglobulin Mempunyai Struktur Yang Mirip.

Rantai ringan dan berat suatu imunoglobulin tersusun atas domain protein yang dapat dibedakan satu sama lain. Domain protein itu semuanya mempunyai struktur yang mirip. Didasarkan pada bentuk tiga dimensi ada perbedaan yang menyolok antara domain V dan C. Setiap domain terdiri dari dua helai β, yang merupakan elemen struktur protein yang terbentuk dari rantai polipeptida. Helai itu dilekatkan dengan jembatan disulfida yang membentuk struktur silinder, yang disebut tabung β. Perbedaan lipatan lipatan pada struktur yang terjadi pada domain imunoglobulin diistilahkan imunoglobulin fold. Domain yang berbentuk silinder terbuka berfungsi untuk menunjukkan bagaimana rantai polipeptida melipat untuk membentuk masing masing helai β dan bagaimana rantai tersebut membentuk loops yang fleksibel dan dapat dengan mudah berganti arah. Perbedaan utama antara domain V dan C adalah bahwa domain V lebih besar dan mempunyai gulungan lebih banyak. Pada molekul imunoglobulin loop yang fleksibel dari domain V membentuk sisi ikatan dengan antigen. Banyak asam amino yang umumnya menyusun domain C dan V dari suatu rantai imunoglobulin menempati pusat pelipatan dan sangat penting untuk menjaga stabilitas imunoglobulin. Oleh karena itu, protein yang mempunyai urutan sama dengan yang ada pada imunoglobulin diduga membentuk domain yang sama dengan imunoglobulin. Dugaan tersebut selama ini telah dibuktikan dengan pengamatan menggunakan teknik crystallography. Domain yang mempunyai kemiripan dengan imunoglobulin itu banyak ditemukan pada protein yang terlibat pada sistem imun dan pada protein yang terlibat pada pengenalan pada sistem syaraf dan jaringan lain. Imunoglobulin dan reseptor sel T termasuk superfamili imunoglobulin. Molekul antibodi IgG tersusun atas empat macam rantai polipeptida, yang terdiri dari dari dua rantai ringan yang identik dan rantai berat yang identik pula. IgG membentuk struktur yang fleksibel menyerupai huruf “Y”. Setiap rantai dari keempat rantai yang ada mempunyai bagian variabel (V) pada ujung asam amino penyusunnya yang berfungsi sebagai sisi ikatan dengan antigen. Di samping bagian variabel pada setiap rantai ada bagian konstan (C) yang menentukan isotipe. Isotipe dari rantai berat menentukan fungsi dan sifat suatu antibodi. Rantai ringan Rantai ringan dan berat suatu imunoglobulin tersusun atas domain protein yang dapat dibedakan satu sama lain. Domain protein itu semuanya mempunyai struktur yang mirip. Didasarkan pada bentuk tiga dimensi ada perbedaan yang menyolok antara domain V dan C. Setiap domain terdiri dari dua helai β, yang merupakan elemen struktur protein yang terbentuk dari rantai polipeptida. Helai itu dilekatkan dengan jembatan disulfida yang membentuk struktur silinder, yang disebut tabung β. Perbedaan lipatan lipatan pada struktur yang terjadi pada domain imunoglobulin diistilahkan imunoglobulin fold. Domain yang berbentuk silinder terbuka berfungsi untuk menunjukkan bagaimana rantai polipeptida melipat untuk membentuk masing masing helai β dan bagaimana rantai tersebut membentuk loops yang fleksibel dan dapat dengan mudah berganti arah. Perbedaan utama antara domain V dan C adalah bahwa domain V lebih besar dan mempunyai gulungan lebih banyak. Pada molekul imunoglobulin loop yang fleksibel dari domain V membentuk sisi ikatan dengan antigen. Banyak asam amino yang umumnya menyusun domain C dan V dari suatu rantai imunoglobulin menempati pusat pelipatan dan sangat penting untuk menjaga stabilitas imunoglobulin. Oleh karena itu, protein yang mempunyai urutan sama dengan yang ada pada imunoglobulin diduga membentuk domain yang sama dengan imunoglobulin. Dugaan tersebut selama ini telah dibuktikan dengan pengamatan menggunakan teknik crystallography. Domain yang mempunyai kemiripan dengan imunoglobulin itu banyak ditemukan pada protein yang terlibat pada sistem imun dan pada protein yang terlibat pada pengenalan pada sistem syaraf dan jaringan lain. Imunoglobulin dan reseptor sel T termasuk superfamili imunoglobulin. Molekul antibodi IgG tersusun atas empat macam rantai polipeptida, yang terdiri dari dari dua rantai ringan yang identik dan rantai berat yang identik pula. IgG membentuk struktur yang fleksibel menyerupai huruf “Y”. Setiap rantai dari keempat rantai yang ada mempunyai bagian variabel (V) pada ujung asam amino penyusunnya yang berfungsi sebagai sisi ikatan dengan antigen. Di samping bagian variabel pada setiap rantai ada bagian konstan (C) yang menentukan isotipe. Isotipe dari rantai berat menentukan fungsi dan sifat suatu antibodi. Rantai ringan