Pemotongan Imunoglobulin G AI H5N1 dan Pemurnian Fragmen Fab
akan menyebabkan molekul-molekul garam keluar melalui pori-pori tabung secara bertahap hingga konsentrasi garam di dalam dan di luar tabung dialisis menjadi sama.
Fragmen Fab
2
hasil pemurnian ini kemudian di analisa profil pita proteinnya menggunakan Sodium Dodecyl Sulphonat Polyacrylamide Gel Electrophoresis SDS-
PAGE dan diukur konsentrasinya dengan spektrofotometer ultraviolet. Profil pita protein Imunoglobulin G dan fragmen Fab
2
dapat dilihat pada Gambar 14 dan 15. Imunoglobulin G mempunyai berat molekul 150 kDa dan fragmen
Fab
2
mempunyai berat molekul 110 kDa. Pengukuran konsentrasi fragmen Fab
2
dengan menggunakan spektrofotometer ultra violet diperoleh hasil sebesar 1 mgml. Jumlah ini cukup untuk digunakan sebagai
antigen, guna menginduksi terbentuknya antibodi anti-idiotipe pada kelinci. Dosis antigen berkisar antara 10-100 µg Leenars et al. 1997; Paryati 2006; Poetri et al. 2008.
Secara in vivo dengan 100 µg fragmen Fab
2
dapat mencegah virus AI H5N1 Lu et al. 2006, namun untuk antigen protein dianjurkan memakai dosis antara 50-1000 µg
Leenars et al. 1994.
M 1
2 3
4 5
220 100
60 50
40
30 25
20 15
10
M 1
2
225 150
100 75
50 35
25 15
10
Gambar 14 Profil pita protein Imunoglobulin G yang telah dipurifikasi: M.
Marker Invitrogen; 1. IgG Ab
1
; 2. IgG kelinci kontrol; 3. IgG
Ab
2
; 4. IgG Ab
2
; 5. IgG kelinci standar Promega
Gambar 15 Profil pita protein
Fragmen Fab
2
: M. Marker Promega;
1. Fab
2
; 2. Fab
2
dan Fc
Fragmen Fab
2
adalah antibodi AI H5N1 Ab
1
dan digunakan untuk mengimunisasi kelinci untuk produksi antibodi anti-idiotipe Ab
2
. Fragmen Fab
2
ini mampu mengikat antigen seperti antibodi asal dan masih bersifat divalen. Fragmen ini
masih dapat mempresipitasikan antigen karena masih mempunyai kedua binding site tempat ikatan Roitt 2003
Menurut Rantam 2003, SDS-PAGE adalah protein dielektrophoresis dalam detergen ionik yaitu SDS. Detergen ini akan mengikat residu hidrophobik dari bagian
belakang peptida secara komplit, dengan demikian protein SDS-komplek migrasi melalui poliakrilamid tergantung dari berat molekulnya. Ada dua sistem pada SDS yaitu
kontinyu Weber Osbon dan diskontinyu Laemli. Sistem kontinyu, campuran protein dilapiskan pada bagian atas bands pada bagian atas dari separating gel,
sehingga kelemahan pada sistem ini akan terjadi resolusi dengan sampel. Penelitian ini menggunakan sistem diskontinyu, dimana protein migrasi dengan cepat melaui pelarut
ion pada stacking gel dan separating gel. Protein terkonsentrasi pada garis tipis berupa pita atau band yang tipis.
Lebih lanjut Rantam 2003 menyatakan bahwa Polyacrylamide Gel Electrophoresis
PAGE adalah merupakan standar metode pengujian terhadap berat molekul protein, struktur subunit dan kemurnian protein. Poliakrilamid adalah matrix
pilihan untuk memisahkan protein yang mempunyai berat molekul antara 500-250.000 Dalton. Pori-pori pada matrik dibentuk oleh rantai cross-linking linear polyacrylamid
dengan bis acrylamide. Ukuran pori-pori berkurang sesuai dengan peningkatan total presentasi acrylamide atau peningkatan derajat presentasi konsentrasi campuran dengan
bisacrylamide . Dengan pembuatan atau pemilihan total konsentrasi yang tepat akan
menentukan pula ukuran yang tepat terhadap ukuran protein yang diinginkan. Jadi semakin tinggi total presentasi akan menghalangi pergerakan protein ke dalam gel, begitu
juga bila terlalu rendah total presentasi akan mengakibatkan pergerakan protein menjadi
terlalu cepat bergerak melalui gel yang mengakibatkan didapatkan protein spesifik rendah dan tidak sesuai dengan protein yang diinginkan. Awal terjadinyapolimerasi biasanya
disempurnakan oleh ammonium persulfat dan dikatalisa oleh N,N,N,N- Tetramethylethylenediamine TEMED.
Antibodi Ab
1
murni satu spesies yang disuntikkan ke spesies yang berbeda akan dikenali sebagai antigen asing dan menimbulkan respon humoral Ab
2
yang kuat Harlow Lane 1988; Roitt 2003. Penggunaan fragmen Fab
2
dari antibodi sebagai Ab
1
dapat meningkatkan spesifisitas dan mengurangi heterogenitas antibodi yang akan terbentuk dari hasil imunisasi menggunakan Ab
1
sebagai antigen. Imunisasi dengan fragmen Fab IgG menunjukkan respon yang lebih besar dibandingkan imunisasi dengan
IgG yang disebabkan sifat menghambat bagian Fc Roitt 2003.