Protein sarkoplasma meliputi 30 dari total protein otot. Protein ini meliputi sebagian besar enzim yang terlibat dalam metabolisme energi, seperti
glikolisis. Disamping keanekaragamannya, protein sarkoplasma mempunyai berbagai sifat fisik kimia. Sebagai contoh, sebagian besar proetin sarkoplasma
memiliki bobot molekul relatif rendah, pH isoelektrik tinggi dan struktur berbentuk bulat. Karakteristik fisik ini mungkin yang bertanggung jawab untuk
daya larut yang tinggi dalam air Nakai dan Modler 1999. Protein sarkoplasma merupakan protein larut air dan secara normal
ditemukan di plasma sel dimana protein tersebut berperan sebagai enzim yang diperlukan dalam metabolisme anaerob sel otot dan pembawa oksigen. Protein
sarkoplasma tidak berperan dalam pembentukan gel dan ada kemungkinan untuk mengganggu dalam proses pembentukan gel. Protein sarkoplasma yang
mengandung berbagai protein yang larut dalam air disebut miogen Suzuki 1981. Proetin stroma adalah bagian protein otot yang paling sedikit, membentuk
jaringan ikat dan tidak dapat diekstraksi dengan air, larutan asam, larutan alkali, atau larutan garam netral pada konsentrasi 0,01-0,1 M. Protein stroma merupakan
protein yang terdapat pada bigian luar sel otot Suzuki 1981. Protein stroma adalah jaringan ikat terdiri atas tiga jenis protein ekstraselular, yaitu kolagen,
retikulin dan elastin serta komponen pendukung lainnya Nakai dan Modler 1999.
2.2.2 Protein berdasarkan susunan molekul
Berdasarkan susunan molekulnya, protein digolongkan menjadi dua, yaitu protein globuler sferoprotein dan protein fibriler skleroprotein.
Protein globuler sferoprotein adalah protein yang berbentuk bola. Protein ini banyak terdapat pada bahan pangan seperti susu, telur dan daging. Protein ini
larut dalam larutan garam dan asam encer, juga lebih mudah berubah di bawah pengaruh suhu, konsentrasi garam, pelarut asam dan basa dibandingkan protein
fibriler . Protein ini mudah terdenaturasi, yaitu susunan molekulnya berubah yang
diikuti dengan perubahan sifat fisik dan fisiologinya seperti yang dialami oleh enzim dan hormon Winarno 1997.
Protein fibriler skleroprotein merupakan protein yang berbentuk serabut. Protein ini tidak larut dalam pelarut-pelarut encer, baik larutan garam, asam, basa
maupun alkohol. Berat molekulnya yang besar belum dapat ditentukan dengan pasti dan sukar dimurnikan. Susunan molekulnya terdiri dari rantai molekul yang
panjang sejajar dengan rantai utama, tidak membentuk kristal dan bila rantai ditarik memanjang, dapat kembali pada keadaan semula. Kegunaan protein ini
terutama hanya untuk membentuk struktur bahan dari jaringan. Kadang-kadang protein ini disebut albuminoid dan sklerin. Contoh protein fibriler adalah kolagen
yang terdapat pada tulang rawan, miosin pada otot, keratin pada rambut, fibrin pada gumpalan darah Winarno 1997.
2.2.3 Protein berdasarkan struktur protein
Berdasarkan struktur protein, protein dibagi menjadi beberapa bentuk, yaitu struktur primer, sekunder, tersier dan kuartener.
Susunan linier asam amino dalam protein merupakan struktur primer. Susunan tersebut merupakan suatu rangkaian unik dari asam amino yang
menentukan sifat dasar dari berbagai protein dan secara umum menentukan bentuk struktur sekunder dan tersier.
Bila protein mengandung banyak asam amino dengan gugus hidrofobik, daya kelarutannya dalam air kurang baik dibandingkan dengan protein yang
banyak mengandung asam amino dengan gugus hidrofil. Bila hanya struktur primer yang ada dalam protein, maka molekul protein
tersebut mempunyai bentuk yang sangat panjang dan tipis. Struktur tersebut memungkinkan terjadinya banyak sekali reaksi dengan senyawa yang lain, yang
kenyataannya hal tersebut tidak terjadi di alam. Dalam kenyataannya struktur protein merupakan polipeptida yang terlipat-lipat dan bentuk tiga dimensi dengan
cabang-cabang rantai polipeptidanya tersusun saling berdekatan. Struktur yang demikian disebut struktur sekunder. Contoh bahan yang memiliki struktur ini
ialah bentuk α-heliks pada wol, bentuk lipatan-lipatan wiru pada molekul- molekul sutera serta bentuk heliks pada kolagen. Struktur sekunder terdiri dari
satu rantai polipeptida Winarno 1997.
Bentuk penyusunan bagian terbesar rantai cabang disebut struktur tersier. Struktur tersier adalah susunan dari struktur sekunder yang satu dengan struktur
sekunder bentuk lain. Biasanya bentuk-bentuk sekunder ini dihubungkan dengan ikatan hidrogen, ikatan garam, interaksi hidrofobik dan ikatan disulfida. Ikatan
disulfida merupakan ikatan terkuat dalam mempertahankan struktur tersier protein.
Ikatan hidrofobik terjadi antara ikatan nonpolar molekul-molekul sedangkan ikatan garam ternyata tidak begitu penting peranannya terhadap
struktur tersier molekul. Ikatan garam mempunyai kecenderungan bereaksi dengan ion-ion lain di sekitar molekul.
Struktur primer, sekunder dan tersier umumnya hanya melibatkan satu rantai polipeptida. Tetapi bila struktur ini melibatkan beberapa polipeptida dalam
membentuk suatu protein, maka disebut struktur kuartener. Pada umumnya ikatan- ikatan yang terjadi sampai terbentuknya protein sama dengan ikatan-ikatan yang
terjadi pada struktur tersier Winarno 1997.
2.3 Kolagen
