Fungsi Hemoglobin Biosintesis Hemoglobin

Kadar hemoglobin dapat dipengaruhi oleh berbagai faktor yaitu umur, jenis kelamin, kehamilan, menstruasi, asupan makanan, kebiasaan minum teh atau kopi dapat menurunkan penyerapan besi, kebiasaan merokok dan penyakit infeksi. Selain itu ada beberapa masalah klinis yang menyebabkan penurunan kadar hemoglobin seperti anemia, kanker, penyakit ginjal, pemberian cairan intravena berlebihan dan penyakit atau infeksi kronis; juga pemberian obat-obatan dalam waktu yang lama seperti antibiotika, aspirin, sulfonamide, primaquin, kloroquin. Kurangnya asupan makanan yang mengandung Fe juga dapat menyebabkan penurunan kadar hemoglobin. Tingkat absorbsi Fe dipengaruhi oleh faktor penunjang seperti vitamin C serta faktor penghambat seperti tanin, asam fitat dan serat Easter N, 1997. Kadar normal hemoglobin pada laki-laki 13 – 16 gdL dan pada perempuan 12 – 14 gdL Gibson, 2005.

2.2.2. Fungsi Hemoglobin

Adapun fungsi-fungsi dari hemoglobin berupa: a. Mengatur pertukaran oksigen dengan karbondioksida di dalam jaringan- jaringan tubuh. b. Mengambil oksigen dari paru-paru kemudian dibawa ke seluruh jaringan- jaringan tubuh untuk dipakai sebagai bahan bakar. c. Membawa karbondioksida dari jaringan-jaringan tubuh sebagai hasil metabolisme ke paru-paru untuk dibuang Hematologi, Pusat Pendidikan tenaga Kesehatan Departemen Kesehatan.

2.2.3. Biosintesis Hemoglobin

Hemoglobin adalah konjugasi antara protein dan heme suatu kompleks protoporfirin dengan besi. Biosintesis porfirin berasal dari derivate ko-enzim A dari asam suksinat pada siklus Krebs dalam mitokondria dan dari asam amino glisin. Hasil kondensasi antara glisin dengan suksinil-ko A adalah asam alfa amino beta ketoadipat yang dengan cepat dikarboksilasi menjadi asam delta aminolevulenat. Sintesis tersebut terjadi di dalam mitokondria. Universitas Sumatera Utara Dalam sitoplasma, dua molekul delta-aminolevulenat akan dikatalisir oleh enzim delta-aminolevulinic acid dehydratase membentuk 1 molekul porfirinogen dan 2 molekul air. Kemudian, 4 unit porfirinogen mengalami kondensasi membentuk polimer siklik yaitu uroporfirinogen. Ada 2 isomer uroporfibilinogen, yaitu isomer tipe I dan isomer tipe III. Heme berasal dari isomer tipe III. Uroporfirinogen III diubah menjadi koproporfirinogen III. Reaksi tersebut dikatalisir oleh uroporfirinogen dekarboksilase. Gambar 2.2. Biosintesis hemoglobin Murray et al, 2003 Universitas Sumatera Utara Koproporfiriinogen III memasuki mitokondria, selanjutnya diubah menjadi protoporfirinogen. Dari 15 kemungkinan isomer hanya satu yang dibentuk, yaitu protoporfirinogen IX. Proto porfirinogen IX dioksidasi oleh enzim protoporfirinogen oksidase menghasilkan protoporfirin IX. Oksidasi ini mengahasilkan ikatan rangkap terkonjugasi yang merupakan ciri porfirin. Tahap akhir pembentukan heme adalah pemasukan ion ferro ke dalam protoporfirin yang dikatalisir oleh enzim ferrokatalase Murray et al, 2003. Gambar 2.3. Biosintesis hemoglobin Murray et al, 2003

2.2.4. Pematangan eritrosit