Komposisi Gelatin Sifat Fisika Kimia Gelatin

UIN Syarif Hidayatullah Jakarta selembar gelatin hangat yang tidak berwarna pada permukaan cetakan bagian bawah, kemudian selembar gelatin lainnya diletakkan diatasnya kemudian diberi tekanan. Gaya tekan ini bertindak sebagai pembuat kapsul. Pengisian bahan obat dan pemasangan segelnya dilakukan dalam waktu yang bersamaan dan serentak, kemudian kapsul yang sudah dicetak dipindahkan dan dicuci dengan pelarut yang tidak mengganggu dan merusak kapsul Ansel, 1989.

2.3 Gelatin

Gelatin adalah produk alami yang diperoleh dari hidrolisis parsial kolagen. Kolagen mengandung 14 hydroxyprolin, 16 prolin dan 26 glisin. Rantai kolagen terdiri dari tiga rangkaian polipeptida dengan urutan glisin gly, prolin pro dan hidroksiprolin hyp. Tiga rantai peptida tersebut, masing –masing mempunyai struktur heliks dan bersama–sama membentuk tiga untaian heliks. Tiga untaian tersebut membentuk gulungan yang berikatan dengan atom hidrogen. Satu unit kolagen disebut tropokolagen, dengan berat molekul ± 30 kda dengan panjang kira –kira 280 nm dan diameter 1,4 –1,5 nm Jannah, 2008. Gelatin merupakan sistem koloidal padat protein dalam cairan air sehingga pada suhu dan kadar air yang tinggi gelatin mempunyai kemampuan cairan yang disebut fase sol atau hidrosol, sebaliknya pada suhu dan kadar air yang rendah gelatin mempunyai kemampuan yang lebih kasar atau lebih pekat strukturnya, yang disebut fase gel. Pemanasan dan penambahan air akan mengubah gelatin menjadi fase sol, sebaliknya pendinginan dan pengurangan air akan mengubah gelatin menjadi fase gel Jannah, 2008.

2.3.1 Komposisi Gelatin

Struktur umum gelatin adalah –Ala-Gly-Pro-Arg-Gly-Glu-4Hyp- Gly-Pro- Jannah, 2008. Lima asam amino yang ada umumnya meliputi glisin 26,4-30,5; prolin 14,8-18; hidroksiprolin 13,3-14,5; asam glutamat 11,1-11,7; dan alanin 8,6-11,3 Grobben et al., 2004. Kandungan Hidroksiprolin ini berpengaruh pada kekuatan gelatin. Semakin UIN Syarif Hidayatullah Jakarta tinggi kandungan Hidroksiprolin kekuatan gel gelatin akan semakin kuat Jannah, 2008. Asam amino penyusun protein dalam gelatin lain dalam jumlah yang sedikit meliputi arginin, asam aspartat, lisisn, serin, leusin, valin, fenilalanin, treonin, isoleusin, hidroksilisin, histidin, metionin dan tirosin Grobben et al, 2004.

