B. PERUBAHAN YANG TERJADI SETELAH PENYEMBELIHAN
Pada saat penyembelihan ternak, perubahan biokimia dan biofisik terhadap konversi otot menjadi daging sudah dimulai. Faktor yang
mempengaruhi kondisi ternak sebelum pemotongan akan mempengaruhi tingkat konversi otot menjadi daging dan juga mempengaruhi kualitas daging
yang dihasilkan Soeparno, 1992.
1. Perubahan pH
Perubahan pH daging sesudah ternak mati pada dasarnya ditentukan oleh kandungan asam laktat yang tertimbun dalam otot Buckle
et al ., 1985. Penimbunan asam laktat dan tercapainya pH ultimat otot post
mortem tergantung jumlah cadangan glikogen otot pada saat pemotongan.
Penimbunan asam laktat akan berhenti setelah cadangan glikogen otot menjadi habis atau setelah kondisi pH yang cukup rendah tercapai untuk
menghentikan aktivitas enzim glikolitik dalam proses glikolisis anaerobik Pearson, 1971. Daging post mortem mempunyai pH ultimat normal 5,5
yang sesuai dengan titik isoelektrik sebagian besar protein daging, termasuk protein miofibril. Pada umumnya, glikogen tidak ditemukan
pada pH 5,4-5,5 Lawrie, 1974. Penurunan pH karkas post mortem mempunyai hubungan yang erat
dengan temperatur lingkungan penyimpanan. Pada dasarnya, temperatur tinggi meningkatkan laju penurunan pH, sedangkan temperatur rendah
menghambat laju penurunan pH. Hal tersebut disebabkan oleh pengaruh langsung temperatur terhadap laju glikolisis post mortem.
2. Perubahan Rigor Jaringan Otot
Pada saat ternak disembelih, otot-otot karkas masih tetap hidup selama beberapa jam dan meskipun proses kematian tidak dapat dihindari,
otot-otot tersebut masih dapat bertahan hidup sampai rigor mortis berlangsung sempurna. Otot-otot skeletal ternak yang baru dipotong dapat
dirangsang untuk memanjang dan memendek secara reversibel.
7
Sebaliknya, pada saat rigor mortis, otot-otot mengalami kekakuan mengejang. Hal ini terjadi akibat hilangnya ATP dari otot dan
selanjutnya filamen-filamen aktin dan miosin saling bertumpuk di dalam sarkomer Cross dan Overby, 1988. Di samping itu, Huxley 1960
menyatakan bahwa filamen-filamen tersebut membentuk ikatan aktomiosin yang permanen dan otot menjadi tidak dapat diregangkan pada
saat rigor mortis. Menurut Muchtadi dan Sugiyono 1992, terhentinya respirasi
menyebabkan terjadinya perubahan dalam struktur jaringan otot hewan serta menurunnya jumlah adenosin triphosphat ATP dan kreatin
phosphat sebagai penghasil energi. Hal tersebut ditandai dengan terjadinya kekakuan rigor pada jaringan otot beberapa saat setelah hewan mati.
Apabila kreatin telah habis, lamanya perkembangan rigor mortis akan ditentukan oleh jumlah glikogen yang masih tersedia di dalam otot dan
enzim-enzim glikolitik yang masih mampu bekerja Soeparno, 1992. Perubahan kimia dalam otot selama metabolisme aerobik atau anaerobik
dapat dilihat pada Gambar 1.
Gambar 1. Perubahan kimia dalam otot selama metabolisme aerobik atau anaerobik Muchtadi dan Sugiyono, 1992
1. ATP ADP + Pi
2. Kreatin-P + ADP Kreatin + ATP
3. Di bawah kondisi aerobik : Glikogen
n
+ 9 ADP + Pi Glikogen
n-1
+ 9 ADP + 2 Piruvat 2 Piruvat + 30 ADP + 30 Pi
6 CO
2
+ 30 ATP 4. Di bawah kondisi anaerobik :
Glikogen
n
+ 3 ADP + Pi Glikogen
n-1
+ 3 ATP + 2 Piruvat 2 Piruvat
2 Laktat 5. 2 ADP
ATP + AMP 6. AMP
IMP + NH
3
3. Perubahan Warna
Banyak faktor yang mempengaruhi warna daging termasuk pakan, spesies, bangsa, umur, jenis kelamin, stres tingkat aktivitas dan tipe otot,
8
pH, dan oksigen. Faktor yang menjadi penentu utama warna daging adalah konsentrasi pigmen daging mioglobin. Tipe molekul mioglobin, status
kimia mioglobin, dan kondisi fisik, serta komponen kimia lain dalam daging mempunyai peran yang besar dalam menentukan warna daging
Lawrie, 1974. Mioglobin sebagai salah satu protein sarkoplasmik terbentuk dari
suatu rantai polipeptida tunggal terikat di sekeliling suatu grup heme yang membawa oksigen. Grup heme tersusun dari suatu atom Fe atau suatu
cincin porfirin Soeparno, 1992. Sitokrom memiliki pengaruh tidak langsung terhadap warna
daging. Laju sitokrom menggunakan daging akan menentukan tingkat penetrasi oksigen ke dalam daging. Pada kondisi tanpa oksigen, sitokrom
akan mereduksi metmioglobin menjadi mioglobin Swatland, 1984. Perbedaan warna permukaan daging terutama disebabkan oleh
status molekul kimia mioglobin. Bentuk kimia warna daging segar yang diinginkan oleh kebanyakan konsumen adalah merah terang
oksimioglobin. Proporsi relatif dan distribusi ketiga pigmen daging, yaitu mioglobin reduksi ungu, oksimioglobin merah terang, dan metmioglobin
cokelat, akan menentukan intensitas warna daging Watts et al., 1966. Perubahan kimia pada warna daging segar dapat dilihat pada Gambar 2.
4. Perubahan Daya Ikat Air
