Isolasi Protein Tahapan Kerja
14 selama 10 menit pada 3000 rpm. Supernatan dipisahkan dan ditambahkan 0.5 mL
TBA 50 mmolL ke dalam 1 mL larutan supernatan tersebut, kemudian disimpan dalam penangas air dengan suhu 40°C selama 30 menit. Absorbansi sampel
diukur pada 443 nm.
2. Grup amino bebas dengan metode Bradford Bradford 1976
Pengujian Bradford tergantung pada interaksi antara residu asam amino basa terutama arginin, lisin dan histidin dengan Coomassie brilliant blue G-250
CBB pada matriks asam. Ikatan CBB dengan protein akan menghasilkan warna biru. Tahapan pengujian adalah sebagai berikut:
Pembuatan pereaksi Bradford
Sebanyak 100 mg pewarna CBB G-250 dilarutkan ke dalam 50 mL etanol 95. Selanjutnya ditambahkan 100 mL asam fosfat 85 dan ditepatkan hingga 1
L menggunakan akuades. Larutan kemudian disaring menggunakan kertas Whatman No.1, lalu larutan disimpan dalam botol gelap dan pada suhu refrigerasi.
Pembuatan larutan standar
Deret larutan standar BSA dibuat dengan mengencerkan larutan stok BSA ke dalam tabung reaksi 1.2 x 10 cm. Kemudian ditambahkan 5 mL pereaksi
Bradford. Larutan divorteks dan diukur secara spektrofotometri pada = 5λ5 nm setelah 5 menit. Untuk blanko, sebanyak 100 L akuades ditambahkan 5 mL
pereaksi Bradford dan diukur dengan cara yang sama. Kurva standar yang diperoleh digunakan untuk mengukur konsentrasi sampel.
Pengukuran sampel
Sampel diambil sebanyak 100 L dan dimasukkan ke dalam tabung reaksi berukuran 1.2x10 cm, lalu ditambahkan 5 mL pereaksi Bradford. Larutan
divorteks dan diukur secara spektrofotometri pada = 5λ5 nm setelah 5 menit. b. Penentuan Profil Berat Molekul Konjugat IPK-FOS berdasarkan
elektroforesis SDS-PAGE Bollag dan Edelstein 1991
Elektroforesis SDS-PAGE akan memisahkan protein berdasarkan berat molekul. Protein dengan berat molekul kecil akan lebih cepat bergerak menuju
anoda dibandingkan dengan protein dengan berat molekul besar. Hasil akhir adalah terbentuknya pita-pita protein pada gel akrilamid. Setiap pita menunjukkan
berat molekul dari protein dan ketebalan pita menunjukkan tingkat konsentrasi protein dalam sampel.
Masing-masing isolat protein kacang kedelai GMO dan non-GMO serta isolat yang terglikasi dianalisis dengan elektroforesis menggunakan gel akrilamid.
Gel yang digunakan terdiri atas dua bagian, yaitu gel atas stacking gel dan gel bawah separating gel dengan konsentrasi stacking gel 5 dan separating gel
12. Adapun tahapan yang harus dilakukan dalam analisis SDS-PAGE adalah sebagai berikut:
15
Tahap I
. Isolasi Protein
Isolasi Protein Kacang Kedelai
GMO dan non-GMO
Isolat Protein Kedelai GMO dan non-GMO
Parameter
1. Rendemen 2. Kadar Protein
Tahap II
. Konjugasi IPK-FOS
Konjugasi IPK-FOS: 1:4; 1:14;1:30; 1:52; dan 1:74
dalam sistem cair
IPK GMO dan non-
Tahap III
. Karakterisasi Kimia
1. Derajat glikasi 2. Asam amino bebas
3. Profil
Berat Molekul
IPK-FOS terglikasi
Analisis karakteristik kimia
Isolat protein kedelai GMO dan
non-GMO
Isolat protein kedelai GMO dan
non-GMO terglikasi dengan
FOS
Tahap IV
. Pengujian Alergenisitas
1.
