Enzim Katepsin TINJAUAN PUSTAKA 1 Deskripsi dan Klasifikasi Ikan Gurami

2.6 Enzim Katepsin

Katepsin merupakan salah satu enzim proteolitik yang ditemukan pada jaringan hewan termasuk ikan yang dapat menghidrolisis protein menjadi polipeptida. Katepsin banyak ditemukan dalam jaringan otot ikan. Pada jaringan otot ikan, katepsin dan enzim penghidrolisis lainnya ditempatkan dalam organel subselluler atau disebut lisosom dan dibagi dalam dua tempat, yakni pada serabut otot dan matriks ekstraselluler Shahidi dan Botta 1994. Katepsin dikenal sebagai famili dari endopeptidase dan atau eksopeptidase. Banyak katepsin yang memiliki pH optimal asam walaupun beberapa aktif pada pH netral. Katepsin A yang mula-mula digambarkan sebagai enzim yang memisahkan karbobenzoksi-L-Glu-L-Tyr, sekarang dikenal dengan nama karboksipeptidase A dan mampu memisahkan residu secara sekuen dari karboksil terminal peptida, seperti glukagon. Katepsin A yang termasuk jenis eksopeptidase memiliki pH optimum 5-6, serta inaktif oleh panas dan alkali. Pada Tabel 6 dapat dilihat secara lengkap berbagai jenis katepsin yang terdapat dalam lisosom otot ikan. Tabel 6. Enzim proteolitik yang berhubungan dengan lisosom otot ikan Enzim Famili Aktivitas Proses dan asal enzim Katepsin B Sistein Endopeptidase Dimurnikan dari otot berbagai spesies ikan, identifikasi pada berbagai spesies Katepsin H Sistein Endopeptidase Identifikasi pada otot ikan salmon Katepsin J Sistein Endopeptidase - Katepsin L Sistein Endopeptidase Identifikasi pada otot ikan salmon dan mackarel Dipeptidil peptidase I katepsin C Sistein Eksopeptidase Identifikasi dari otot berbagai spesies ikan Dipeptidil petidase II Sistein Eksopeptidase - Katepsin D Aspartat Endopeptidase Dimurnikan dan diidentifikasi dari otot berbagai spesies ikan -glutamil karboksipeptidase Aspartat Endopeptidase - Karboksipeptidase A katepsin A dan I Serin Eksopeptidase Dimurnikan dari berbagai spesies ikan dan diidentifikasi pada otot berbagai spesies Katepsin S Sistein Eksopeptidase Diidentifikasi pada otot mackarel Sumber: Goll et al. 1989 diacu dalam Shahidi dan Botta 1994 Katepsin H merupakan endopeptidase dengan aktivitas aminopeptidase yang aktif pada pH netral. Seperti katepsin B1, enzim ini menghidrolisis benzoil-D, L arginin- β-naphthylamide BANA tetapi berbeda pada struktur glikoproteinnya, aktif pada pH netral, stabil terhadap panas dan menunjukkan aktivitas molekuler dengan substrat miosin. Katepsin L merupakan jenis protease lain yang hampir sama dengan B1 tetapi berbeda dalam hal ketidakmampuan untuk menghidrolisis BANA dan sangat aktif dalam mendegradasi protein miofibril. Aktivitas molekuler dari katepsin L dengan substrat miosin adalah 10 kali lebih besar dari pada ketepsin B. Katepsin L telah berhasil diisolasi dan diidentifikasi pada otot mackarel. Katepsin L dapat mendegradasi miofibril, termasuk aktin, miosin dan tropomiosin pada pH 6,5 dan secara khusus aktif untuk troponin serta dalam pemindahan Ca dari ATPase miofibril pada pH netral. Selain itu ada juga katepsin S yang memiliki sifat sama seperti katepsin L tetapi berbeda pada kemampuan dalam memisahkan metilcoumarilamide dan diduga terdapat dalam mackarel Shahidi dan Botta 1994.

2.7 Peranan Katepsin dalam Kemunduran Mutu Ikan