16
inhibitor adalah dengan menyerang sisi aktif enzim, sehingga enzim tidak dapat berikatan dengan substrat dan akibatnya fungsi katalitiknya terganggu Winarno,
1989. Menurut Gultom 2011: 85, inhibitor adalah suatu senyawa yang dapat
menurunkan menghambat laju reaksi yang dikatalis oleh enzim. Secara umum, inhibitor dapat menghambat kerja enzim dengan dua jenis penghambatan, yaitu
penghambat reversibel inhibitor reversibel dan penghambat irreversibel inhibitor irreversibel.
a. Inhibitor Reversibel
Penghambat reversibel adalah jenis penghambatan enzim yang dapat balik. Inhibitor ini terikat pada suatu enzim dengan reversibel, sehingga dapat
dipisahkan kembali dari enzim melalui dialisis maupun dengan pelarutan sederhana. Pemisahan inhibitor reversibel dari enzim ini untuk mengembalikan
aktivitas katalitik enzim. Inhibitor reversibel berlangsung dengan cepat membentuk suatu sistem kesetimbangan dengan enzim. Hal ini menunjukkan
adanya suatu tingkat penghambatan yang pasti, tergantung pada konsentrasi enzim, inhibitor, dan substrat yang memiliki jumlah yang tetap konstan sepanjang
reaksi, jika laju awal berlangsung dengan normal Gultom, 2011: 85. Ada tiga jenis penghambatan yang terjadi pada aktivitas enzim yang
dihambat oleh inhibitor reversibel, yaitu:
1. Inhibitor Kompetitif
Inhibitor kompetitif merupakan jenis inhibitor yang memiliki struktur mirip substrat. Inhibitor yang bereaksi dengan enzim secara kompetitif terhadap
17
substrat dan mengikat sisi aktif enzim. Penggambaran interaksi enzim dengan inhibitor kompetitif dapat dilihat pada gambar di bawah ini.
Gambar 8. Inhibitor Kompetitif Penghambatan ini kadang bersifat irreversibel, apabila substrat tidak dapat
melepaskan ikatan inhibitor. Penghambatan kompetitif juga ditemukan pada sisi dekat dengan pusat aktif enzim, sehingga mengurangi kecenderungan enzim
bereaksi dengan substrat. Selain menghambat ikatan antara enzim dengan substrat, inhibitor ini juga dapat menghambat penguraian dan pembentukan
senyawa baru. Inhibitor kompetitif berikatan lemah ikatan ion dengan enzim pada sisi aktifnya, sehingga inhibitor ini bersifat reversibel. Dengan menambah
kepekatan substrat, inhibitor tidak mampu lagi bergabung dengan enzim Bintang, 2010.
2. Inhibitor Nonkompetitif
Penghambatan tidak bersaing ini tidak dipengaruhi oleh konsentrasi substrat maupun konsentrasi inhibitor. Inhibitor dapat bergabung dengan enzim
pada sisi di luar sisi aktif enzim. Penggabungan ini dapat terjadi pada enzim bebas
Inhibitor
18
yang akan membentuk kompleks Enzim-Inhibitor EI. Penggambaran interaksi enzim dengan inhibitor non-kompetitif dapat dilihat pada gambar di bawah ini.
Gambar 9. Inhibitor Nonkompetitif Jika inhibitor ini bergabung dengan enzim maka akan mengubah bentuk
sisi aktif enzim. Dengan demikian, bentuk sisi aktif tidak sesuai lagi dengan bentuk substrat. Selain itu, penggabungan inhibitor juga dapat terjadi pada
kompleks Enzim-Substrat yang menghasilkan kompleks Enzim-Substrat-Inhibitor ESI. Kedua kompleks ini tidak dapat menghasilkan produk yang diharapkan.
Contoh inhibitor tidak bersaing adalah ion-ion logam, seperti Cu
2+
, Hg
2+
, dan Ag
+
Poedjiadi Supriyanti, 2009.
3. Inhibitor Unkompetitif
