6
proantosianidin adalah prosianidin, yang apabila direaksikan dengan asam akan menghasilkan sianidin Harborne 1987.
Tannin terhidrolisis terdiri dari dua kelas sederhana. Pada jenis pertama, inti berupa glukosa yang dikelilingi oleh lima gugus ester galoil atau lebih. Pada jenis kedua, inti molekul berupa senyawa
dimer asam galat, yaitu asam heksahidroksidifenat yang berikatan dengan glukosa. Bila dihidrolisis elagitanin ini menghasilkan asam elagat Harborne 1987. Gambar 2 menunjukkan beberapa jenis
tanin.
Gambar 2. Struktur kimia dari asam galat , asam ferulat, dan ellagitanin Dai et al. 2010. Menurut Winarno 1981 secara menyeluruh tannin akan berkurang selama proses pematangan
dan pendewasaan pada buah-buahan. Pada jaringan tanaman, semakin tua maka semakin tinggi kandungan tanninnya. Terjadinya penurunan kadar tannin disebabkan adanya tannin yang terdegradasi
atau tannin dalam buah sudah tidak mampu mengendapkan lagi protein, karena polimerisasi, depolimerisasi, dan oksidasi tannin. Jenis-jenis tanin dan sumbernya ditunjukkan pada Tabel 5.
C. Enzim Alfa-Amilase dan Enzim Alfa-Glukosidase
Enzim α-amilase 1 , 4 - α - D - glukan 4-glukanohidrolase, EC 3.2.1.1 adalah endoenzim yang bekerja dengan
menghidroslisis pati pada ikatan α-1,4 glukosidik menjadi monosakarida dan disakarida. Enzim alfa-amilase
secara acak akan memutuskan ikatan α-1,4 dibagian dalam molekul baik pada amilosa maupun pada amilopektin Fogarty 1983.
Dalam industri pangan, α-amilase berperan dalam mempercepat proses hidrolisis pati dan menurunkan viskositas pati Nigam dan Singh
1995. Mikroba penghasil α-amilase antara lain adalah kapang Rhizopus, Aspergillus niger,
Aspergillus oryzae, dan Aspergillus candidus, bakteri Clostridium, Bacillus subtilis, B. stearothermophilus, B. coagulans, B.licheniformis, dan Pseudomonas saccharophila Windish dan
Mhatre 1965. Enzim alfa-amilase yang biasa digunakan berasal dari bakteri Bacillus licheniformis dan B. subtilis. Enzim ini mempunyai aktivitas optimum pada pH 6.0-7.0. Bakteri Bacillus subtilis
menghasilkan alfa-amilase yang dapat digunakan untuk menghidrolisa pati sampai suhu 90
o
C dan alfa-amilase dari B. licheniformis masih dapat menghidrolisis pati pada suhu 105-110
o
C Aunstrup 1979.
7
Tabel 5. Jenis-jenis tanin dan sumbernya Jenis Tanin
Sumber Nama Ilmiah
Tanin Terhidrolisis Bearberry leaves
Aractostaphyllus uva- ursi
Rhubarb Rheumofficinalis
Galotanin Clove
Eugenia caryophyllus Hammamelis
Hammamelis virginiana
Turkish gall Quercus infectorea
Pomegranate bark and rind
Punica granatum Elagitanin
Myrobalam Terminalia chebula
Malabar kino Pterocarpus
marsupium Eucalyptus kino
Eucalyptus rostata Chest nut
Castance spp Chinchona bark
Chincona spp Wild cerry bark
Prunus serotina Rhatany roots
Krameria triandra Tanin terkondensasi
Kola seeds Cola acuminata
Areca seeds Areca catechu
Green tea leaves Camelia sinensis
Catechu Acacia catechu
Pseudotanin Mangrove cutches
Rhizophora spp Asam klorogenat
Butea gum Butea frondosa
Asam galat Coffee
Coffee arabica Katekin
Mate Ilex paraguansis
Rhubarb Rheum officinalis
Catechu Acacia catechu
Cocoa Theobroma cacao
Guarana Paullinia cupana
Sumber : Rangari 2007
Kerja enzim alfa-amilase pada molekul amilosa meliputi dua tahap. Pertama, degradasi amilosa menjadi maltotriosa yang terjadi secara acak. Degradasi ini terjadi sangat cepat dan diikuti dengan
penurunan viskositas dengan cepat pula. Pada tahap kedua terjadi pembentukan glukosa dan maltosa sebagai hasil akhir. Proses ini berlangsung dengan sangat lambat dan terjadi secara tidak acak.
Sedangkan hidrolisa enzim alfa-amilase pada molekul amilopektin akan menghasilkan glukosa, maltosa, dan berbagai jenis α-limit dekstrin yaitu oligosakarida yang terdiri dari empat atau lebih
residu gula yang semuanya mengan dung ikatan α-1,6 Winarno 1980.
Pada umumnya alfa-amilase bersifat stabil pada kisaran pH antara 5.5 dan 8.0 dan masih tahan terhadap keadaan pH ekstrim bila tersedia kalsium dalam jumlah yang cukup Fogarty 1983. Dengan
adanya kalsium, enzim α-amilase bersifat tahan terhadap perlakuan suhu dan pH ekstrim, perlakuan dengan urea, atau reaksi-
reaksi dengan enzim protease. Enzim α-amilase yang bebas dari kalsium
8
sangat peka terhadap denaturasi asam, panas, atau urea, dan cepat terdegradasi oleh protease Fogarty 1983.
Enzim alfa-glukosidase α-D-glukosid. Glukohidrolase, EC 3.2.1.20 adalah enzim yang
mengkatalisasi pemecahan ikatan 1,4 α-glikosida pada ujung non pereduksi dari maltooligosakarida
dengan melepas β-D-glukosa. Enzim ini juga dapat menghidrolisis secara lambat ikatan 1,6-α-D- glukosidik sehingga dapat melanjutkan kerja alfa amilase, yaitu menghidrolisis lanjut
α-limit dekstrin menjadi glukosa Berdanier et al. 2006. Enzim alfa-glukosidase pada pencernaan mamalia berada
pada permukaan membran brush border sel usus halus dan merupakan enzim yang mengkatalisis proses akhir pencernaan karbohidrat pada proses pencernaan Leboviz 1997.
D. Inhibitor Enzim
