II. TINJAUAN PUSTAKA
2.1 IMUNOGLOBULIN G
Menurut Webster dictionary 2002, Imunoglobulin G yang disingkat sebagai IgG adalah kelas terbesar dari kelompok imunoglobulin yang
ditemukan dalam darah, termasuk antibodi, yang paling umum ditemukan dalam sirkulasi darah sebagai gamma globulin. Fungsi biologis dari
imunoglobulin dalam susu sapi dan kolostrum adalah untuk mencegah kelenjar mamae dari bakteri patogen dan untuk memberikan suatu imunitas
anak sapi terhadap patogen. Menurut Hurley 2001, Imunoglobulin atau antibodi yang
terkandung dalam kolostrum atau susu sama seperti didalam darah atau sekresi mukosal. Imunogobulin adalah sekelompok glikoprotein yang
terdapat dalam serum atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia. Imunoglobulin termasuk dalam glikoprotein yang mempunyai struktur dasar
sama, komponen polipeptida membawa sifat biologik molekul antibodi tersebut. Struktur immunoglobulin tercantum pada Gambar 1.
Gambar 1. Struktur Imunoglobulin williams 2007
Bila dibandingkan dengan protein dari susu atau kolostrum lainnya maka imunoglobulin relatif lebih resisten terhadap digesti gastrointestinal.
Namun bersifat termolabil terutama bila terpapar suhu tinggi, misalnya bila terpapar pada suhu 75°C selama 5 menit akan menurun konsentrasinya
hingga 40 dan pada suhu 95°C selama 15 detik menurun hingga 100. Antibodi mempunyai dua fungsi yaitu mengikat antigen secara
spesifik dan memulai reaksi fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mast. Imunoglobulin terbagi atas 5 kelas immunoglobulin yaitu IgM, IgA,
IgG, IgE, dan IgD. Tiap kelas mempunyai perbedaan sifat fisik, tetapi pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik dan aktivitas biologik
berlainan. Susunan imunoglobulin ini merupakan penyusunan daerah simetris
rangkaian asam amino yang dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari rantai H atau rantai L yang diapit oleh ikatan disulfid interchain, sedangkan
ikatan antara 2 rantai dihubungkan oleh ikatan disulfid interchain. Rantai L mempunyai 2 tipe yaitu kappa dan lambda, sedangkan rantai H terdiri dari 5
kelas, yaitu rantai G , rantai A , rantai M , rantai E dan rantai D . Setiap rantai mempunyai jumlah domain berbeda. Rantai pendek L
mempunyai 2 domain; sedang rantai G, A dan D masing-masing 4 domain, dan rantai M dan E masing-masing 5 domain.
Imunoglobulin G IgG adalah jenis imunoglobulin yang utama dalam kolostrum dan susu sapi. IgG terdiri dari beberapa subkelas
diantaranya IgG1 dan IgG2 dan merupakan imunoglobulin terbesar dalam serum. IgG mempunyai berat molekul: 150,000 dengan tipe rantai H: gamma
dan konsentrasi serum 10 – 16 mgml , dan total IgG dalam serum 75 , glikosilasi 3, dan terdistribusi pada intra-ektsravaskular. IgG mempunyai
multifungsi seperti opsonisasi, complement fixation, pencegahan adesi mikroba patogen ke dalam serum dalam endothelial lining, inhibisi
metabolisme bakterial dengan membloking enzim, aglutinasi bakteri dan netralisasi toksin dan virus Marnila dan Korhonen dalam Mehra 1992.
Sejak tahun 1980 sejumlah metode dikembangkan untuk mengisolasi dan memurnikan imunoglobulin dari kolostral dan cheese whey, metode yang
digunakan berdasarkan pada ultrafiltrasi UF atau kombinasi antara UF dan kromatografi Korhonen 2000. Beberapa literatur telah menyebutkan
beberapa metode yang digunakan untuk isolasi, ekstraksi, konsentrasi dan purifikasi imunoglobulin G dari susukolostrum. Tetapi tidak semua metode
dilaporkan hanya beberapa metode yang sesuai dengan produksi secara masal yang diterbitkan.
Pada abad keduapuluh dan kemajuan yang begitu cepat dari pemisahan
menggunakan teknologi
kromatografi, maka
sangat memungkinkan untuk mengisolasi individual protein dalam skala besar
Korhonen 2004. Untuk produksi crude imunoglobulin dengan pendekatan yang sangat efektif adalah menggunakan kombinasi dari teknologi membran
yang berbeda. Tetapi untuk meningkatkan recovery rate imunoglobulin dari whey
dan meningkatkan konsentrasinya dalam produk akhir maka masih diperlukan teknik kromatografi yang spesifik.
2.2 SUSU BUBUK SKIM
Kategori