Protein dan Asam Amino

UIN Syarif Hidayatullah Jakarta Hasil penelitian Kustarini et al 2012 menyatakan bahwa ekstrak etanol Morinda citrifolia dapat menurunkan kadar gula darah karena aktivitas antioksidan yang dimilikinya yang mengandung flavonoid. Flavonoid, terutama quersetin, dilaporkan memiliki aktivitas antidiabetes. Vessal et al 2003 melaporkan bahwa quercetin dapat meregenerasi pankreas dan mungkin meningkatkan pelepasan insulin pada tikus diabetes yang diinduksi streptozotosin. Dalam studi lain, HIF dan Howell 1985 melaporkan bahwa quersetin merangsang pelepasan insulin dan peningkatan uptake Ca2 + dari sel yang terisolasi yang menunjukkan bahwa flavonoid dapat digunakan pada diabetes tipe 2 Tapas 2008; Kumar 2011.

2.6 Protein dan Asam Amino

Asam amino merupakan suatu susunan protein. Protein dari semua spesies, dari bakteri sampai manusia, terdiri dari kumpulan dari 20 asam amino standar yang sama. Sembilan belas di antaranya adalah asam α-amino dengan gugus amino primer -NH 3 + dan asam karboksilat karboksil; -COOH yang terikat pada atom karbon pusat , yang disebut atom α-karbon Cα karena berdekatan dengan gugus karboksil dan juga terikat pada atom Cα yaitu atom hidrogen dan variabel rantai samping atau gugus R. Nama- nama asam amino sering disingkat menjadi tiga huruf atau satu huruf. Contoh: prolin disingkat Pro atau P Hames Hooper, 2005. Ada 20 asam amino standar yang hanya berbeda dalam struktur rantai samping atau gugus R. Asam amino tersebut dapat dibagi menjadi kelompok-kelompok kecil berdasarkan kesamaan dalam sifat-sifat rantai sampingnya. Hammes Hopper, 2005. UIN Syarif Hidayatullah Jakarta Gambar 2.7. Hidrofobik, asam amino alifatik Gambar 2.8. Hidrofobik, asam amino aromatik UIN Syarif Hidayatullah Jakarta Urutan linear asam amino yang bergabung melalui ikatan peptida disebut struktur primer protein. Posisi ikatan kovalen disulfida antara residu sistein juga termasuk dalam struktur primer. Gabungan antara dua struktur primer membentuk struktur protein sekunder. Struktur sekunder protein ini mengacu pada lipatan teratur daerah dari rantai polipeptida. Dua jenis struktur sekunder adalah α-helix dan β-pleated sheet. α-helix berbentuk silinder, rangkaian heliks asam amino seperti batang dalam rantai polipeptida yang ditahan oleh ikatan hidrogen yang sejajar dengan sumbu helix. Dalam β- pleated sheet , ikatan hidrogen terbentuk antara bagian yang berdekatan dari polipeptida yang baik berjalan di arah yang sama β-pleated sheet paralel atau dalam arah yang berlawanan β-pleated sheet antiparalel. Gambar 2.9. Polar, asam amino bermuatan Gambar 2.10. Polar, asam amino tak bermuatan UIN Syarif Hidayatullah Jakarta - membalikkan arah rantai polipeptida dan seringkali ditemukan terhubung dengan ujung β-pleated sheet antiparalel Hames Hooper, 2005. Struktur tersier protein mengacu pada susunan tiga dimensi dari semua asam amino dalam rantai polipeptida. Struktur ini aktif secara biologis, konformasi asli ini diikat oleh beberapa ikatan nonkovalen. Jika protein terdiri dari lebih dari satu rantai polipeptida dikatakan memiliki struktur kuaterner. Hal ini mengacu pada tata ruang dari subunit polipeptida dan sifat interaksi di antara mereka Hames Hooper, 2005.

2.7 Interaksi Ikatan