Biosintesis Haemoglobin TINJAUAN PUSTAKA

2.1.7. Deteksi Plumbum dalam tubuh manusia

Untuk mengetahui seberapa besar kandungan plumbum yang diabsorbsi dapat dilakukan dengan pemeriksaan kadar plumbum dalam darah juga dapat dilakukan dengan: Pengujian kadar koproporfirin dalam urin, Pengujian kadar ALA dalam urin, Pengujian kadar ALA dan aktivitas enzim hALAD dalam darah. Pengujian kadar ALA dan aktivitas enzim hALAD dalam darah biasanya dipakai untuk mengetahui kadar plumbum pada orang yang terpapar plumbum. Pengukuran yang paling sensitif adalah pengukuran yang dilakukan terhadap penurunan aktivitas enzim hALAD dalam darah Habal, 2006

2.2. Biosintesis Haemoglobin

Hemoglobin Terdapat dalam sel darah merah dan memberi warna pada darah. Hemoglobin merupakan protein konjugasi globin dan haem yaitu suatu kompleks proporfirin dengan besi. Untuk mengetahui struktur heme dan cara pembentukannya , maka terlebih dahulu harus diketahui tentang porfirin. Biosintesis porfirin berasal dari derivate Koenzim A dari asam suksinat pada siklus krebs dalam mitokondria dan asam amino glisin. Hasil reaksi kondensasi antara suksinil Ko-enzim A dan glisin adalah asam alfa amino beta ketoadipat yang dengan cepat dikarboksilasi menjadi asam delta aminolevulenat. Sintesis asam delta-aminolevulenat terjadi di mitokondria. Dalam sitoplasma 2 molekul delta-aminolevulenat dikatalisis oleh enzim delta-aminolevulinik acid dehydratase membentuk 2 molekul air dan 1 Nelma: Pengaruh Pemberian Vitamin C Terhadap Ktivitas Enzim Delta Aminolevulinic Acid Dehydratase o-ALAD, Kadar Hemoglobin Dan Basophilic Stippling Pada Mencit Yang Dipapar Plumbum, 2008. USU e-Repository © 2008 molekul porfobilinogen. Masih dalam sitoplasma, 4 unit porfobilinogen mengalami kondensasi membentuk polimer siklik yaitu uroporfobilinogen. Ada 2 isomer uroporfobilinogen, yaitu isomer I dan isomer tipe III. Heme berasal dari isomer tipe III. Uroporfibilinogen III diubah menjadi koproporfirinogen III. Reaksi ini dikalisis oleh uroporfirinogen dekarboksilase. Kemudian koproporfirinogen III memasuki mitokondria, selanjutnya diubah menjadi protoporfirinogen. Dari 15 kemungkinan isomer hanya satu yang dibentuk, yaitu protoporfirinogen IX. Protoporfirinogen IX dioksidasi oleh enzim protoporfirinogen oksidasi menghasilkan proforfirin IX. Oksidasi ini menghasilkan ikatan rangkap terkonjugasi yang merupakan ciri porfirin. Tahap ahir pembentukan heme adalah pemasukan ion ferro ke dalam proporfirin yang dikatalisis oleh enzim ferrokhelatase Murray et al., 2003 . Heme yang telah terjadi kemudian mengadakan kombinasi dengan globin yaitu suatu globular protein yang terdiri dari 4 rantai asam amino untuk membentuk hemoglobin. Hemoglobin yang terbentuk merupakan molekul utama yang bertanggung jawab bagi transpot oksigen dan karbon dioksida dalam darah. Sekitar 97-98 dari oksigen diambil dari paru-paru ke jaringan dalam gabungan yang reversibel dengan molekul hemoglobin Mayes, 1995. Nelma: Pengaruh Pemberian Vitamin C Terhadap Ktivitas Enzim Delta Aminolevulinic Acid Dehydratase o-ALAD, Kadar Hemoglobin Dan Basophilic Stippling Pada Mencit Yang Dipapar Plumbum, 2008. USU e-Repository © 2008 Gambar 3 : Siklus Heme King and S, 2004

2.3. Radikas Bebas