kolom  kromatografi,  SDS-PAGE,  tabung  vial,  hot  plate  magnetic  stirer,  dan timbangan digital.
3.3  Metode Penelitian
Penelitian  ini  dilakukan  dalam  beberapa  tahap.  Tahap  satu  yaitu  preparasi RNA  helikase  HCV  yang  meliputi  1  ekspresi  RNA  helikase  dengan  cara
menumbuhkan bakteri E. coli BL21 DE3 pLysS yang membawa gen NS3 RNA helikase HCV dalam plasmid pET 21b Utama  et al. 2000, 2 pemurnian RNA
helikase  yang  telah  terekspresi  pada  sel  bakteri  menggunakan  kromatografi afinitas Utama et al. 2000. Tahap dua meliputi 1 kultivasi mikroalga BTM 11
dalam media IMK-Sea Water pada suhu ruang dengan pencahayaan 4800 lux, 2 ekstraksi  polisakarida  dari  biomassa  mikroalga  BTM  11  Wang  et  al.  2004.
Tahap  tiga  meliputi  1  pemurnian  ekstrak  polisakarida  menggunakan  teknik kromatografi  gel  filtrasi  dan  kromatografi  ion-exchange,  2  penentuan  profil
senyawa polisakarida inhibitor yang paling aktif menggunakan kromatografi lapis tipis  dan  kromatografi  cair  kinerja  tinggi.  Diagram  alir  prosedur  kerja  penelitian
dapat dilihat pada Gambar 11.
3.3.1  Ekspresi dan purifikasi RNA helikase HCV Utama et al. 2000
Ekspresi  RNA  helikase  protein  NS3  HCV  dilakukan  berdasarkan  metode Utama et al. 2000. Ekspresi dilakukan pada skala 400 mL. Sebanyak 10 µ L stok
gliserol bakteri E. coli BL21 DE3 pLysS  yang membawa vektor ekspresi pET- 21bHCV  NS3  helikase  diinokulasi  ke  dalam  10  mL  medium  LB  cair  yang
mengandung  1  µgmL  ampisilin,  kemudian  dikultur  selama  satu  malam  dalam inkubator goyang shaker incubator pada suhu 37 °C dengan kecepatan 150 rpm.
Hasil  kultur  diinokulasikan  ke  dalam  400  mL  medium  LB  yang mengandung ampisilin, selanjutnya dikultur dalam inkubator berpenggoyang pada
suhu  37  °C  dengan  kecepatan  150  rpm,  selama  30  menit  sampai  dengan  1  jam hingga  OD
600
mencapai  ±0,3.  Apabila  OD
600
telah  mencapai  ±0,3  maka ditambahkan 0,3 M
isopropil β-D-thiogalaktopiranosidase IPTG. Kultur E. coli BL21  DE3  pLysS  kemudian  diinkubasi  selama  3  jam  dalam  inkubator  goyang
pada  suhu  37  °C  dengan  kecepatan  150  rpm  selama  3  jam  atau  hingga  OD
600
mencapai ±1.
Gambar 11 Diagram alir prosedur kerja penelitian.
Mikroalga BTM 11
Kultivasi mikroalga BTM 11
Biomassa Mikroalga BTM 11
Ekstraksi polisakarida
Ekstrak polisakarida
Pemurnian polisakarida kromatografi gel filtrasi
Pemurnian polisakarida kromatografi ion-exchange
Uji ATPase Analisis total
gula Analisis total
gula Uji ATPase
Fraksi paling aktif polisakarida terpurifikasi
Analisis kemurnian kromatografi lapis tipis
Analisis kemurnian kromatografi cair kinerja tinggi
Uji ATPase
E.coli BL 21DE3 pLysS pembawa gen
helikase
Ekspresi dan purifikasi enzim helikase
RNA helikase terpurifikasi
SDS PAGE
Uji ATPase
Hasil  kultur  disentrifugasi  pada  suhu  4  °C  dengan  kecepatan  4000  rpm selama  10  menit.  Pelet  diresuspensi  dengan  sisa  medium  LB  cair,  kemudian
disentrifugasi kembali. Pelet yang diperoleh disimpan pada suhu -20 °C. Pelet  E.  coli  BL21  DE3  pLysS  dipecah  dengan  metode  freeze    thaw
sebanyak 3 kali ulangan yaitu dengan membekukan pelet pada suhu -20 °C selama 30  menit,  lalu  dicairkan  pada  suhu  ruang  selama  30  menit.  Pelet  kemudiian
diresuspensi  dengan  20  mL  larutan  bufer  B  Tris  HCl  10  mM  pH  8,5; NaCl 100 mM, Tween 20 0,25. Tahap kedua pemecahan sel dilakukan dengan
metode  sonikasi  Amplitudo  40;  siklus  0,5;  waktu  3x15  detik;  interval  waktu 1 menit. Suspensi sel disentrifugasi pada suhu 4 °C dengan kecepatan 10.000 rpm
selama 20 menit. Supernatan diambil untuk tahapan selanjutnya, sedangkan pelet disimpan untuk analisis SDS-PAGE.
Enzim  RNA  helikase  yang  diduga  berada  dalam  supernatan  dipurifikasi menggunakan metode kromatografi afinitas. Supernatan ditambahkan dengan  300
µ L resin TALON, kemudian dilakukan tahap pengikatan binding menggunakan rotator  selama  3  jam  dalam  ruang  pendingin  4  °C.  Sampel  selanjutnya
disentrifugasi  pada  suhu  4  °C  dengan  kecepatan  3.500  rpm  selama  7  menit. Supernatan  inner  volume  disimpan  pada  suhu  4  °C  untuk  analisis  SDS-PAGE.
Pelet  resin  binding  diresuspensi  dengan  10  mL  larutan  bufer  B  dan disentrifugasi  pada  suhu  4  °C  dengan  kecepatan  3.500  rpm  selama  5  menit.
Tahapan  ini  dilakukan  sebanyak  2  kali  sehingga  diperoleh  2  larutan  supernatan washing  1    washing  2  yang  disimpan  pada  suhu  4  °C  dan  digunakan  untuk
analisis SDS-PAGE. Resin  binding  dari  hasil  washing  2  kemudian  dielusi  untuk  melepaskan
enzim  yang  terikat  pada  resin.  Elusi  dilakukan  dengan  menambahkan  150  µ L larutan  bufer  elusi  imidazol  400  mM  dalam  bufer  B,  kemudian  diinkubasi
menggunakan rotator dalam ruangan pendingin 4 °C selama satu malam. Sampel disentrifugasi  pada  suhu  4  °C  dengan  kecepatan  3.000  rpm  selama  1  menit.
Supernatan  yang  mengandung  enzim  dipindahkan  dalam  eppendorf  yang  baru E1,  sedangkan  pelet  ditambahkan  75  µ L  larutan  bufer  elusi,  kemudian
diinkubasi  dengan  menggunakan  rotator  selama  1  jam.  Sampel  kembali
disentrifugasi  sehingga  diperoleh  supernatan  E2.  Supernatan  E1  dan  E2 disimpan pada suhu 4 °C dan digunakan untuk analisis ATPase dan SDS-PAGE.
3.3.2  Kultivasi dan pemanenan mikroalga BTM 11