BAB 2
TINJAUAN PUSTAKA
2.1. Protein
Protein dibuat dari satu atau lebih rantai polipeptida yang terdiri dari banyak asam amino yang dihubungkan oleh rantai peptida. Berat molekul protein bervariasi mulai
dari 5000 hingga satu juta atau lebih. Semua protein, tanpa memperhatikan fungsi atau jenis dari sumbernya dibuat dari dua puluh asam amino, yang disusun dari rangkaian
yang bervariasi Lehninger, 1976.
Sumber protein di dalam makanan dapat dibedakan atas dua sumber yaitu protein hewani dan nabati. Oleh karena struktur fisik dan kimia protein hewani sama
dengan yang dijumpai pada tubuh manusia, maka protein yang berasal dari hewan mengandung semua asam amino dalam jumlah yang cukup membentuk dan
memperbaiki jaringan tubuh manusia. Kecuali pada kedelai, semua pangan nabati mempunyai protein dengan mutu yang lebih rendah dibandingkan hewani Agus
Krisno Budianto, 2009.
Beberapa makanan sumber protein ialah daging, telur, susu, ikan, beras, kacang, kedelai, gandum, jagung, dan buah – buahan. Beberapa makanan yang
mengandung protein serta kadar proteinnya dapat dilihat pada tabel Anna poedjiadi, 1994.
2.5.1. Fungsi Protein
Berdasarkan fungsi biologinya, protein dapat diklasifikasikan sebagai enzim dehidrogenase, kinase, protein penyimpanan feritin, mioglobin, protein pengatur
protein pengikat DNA, hormon peptida, protein struktural kolagen, proteoglikan, protein pelindung faktor pembekuan darah, imunoglobulin, protein pengangkut
Universitas Sumatera Utara
hemoglobin, lipoprotein plasma dan protein kontraktil motil aktin, tubulin Robert K. Murray, 2003.
Protein yang mempunyai fungsi sebagai media perambatan impuls saraf ini biasanya berbentuk reseptor; misalnya rodopsin, suatu protein yang bertinak sebagai
reseptor penerima warna atau cahaya pada sel – sel mata Winarno, 1997.
2.5.2. Salting Out
Pertama – tama cara presipitasi isoelektrik, diikuti dengan metoda salting – out atau pengendapan proteinnya dengan menurunkan konstanta dielektrik dari medium
dengan etanol. Protein pengotor lain dapat dihilangkan dengan cara denaturasi selektif atau koagulasi. Pada tahap terakhir dilakukan dengan metoda kromatografi dan
elektroforesa, untuk mendapatkan protein yang murni Wirahadikusumah, 1977.
2.5.3. Analisa Protein Secara Kualitatif
1. Reaksi Xantoprotein
Reaksi untuk melihat adanya gugus fenil pada molekul protein, gugus fenil dengan asam nitrat membentuk senyawa nitro yang berwarna kuning setelah dipanaskan.
2. Reaksii Sakaguchi
Reaksi ini berdasarkan adanya gugus guanidin dengan reagensia Sakaguchi, memberikan warna merah.
3. Reaksi Millon
Reaksi ini berdasarkan inti fenol bereaksi dengan reagensia Millon, memberikan warna merah.
4. Metode Biuret
Reaksi ini berdasarkan adanya dua atau lebih ikatan peptida dengan reagensia Biuret memberikan warna lembayung Pantjita H, 1993.
5. Reaksi Natriumnitroprusida
Natriumnitroprusida dalam larutan amoniak akan menghasilkan warna merah dengan protein yang mempunyai gugus –SH bebas. Jadi protein yang mengandung
sistein dapat memberikan hasil positif.
Universitas Sumatera Utara
6. Reaksi Hopkins – Cole
Triptofan dapat berkondensasi dengan beberapa aldehida dengan bantuan asam kuat dan membentuk senyawa yang berwarna. Larutan protein yang mengandung
triptofan dapat direaksikan dengan pereaksi Hopkins – Cole hingga membentuk lapisan di bawah larutan protein. Beberapa saat kemudian akan terjadi cincin ungu
pada batas antara kedua lapisan tersebut Anna Poedjiadi, 1994.
2.5.4. Analisa Protein Secara Kuantitatif
Kategori