2.3.2 Sifat Fisika Kimia Gelatin

Gelatin hampir tidak berasa dan tidak berbau, lembaran gelatin bersifat rapuh, padat dan jernih kekuningan, gelatin memiliki kelembaban 8- 13 dan memiliki massa jenis 1,3-1,4 gcm. Gelatin larut dalam gliserol, propilen glikol, asam asetat, trifluoroethanol dan formamida. Gelatin tidak larut dalam benzene, aseton, alkohol primer dan dimetilformamida GMIA, 2012. Gelatin mengandung protein yang sangat tinggi dan rendah kadar lemaknya. Gelatin kering dengan kadar air 8 –12 mengandung protein sekitar 84 –86, mineral 2-4, serta lemak dan hampir tidak ada vitamin Carr et al, 1995. Gelatin dapat mengembang dalam air dingin, dapat membentuk film, mempengaruhi viskositas suatu bahan dan dapat melindungi sistem koloid. Pada suhu 71ºC gelatin mudah larut dalam air dan membentuk gel pada suhu 35-50ºC. Gelatin mempunyai kemampuan menyerap air 5 –10 kali dan menjadi swelling dalam air dingin. Gelatin bersifat termal reversible yaitu setelah gel dipanaskan dan selanjutnya didinginkan dapat membentuk gel kembali. Gelatin yang dipanaskan diatas suhu 45°C secara bertahap akan kehilangan kemampuan untuk mengembang. Gelatin terdiri dari banyak polipeptida atau formasi heliprolin panjang yang masing –masing terdiri dari 3000 –4000 asam amino Jannah, 2008. Gelatin merupakan turunan kolagen yang merupakan protein dengan komponen dasar 50,5 karbon, 6,8 hidrogen, 17 nitrogen dan 25,2 oksigen. Gelatin merupaka protein, gelatin akan mengalami reaksi yang sama seperti protein jika berinteraksi dengan enzim-enzim proteolitik GMIA, 2012. UIN Syarif Hidayatullah Jakarta Tabel 1. Komposisi Asam Amino Gelatin Sumber : GMIA Type A Pork Skin Type B Calf Skin Type B Bone Alanine 8,6 10,7 9,3 11,0 10,1 14,2 Arginine 8,3 9,1 8,55 8,8 5,0 9,0 Aspartic Acid 6,2 6,7 6,6 6,9 4,6 6,7 Cystine 0,1 Trace Trace Glutamic Acid 11,3 11,7 11,1 11,4 8,5 11,6 Glycine 26,4 30,5 26,9 27,5 24,5 28,8 Histidine 0,9 1,0 0,74 0,8 0,4 0,7 Hydroxylycine 1,0 0,91 1,2 0,7 0,9 Hydroxyproline 13,5 14,0 14,5 11,9 13,4 Isoleucine 1,4 1,7 1,8 1,3 1,5 Leucine 3,1 3,3 3,1 3,4 2,8 3,5 Lysine 4,1 5,2 4,5 4,6 2,1 4,4 Methionine 0,8 0,9 0,8 0,9 0,0 0,6 Phenylalanine 2,1 2,6 2,2 2,5 1,3 2,5 Proline 16,2 18,0 14,8 16,4 13,5 15,5 Serine 2,9 4,1 3,2 4,2 3,4 3,8 Threonine 2,2 2,2 2,0 2,4 Tyrosine 0,4 0,9 0,2 1,0 0,0 0,2 Valine 2,5 2,8 2,6 3,4 2,4 3,0 Gelatin memiliki sifat amfoterik, gelatin akan menjadi kation dalam larutan asam dan menjadi anion dalam larutan basa. Gelatin tipe A memiliki titik isoelektrik 4,7-5,4 dan gelatin tipe B memiliki titik isoelektrik 4,6-9. Pada titik isoelektriknya partikel gelatin tidak memiliki muatan dan tidak terjadi perpindahan partikel gelatin. Sifat fisika, kimia dan fungsional gelatin merupakan sifat yang sangat penting untuk menentukkan mutu gelatin. Sifat yang bisa dijadikan parameter dalam menentukkan mutu gelatin antara lain, kekuatan gel, viskositas dan rendemen. Tabel 2. Standar Mutu Gelatin di Indonesia Sumber: Jannah, 2008 Karakteristik Syarat Warna Bau, rasa Kadar air Kadar abu Logam berat mg kg Arsen mg kg Tembaga mg kg Tidak berwarna Normal Normal Maksimal 16 Maksimal 3,25 Maksimal 50 Maksimal 2 Maksimal 30 UIN Syarif Hidayatullah Jakarta Seng mg kg Sulfit mg kg Maksimal 100 Maksimal 1000 Tabel 3. Sifat Fisika Kimia Gelatin Komersial Sumber: Jannah, 2008 Parameter Gelatin Standar SIGMA Gelatin komersial tulang sapi Viskositas cP Kekuatan gel Bloom Titik Gel º Ttitik Leleh º Titik Isoelektrik Protein Kadar air Kadar Abu Kadar Lemak Kadar Total Protein Ph 4,17 279,10 8,20 24 8 9,26 2,26 1,95 5,91 4,61 7 328,57 19,5 29,6 7 12,21 1,66 0,23 85,99 5 Tabel 4. Persyaratan Gelatin Sumber: FAO Parameter Persyaratan Kadar Abu Kadar Air Belerang Dioksida Arsen Logam Berat Timah Hitam Batas Cemaran Mikroba  Standar Plate Count  E. Coli  Streprococci 2 18 40 mg kg 1 mg kg 50 mg kg 5 mg kg 10 4 gr 10 gr 10 2 gr UIN Syarif Hidayatullah Jakarta

2.3.3 Klasifikasi Gelatin

Dokumen yang terkait

Perbedaan profil protein produk olahan (sosis) daging babi dan sapi hasil analisa sds-page

1 37 6

Aplikasi Metode SDS-PAGE (Sodium Dodecyl Sulphate Poly Acrylamide Gel Electrophoresis) untuk Mengidentifikasi Sumber Gelatin pada Kapsul Keras

1 11 59

Analisis Gelatin Sapi dan Gelatin babi pada Produk Cangkang Kapsul Keras Obat dan Vitamin Menggunakan FTIR dan KCKT

8 75 107

Aplikasi Metode SDS-PAGE (Sodium Dodecyl Sulphate Poly Acrylamide Gel Electrophoresis) untuk Mengidentifikasi Sumber Gelatin pada Kapsul Keras

1 18 59

Analisa Profil Protein Gelatin Sapi dan Gelatin Babi Gummy Vitamin C Menggunakan Metode SDSPAGE (Sodium Dodecyl Sulphate Poly Acrylamide Gel Electrophoresis)

2 21 79

Purifikasi dan karakterisasi imunoglobulin Y (lgY) kuning telur ayam spesifik Streptococcus mutans menggunakan metode sodium dodecyl sulphate-poly acrilamide gel electrophoresis (SDS-page)

0 8 45

Purifikasi dan karakteristik imunoglobulin Y (lgY) kuning telur ayam spesifik Salmonelaenteritidis menggunakan metode sodium dedocyl sulphate poly acrilamide gel electrophoresis (SDS-page)

0 4 43

Karakteristik Protein Imunoglobulin Y (Ig Y) Kuning Telur H5N1, H5N2 Dan H5N9 Menggunakan Metode Sodium Dodecyl Sulphate-Poly Acrilamide Gel Electrophoresis (SDS-PAGE)

0 10 36

Karakterisasi Protein IgG Anti H5N1 Menggunakan Metode SDS-Page (Sodium Dodecyl Sulfate Polyacrilamide Gel Electrophoresis) Dari Kolostrum Sapi Yang Divaksin H5N1

1 14 75

ANALISA PROFIL PROTEIN SPIRULINA PLATENSIS DENGAN METODE PRESIPITASI YANG BERBEDA MENGGUNAKAN SDS PAGE (SODIUM DODECYL SULFATE POLYACRYLAMIDE GEL ELECTROPHORESIS) DAN BIOINFORMATIKA PROTEIN PROFILING of SPIRULINA PLATENSIS USING DIFFERENT PRECIPITATION ME

0 0 11