Eritrosit dan Hemoglobin TINJAUAN PUSTAKA

BAB 2 TINJAUAN PUSTAKA

2.1. Eritrosit dan Hemoglobin

Eritrosit atau sel darah merah merupakan salah satu komponen sel yang terdapat dalam darah, fungsi utamanya adalah sebagai pengangkut hemoglobin yang akan membawa oksigen dari paru-paru ke jaringan Guyton, 1995. Eritrosit merupakan suatu sel yang kompleks, membrannya terdiri dari lipid dan protein, sedangkan bagian dalam sel merupakan mekanisme yang mempertahankan sel selama 120 hari masa hidupnya serta menjaga fungsi hemoglobin selama masa hidup sel tersebut Williams, 2007. Eritrosit berbentu bikonkaf dengan diameter sekitar 7,5 μm, dan tebal 2 μm namun dapat berubah bentuk sesuai diameter kapiler yang akan dilaluinya, selain itu setiap eritrosit mengandung kurang lebih 29 pg hemoglobin, maka pada pria dewasa dengan jumlah eritrosit normal sekitar 5,4jt μl didapati kadar hemoglobin sekitar 15,6 mgdl Ganong, 1999. Hemoglobin merupakan protein yang berperan paling besar dalam transpor oksigen ke jaringan dan karbondioksida ke paru-paru. Hemoglobin merupakan protein heme sama seperti myoglobin, myoglobin yang bersifat monomerik mengandung satu subunit banyak ditemukan di otot, sedangkan hemoglobin yang ditemukan di darah memiliki empat subunit polipeptida maka disebut tetramerik Harper, 2003. Masing-masing subunit dari hemoglobin mengandung satu bagian heme dan suatu polipeptida yang secara kolektif disebut globin, terdapat dua pasang polipeptida dalam setiap molekul hemoglobin dimana 2 dari subunit tersebut mengandung satu jenis polipeptida dan 2 lainnya mengandung poipeptida jenis lain. Pada orang dewasa normal 2 subunit mengandung polipeptida rantai α sedangkan subunit lainnya mengandung polipeptida β, sehing ga hemoglobin jenis ini disebut hemoglobin A dengan kode α 2 β 2 . Namun pada darah orang dewasa ditemukan sekitar 2,5 hemoglobin dengan polipeptida rantai β yang disubtitusikan polipeptida rantai δ Ganong, 1999. Heme yang terkandung dalam hemoglobin merupakan tertrapirol siklik dengan empat molekul pirol yang terhubung oleh jembatan α-metilen. Stuktur ikatan ganda pada heme menyerap spektrum warna tertentu dan memberi warna merah gelap khas pada hemoglobin maupun myoglobin Harper, 2003. Tiap hemoglobin dapat mengikat empat molekul O 2 , satu molekul untuk tiap subunithemenya. Pada proses pengikatan oksigen ini terjadi fenomena yang disebut cooperative binding, yaitu molekul oksigen dalam satu struktur tetramer hemoglobin akan mudah berikatan bila sudah ada molekul oksigen yang telah berikatan. Fenomena ini memungkinkan pengikatan oksigen dari paru-paru dan pelepasan oksigen yang maksimal ke jaringan Harper, 2003. Selain mengangkut oksigen ke jaringan, hemoglobin juga berperan dalam mengangkut CO 2 yang merupakan hasil sampingan respirasi dan proton H + dari jaringan perifer. Namun afinitas ikatan CO 2 lebih tinggi daripada O 2 , sehingga tingginya kadar CO 2 Pengikatan CO dapat menurunkan kemampuan transpor oksigen dari hemoglobin Ganong, 1999 2 terjadi pada ujung terminal polipeptida hemoglobin, ikatan ini membentuk karbamat yang merupakan 15 dari keseluruhan dari CO 2 dalam darah vena, sisa CO 2 dalam darah vena berbentuk bikarbonat yang merupakan hasil reaksi antara CO 2 dengan asam karbonat H 2 CO 3 yang terjadi dalam eritrosit. Hemoglobin yang telah mengalami deoksigenasi akan mengikat satu proton untuk dua molekul oksigen yang dilepas, reaksi ini menambah sifat buffer darah. Penurunan pH ini ditambah reaksi karbamasi menjaga keseimbangan pH darah dan membantu pelepasan oksigen Harper, 2003. Gambar 2.1. Struktur heme yang menunjukkan 4 molekul pirol yang terhubung dan membentuk cincin disertai satu molekul Fe 2+ di tengah struktur tersebut. Harper, 2003

1.2. Pembentukan Eritrosit dan Hemoglobin