Kadar  hemoglobin  dapat  dipengaruhi  oleh  berbagai  faktor  yaitu  umur, jenis kelamin, kehamilan, menstruasi, asupan makanan, kebiasaan minum teh atau
kopi  dapat  menurunkan  penyerapan  besi,  kebiasaan  merokok  dan  penyakit infeksi.  Selain  itu  ada  beberapa  masalah  klinis  yang  menyebabkan  penurunan
kadar  hemoglobin  seperti  anemia,  kanker,  penyakit  ginjal,  pemberian  cairan intravena berlebihan dan penyakit atau infeksi kronis; juga pemberian obat-obatan
dalam  waktu  yang  lama  seperti  antibiotika,  aspirin,  sulfonamide,  primaquin, kloroquin.  Kurangnya  asupan  makanan  yang  mengandung  Fe  juga  dapat
menyebabkan penurunan kadar hemoglobin. Tingkat absorbsi Fe dipengaruhi oleh faktor  penunjang  seperti  vitamin  C  serta  faktor  penghambat  seperti  tanin,  asam
fitat dan serat Easter N, 1997. Kadar normal hemoglobin pada laki-laki 13 – 16 gdL dan pada perempuan 12 – 14 gdL Gibson, 2005.
2.2.2. Fungsi Hemoglobin
Adapun fungsi-fungsi dari hemoglobin berupa: a.  Mengatur  pertukaran  oksigen  dengan  karbondioksida  di  dalam  jaringan-
jaringan tubuh. b.  Mengambil  oksigen  dari  paru-paru  kemudian  dibawa  ke  seluruh  jaringan-
jaringan tubuh untuk dipakai sebagai bahan bakar. c.  Membawa  karbondioksida  dari  jaringan-jaringan  tubuh  sebagai  hasil
metabolisme  ke  paru-paru  untuk  dibuang  Hematologi,  Pusat  Pendidikan  tenaga Kesehatan Departemen Kesehatan.
2.2.3. Biosintesis Hemoglobin
Hemoglobin  adalah  konjugasi  antara  protein  dan  heme  suatu  kompleks protoporfirin  dengan  besi.  Biosintesis  porfirin  berasal  dari  derivate  ko-enzim  A
dari  asam  suksinat  pada  siklus  Krebs  dalam  mitokondria  dan  dari  asam  amino glisin.  Hasil  kondensasi  antara  glisin  dengan  suksinil-ko  A  adalah  asam  alfa
amino  beta  ketoadipat  yang  dengan  cepat  dikarboksilasi  menjadi  asam  delta aminolevulenat. Sintesis tersebut terjadi di dalam mitokondria.
Universitas Sumatera Utara
Dalam sitoplasma, dua molekul delta-aminolevulenat akan dikatalisir oleh enzim delta-aminolevulinic acid dehydratase  membentuk 1 molekul porfirinogen
dan  2  molekul  air.  Kemudian,  4  unit  porfirinogen  mengalami  kondensasi membentuk polimer siklik yaitu uroporfirinogen. Ada 2 isomer uroporfibilinogen,
yaitu  isomer  tipe  I  dan  isomer  tipe  III.  Heme  berasal  dari  isomer  tipe  III. Uroporfirinogen  III  diubah  menjadi  koproporfirinogen  III.  Reaksi  tersebut
dikatalisir oleh uroporfirinogen dekarboksilase.
Gambar 2.2. Biosintesis hemoglobin Murray et al, 2003
Universitas Sumatera Utara
Koproporfiriinogen  III  memasuki  mitokondria,  selanjutnya  diubah menjadi  protoporfirinogen.  Dari  15  kemungkinan  isomer  hanya  satu  yang
dibentuk, yaitu protoporfirinogen IX. Proto porfirinogen IX dioksidasi oleh enzim protoporfirinogen  oksidase  menghasilkan  protoporfirin  IX.  Oksidasi  ini
mengahasilkan  ikatan  rangkap  terkonjugasi  yang  merupakan  ciri  porfirin.  Tahap akhir pembentukan heme adalah pemasukan ion ferro ke dalam protoporfirin yang
dikatalisir oleh enzim ferrokatalase Murray et al, 2003.
Gambar 2.3. Biosintesis hemoglobin Murray et al, 2003
2.2.4. Pematangan eritrosit