9
2.5 Struktur Imunoglobulin
Antibodi Ab terdiri dari beberapa imunoglobulin Ig yang merupakan substansi pertama yang diidentifikasi sebagai molekul dalam serum yang mampu
menetralkan sejumlah mikroorganisme penyebab infeksi. Imunoglobulin adalh protein yang mempunyai aktivitas antibodi Tizard 1988. Imunoglobulin
dihasilkan oleh sel plasma yang merupakan fase internal dalam diferensiasi sel B. Dalam tubuh terdapat 2 bentuk imunoglobulin yang berbeda, yaitu sebagai
reseptor permukaan untuk antigen dan sebagai antibodi yang disekresikan ke dalam cairan ektraseluler. Antibodi yang disekresikan dapat berfungsi sebagai
adaptor yang berfungsi untuk mengikat antigen pada struktur binding site-nya yang spesifik Wibawan et al. 2003.
Imunoglobulin memiliki struktur dan fungsi biologik molekul protein yang sama, namun berbeda dalam susunan asam amino pembentuknya Wibawan et al.
2003. Imunoglobulin dibentuk oleh 4 rantai polipeptida dasar yang terdiri dari 2 rantai berat heavy chain dan 2 rantai ringan light chain yang identik. Setiap
rantai ringan terikat pada rantai berat melalui ikatan disulfida S-S, demikian juga rantai berat satu dengan yang lain dihubungkan dengan ikatan S-S. Enzim
proteolitik papain dapat memecah struktur ini menjadi 3 fragmen, yaitu 2 fragmen yang memiliki susunan sama terdiri atas rantai berat H dan rantai ringan L,
fragmen ini dapat bereaksi dengan determinan antigen serta hapten, disebut fragmen antigen binding site Fab dan satu fragmen yang tidak dapat mengikat
antigen, tetapi dapat terkristalkan disebut fragmen crystallizable Fc Tizard
1988, Jawetz et al. 1972. Fragmen antigen binding site Fab dibentuk oleh
domain terminal N, sedangkan fragmen fragmen crystallizable Fc dibentuk oleh domain terminal C. Fab dan Fc dihubungkan dengan leher atau hinge yang
fleksibel. Fab memiliki bagian yang dapat berubah- ubah sesuai dengan antigen yang terikat sehingga bagian tersebut disebut sebagai VL Variable Light dan VH
Variable Heavy serta bagian yang konstan disebut Cy1 jika IgG dan CL, sedangkan Fc merupakan struktur tetap atau konstan Wibawan et al. 2003.
10
Gambar 2 Struktur Imunoglobulin Anonimous 2007 2.6 Imunoglobulin Y IgY
Imunoglobulin merupakan substansi pertama yang diidentifikasi sebagai molekul protein dalam serum yang mampu menetralkan sejumlah mikroorganisme
penyebab infeksi. Pada ayam terdapat tiga kelas imunoglobulin yang analog dengan imunoglobulin mamalia yaitu IgA, IgM dan IgY IgG. Imunoglobulin Y
IgY memiliki fungsi yang setara dengan imunoglobulin G IgG mamalia Carlander 2002. Meskipun terdapat kemiripan struktur antara IgY amfibi, reptil
dan aves terhadap IgG mamalia, penyebutan IgY lebih tepat digunakan karena IgY strukturnya berbeda dengan IgG Szabo et al. 1998. IgY pada unggas identik
dengan IgG pada mamalia, dengan perbedaan pada hinge IgY yang tidak fleksibel serta IgY tidak dapat bereaksi dengan protein A. Imunoglobulin dengan berat
molekul terendah pada mamalia adalah IgG, sedangkan pada unggas, reptil, serta amfibi adalah IgY. IgY memiliki sifat biologik yang merupakan gabungan dari
sifat biologik IgG dan IgE. IgY tidak dapat berikatan dengan komplemen dan FcR mamalia. IgY memiliki rantai berat yang tersusun dari 4 bagian yang konstan
Cv1-4 dan bagian variabel VH sedangkan rantai ringannya tersusun dari 1 rantai konstan CL dan 1 rantai variabel VL dengan bagian leher IgY tidak
fleksibel seperti IgG Wibawan et al. 2003.
2.7 Mekanisme Sistem Imun
Kategori