II TINJAUAN PUSTAKA
2.1 Antibodi
Respon imun akan terjadi dalam tubuh hewan yang terpapar oleh suatu antigen. Respon humoral tubuh yang terinfeksi akan menghasilkan antibodi. Antibodi merupakan
suatu molekul protein atau globulin yang diproduksi oleh sel B dan saling berikatan secara spesifik dengan antigen. Antibodi ditemukan pada darah atau kelenjar tubuh
vertebrata lainnya, dan digunakan oleh sistem kekebalan tubuh untuk mengidentifikasikan dan menetralisasikan benda asing seperti bakteri dan virus. Molekul
antibodi adalah globulin, maka umumnya dikenal sebagai imunoglobulin Ig. Ada 5 kelas utama imunoglobulin dalam serum yaitu IgG, IgA, IgM, IgD dan IgE Alberts et al
2002; Roitt 2003. Bila serum protein dipisahkan dengan cara elektrophoresis, maka imunoglobulin ditemukan terbanyak dalam fraksi globulin gama, meskipun ada beberapa
imunoglobulin yang juga ditemukan dalam fraksi globulin alfa dan beta Bratawidjaja 2002.
Semua molekul imunoglobulin mempunyai 4 rantai polipeptida yang terdiri dari dua pasang rantai polipeptida berat heavy = H dan dua rantai ringan light = L yang
identik. Keempatnya bergabung melalui ikatan disulfida antar rantai. Struktur molekul antibodi berbentuk seperti huruf “Y”, masing-masing mempunyai daerah variabel V
H
dan V
L
dan daerah konstan C
H
dan C
L
. Fragmen imunoglobulin yang identik disebut Fab Fragment antigen binding yang merupakan bagian imunoglobulin yang mengikat
antigen serta bereaksi dengan determinan antigen dan hapten. Bagian tunggal imunoglobulin disebut Fc Fragment crystallizable oleh karena mudah dikristalkan.
Daerah variabel V tersusun dari sekitar 110 sampai 130 asam amino, merupakan gugus NH
2
sebagai tempat ikatan antara rantai H dan L. Daerah konstan C pada rantai H meliputi daerah aktivasi komplemen dan molekul reseptor Fc dari berbagai jenis sel
Bratawidjaja 2002; Roitt 2003. Daerah V dan C mempunyai tiga kelas determinan antigenik yaitu : 1
determinan isotypic, membedakan rantai ringan menjadi dua klas, yaitu kappa dan
lamda yang terdiri atas 230 asam amino, sedangkan rantai berat yang terdiri dari 450- 600 asam amino mempunyai lima isotipe berbeda yang membagi imunoglobulin menjadi
lima klas yang berbeda dengan fungsi yang berbeda-beda pula IgG, IgM, IgA, IgE, IgD; 2 determinan allotypic, dibedakan dari produk gen pada lokus yang sama IgG1, IgG2a,
IgG2b; dan 3 determinan idiotypic, dihubungkan dengan spesifisitas ikatan antigen Saldanha 2000 Gambar 1.
Gambar 1 Tiga Kelas Determinan Antigenik Sumber: Saldanha 2000
Rantai-rantai pada molekul antibodi tersebut dapat dipisahkan satu sama lain dengan mereduksi ikatan S-S atau dengan pengasaman. Pada IgG yang merupakan tipe
antibodi terbanyak, daerah engsel yang terpapar memanjang oleh adanya kandungan prolein yang tinggi, karena itu mudah terkena efek proteolitik; molekul akan terpotong
oleh papain menjadi dua fragmen Fab yang identik, masing-masing mengandung satu tempat pengikatan antigen dan fragmen ketiga yaitu Fc yang tidak mempunyai
kemampuan mengikat antigen. Pepsin memotong pada tempat yang berbeda, melepaskan Fc dari bagian molekul lainnya berupa fragmen 5S yang besar, yang dikenal sebagai
Fab
2
. Fragmen ini mampu mengikat antigen seperti antibodi asal dan masih bersifat divalen. Daerah spesifik untuk berikatan dengan antigen disebut paratop dan
mengekspresikan beberapa kumpulan idiotop yang mampu meningkatkan produksi antibodi Roitt 2003.
Allotypic, variasi asam
amino pada lokus yang
Idiotypic, variasi
dihubungkan
Isotypic, variasi
rantai berat γ, μ, ε,