2.6 Enzim Katepsin
Katepsin merupakan salah satu enzim proteolitik yang ditemukan pada jaringan hewan termasuk ikan yang dapat menghidrolisis protein menjadi
polipeptida. Katepsin banyak ditemukan dalam jaringan otot ikan. Pada jaringan otot ikan, katepsin dan enzim penghidrolisis lainnya ditempatkan dalam organel
subselluler atau disebut lisosom dan dibagi dalam dua tempat, yakni pada serabut otot dan matriks ekstraselluler Shahidi dan Botta 1994.
Katepsin dikenal sebagai famili dari endopeptidase dan atau eksopeptidase. Banyak katepsin yang memiliki pH optimal asam walaupun beberapa aktif pada
pH netral. Katepsin A yang mula-mula digambarkan sebagai enzim yang memisahkan karbobenzoksi-L-Glu-L-Tyr, sekarang dikenal dengan nama
karboksipeptidase A dan mampu memisahkan residu secara sekuen dari karboksil terminal peptida, seperti glukagon. Katepsin A yang termasuk jenis eksopeptidase
memiliki pH optimum 5-6, serta inaktif oleh panas dan alkali. Pada Tabel 6 dapat dilihat secara lengkap berbagai jenis katepsin yang terdapat dalam lisosom otot
ikan. Tabel 6. Enzim proteolitik yang berhubungan dengan lisosom otot ikan
Enzim Famili
Aktivitas Proses dan asal enzim
Katepsin B Sistein
Endopeptidase Dimurnikan dari otot berbagai spesies
ikan, identifikasi pada berbagai spesies
Katepsin H Sistein
Endopeptidase Identifikasi pada otot ikan salmon
Katepsin J Sistein
Endopeptidase -
Katepsin L Sistein
Endopeptidase Identifikasi pada otot ikan salmon dan mackarel
Dipeptidil peptidase I
katepsin C Sistein
Eksopeptidase Identifikasi dari otot berbagai spesies
ikan Dipeptidil
petidase II Sistein Eksopeptidase
- Katepsin
D Aspartat Endopeptidase Dimurnikan dan diidentifikasi dari
otot berbagai spesies ikan -glutamil
karboksipeptidase Aspartat Endopeptidase
- Karboksipeptidase
A katepsin A dan I
Serin Eksopeptidase Dimurnikan dari berbagai spesies
ikan dan diidentifikasi pada otot berbagai spesies
Katepsin S Sistein
Eksopeptidase Diidentifikasi pada otot mackarel
Sumber: Goll et al. 1989 diacu dalam Shahidi dan Botta 1994
Katepsin H merupakan endopeptidase dengan aktivitas aminopeptidase yang aktif pada pH netral. Seperti katepsin B1, enzim ini menghidrolisis benzoil-D, L
arginin- β-naphthylamide BANA tetapi berbeda pada struktur glikoproteinnya,
aktif pada pH netral, stabil terhadap panas dan menunjukkan aktivitas molekuler dengan substrat miosin. Katepsin L merupakan jenis protease lain yang hampir
sama dengan B1 tetapi berbeda dalam hal ketidakmampuan untuk menghidrolisis BANA dan sangat aktif dalam mendegradasi protein miofibril. Aktivitas
molekuler dari katepsin L dengan substrat miosin adalah 10 kali lebih besar dari pada ketepsin B. Katepsin L telah berhasil diisolasi dan diidentifikasi pada otot
mackarel. Katepsin L dapat mendegradasi miofibril, termasuk aktin, miosin dan tropomiosin pada pH 6,5 dan secara khusus aktif untuk troponin serta dalam
pemindahan Ca dari ATPase miofibril pada pH netral. Selain itu ada juga katepsin S yang memiliki sifat sama seperti katepsin L tetapi berbeda pada
kemampuan dalam memisahkan metilcoumarilamide dan diduga terdapat dalam mackarel Shahidi dan Botta 1994.
2.7 Peranan Katepsin dalam Kemunduran Mutu Ikan