2.5.8 Peptida
Peptida merupakan pembentukan dua atau lebih residu asam amino yang berikatan satu sama lain dan membentuk ikatan peptide. Ikatan ini dibentuk
dengan pelepasan gugus OH pada gugus karboksil asam amino dan gugus H dari asam amino yang lain, serta membentuk satu molekul H
2
O. Reaksi terbentuknya ikatan peptide dan menghasilkan molekul H
2
O disebut reaksi kondensasi. Dua molekul asam amino yang diikat oleh sebuah ikatan peptida disebut dipeptida, tiga
molekul asam amino yang diikat oleh dua ikatan peptida disebut tripeptida, dan begitu seterusnya Hawab 2003.
Hidrolisis ikatan peptida dapat dilakukan dengan menggunakan asam kuat HCl 6M, basa kuat NaOH 2M atau enzim tertentu. Metode hidrolisis yang
paling sering dilakukan adalah hidrolisis asam Bailey 1992. Pepetida merupakan senyawa yang bersifat zwitterion, netral dan tidak memiliki muatan
pada titik isoelektriknya. Berdasarkan konstanta keasamannya, peptida kurang bersifat zwitterionik dibandingkan dengan asam amino Shallenberger 1993.
Peptida berkontribusi pada pembentukan flavor baik yang diinginkan maupun yang off-flavor, mulai dari dipeptida hingga molekul yang mengandung
banyak residu asam amino dengan berat molekul ribuan Weir 1992.
2.5.9 Asam amino
Menurut Lehninger 1988, semua asam amino yang ada pada protein memiliki ciri yang sama, yaitu memiliki gugus karboksil dan gugus amino yang
diikat pada atom karbon yang sama. Masing-masing asam amino berbeda satu sama lainnya pada rantai samping gugus R, yang bervariasi dalam struktur,
ukuran, muatan listrik dan kelarutan dalam air. Kalisifikasi asam amino dapat dilakukan berdasarkan beberapa kategori.
Menurut Belitz dan Grosch 2009, asam amino dikalisifikasikan berdasarkan kemampuan rantai samping dalam melakukan reaksi intra dan intermolekul.
Kalisifikasi tersebut membagi asam amino menjadi tiga bagian, yaitu asam amino non polar dan tidak bermuatan glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin, prolin,
fenilalanin, triptofan, dan methionin; asam amino polar dan tidak bermuatan serin, sistein, tirosin, asparagin, dan glutamine; asam amino bermuatan asam
aspartat, asam glutamate, histidin, lisin, dan arginin.
Menurut Lehninger 1988, berdasarkan polaritasnya asam amino dibedakan menjadi tiga bagian, yaitu asam amino hidrofilik asam aspartat, asam
glutamat, asparagin, glutamin, lisin, arginin, dan histidin, asam amino hidrofobik fenilalanin, leusin, isoleusin, methionin, valin, dan triptofan, adan asam amino
antara prolin, treonin, serin, sistein, alanin, glisin, dan tirosin. Beberapa asam amino memiliki kontribusi dalam pembentukan cita rasa.
Asam amino pembentuk rasa dikelompokkan dalam tiga grup, yaitu asam amino yang memiliki bentuk rasa L dan D-enantimorf yang tidak memiliki rasa atau
tidak jelas rasanya, asam amino dengan sensasi rasa yang kompleks yang sulit untuk dikenali dalam bentuk murninya, dan asam amino dengan rasa berbeda. L-
triptofan mendekati rasa pahit, D-triptofan 35 kali lebih manis daripada sukrosa, sedangkan L- dan D-fenilalanin, serta L- dan D-tirosin hampir sama. Glisin
memiliki rasa manis yang terendah diantara asam amino. Asam glutamat pada ekstrak sintesis tidak hanya memberikan rasa gurih, tetapi meningkatkan
keseluruhan sensasi sebagai hasil kesinambungan yang menyampaikan, ketebalan, kelembutan, dan kompleksitas Murata et al. 1969.
Kategori