Kualitatif : immunoblotting
2. Kuantitatif : ELISA
IPK-FOS terglikasi
Pengujian Alergenisitas Karakteristik
antigenik IPK GMO dan non-
GMO dan IPK-FOS secara kualitatif dan
kuantitatif Karakteristik kimia
IPK-FOS dan IPK GMO dan non-
GMO
Gambar 5 Tahapan penelitian dan luaran yang diharapkan
Luaran
16
Pembuatan separating gel
Dua lempengan kaca mini slab yang akan digunakan sebagai cetakan gel dirangkai sesuai dengan petunjuk pemakaian. Sebanyak 4 mL larutan A dipipet ke
dalam gelas piala, kemudian ditambahkan 2.5 mL larutan B dan 3.5 mL akuabides. Larutan tersebut kemudian diaduk perlahan dengan menggoyangkan
gelas piala. Selanjutnya, sebanyak 50 L APS 10 dan 5 L TEMED ditambahkan ke dalam larutan dan diaduk kembali dengan perlahan. Larutan
dimasukkan ke dalam lempengan kaca mini slab tanpa menimbulkan gelembung udara dengan menggunakan mikropipet sampai sekitar 1 cm dari atas lempengan.
Bagian yang tidak diisi gel diberi akuades untuk meratakan gel yang terbentuk. Gel dibiarkan mengalami polimerisasi selama 30-60 menit. Pembuatan stacking
gel
Air dibuang dari atas separating gel dan dikeringkan dengan menggunakan tissue
. Akuabides, larutan A, dan larutan C masing-masing sebanyak 2.3 mL; 0.67 mL; dan 1.0 mL dicampurkan ke dalam gelas piala dan diaduk perlahan dengan
menggoyangkan gelas piala. Selanjutnya, sebanyak 30 L APS 10 dan 5 L TEMED ditambahkan ke dalam campuran dan diaduk kembali dengan perlahan.
Kemudian sisir dimasukkan dengan cepat tanpa menimbulkan gelembung udara. Stacking gel
dibiarkan mengalami polimerisasi selama 30-60 menit. Setelah gel berpolimerisasi, sisir diangkat dari atas gel dengan perlahan dan slab ditempatkan
ke dalam wadah elektroforesis. Buffer elektroforesis dimasukkan ke wadah elektroforesis di bagian dalam dan luar agar gel terendam.
Preparasi dan injeksi sampel
Sebanyak 40 L sampel dimasukkan ke dalam tabung Eppendorf dan ditambahkan 10 L buffer sampel. Tabung kemudian dipanaskan selama 5 menit
dalam air mendidih 100°C. Sampel siap diinjeksikan sebanyak 16 L ke dalam
sumur menggunakan mikropipet. Mikropipet dibilas menggunakan akuades setiap kali akan memasukkan sampel lain. Pada salah satu sumur, ditempatkan sebanyak
7 L protein marker. Standar yang digunakan adalah Spectra Multicolor Broad Range Protein Ladder
yang mengandung 10 protein dengan berat molekul 10-260 kDa.
Running SDS-PAGE
Katup elektroda dipasang dengan arus mengalir ke anoda. Sumber listrik dinyalakan dan dijaga konstan pada 70 V. Running dilakukan selama 180 menit
sampai migrasi dye tersisa sekitar 0.5 cm dari dasar. Setelah selesai, aliran listrik dimatikan dan katup elektroda dilepaskan, lalu plat gel dipindahkan dari
elektroda. Pewarnaan gel
Gel diangkat dari slab dan dipindahkan ke dalam wadah tertutup yang telah berisi pewarna coomasie brilliant blue G-250 kurang lebih 20 mL. Kemudian
digoyanggoyangkan sesekali selama 5-10 menit. Destaining gel
Gel diangkat dan dicuci menggunakan akuades beberapa kali. Larutan penghilang warna ditambahkan destaining solution dan digoyangkan sesekali
hingga latar belakang pita protein menjadi terang. Selanjutnya, larutan penghilang warna dibuang dan gel siap dianalisis.
17
Penentuan berat molekul protein yang terpisahkan
Berat molekul protein sampel dapat dihitung dari persamaan regresi yang diperoleh dari kurva hubungan antara mobilitas relatif protein marker Rf dan
logaritma berat molekul protein marker. Mobilitas relatif protein dihitung dengan membandingkan jarak migrasi protein, diukur dari garis awal separating gel
sampai ujung pita protein, dan jarak migrasi tracking dye. Mobilitas relatif tersebut dirumuskan sebagai berikut:
� = �
