7
UIN Syarif Hidayatullah Jakarta
Ikatan hidrogen antara amida dan oksigen karbonil merupakan gaya yang menstabilkan yang utama. Ikatan ini dapat terbentuk antara bagian yang
berbeda pada rantai polpeptida yang sama atau antar rantai yang berdampingan deMan, 1997
3. Struktur tersier Bentuk penyusunan rantai cabang disebut struktur tersier. Artinya adalah
susunan dari struktur sekunder yang satu dengan struktur sekunder yang lain. Contoh, beberapa protein yang mempunyai bentuk alfa helix dan bagian yang
tidak berbentuk alfa helix. Biasanya bentuk bentuk sekunder ini dihubungkan dengan ikatan hidrogen, ikatan garam, interkasi hidrofobik dan ikatan
disulfida. Ikatan disulfida merupakan ikatan yang terkuat dalam mempertahankan struktur tersier protein.
4. Struktur kuartener Struktur ini melibatkan beberapa poliperptida dalam membentuk suatu
protein. Pada umumnya ikatan yang terjadi sampai terbentuknya protein sama dengan ikatan-ikatan yang terjadi pada struktur tersier.
Gambar 2.2
Tingkatan Struktur Protein a Struktur Primer b Struktur Sekunder c Struktur Tersier d Struktur Kuartener.
Sumber: www.mun.ca
8
UIN Syarif Hidayatullah Jakarta
2.2.2 Protein Berdasarkan Bentuk
1. Protein globular Terdiri dari polipeptida yang bergabung satu sama lain berlipat rapat
membentuk bulat padat. Misalnya aktin, miosin, tropomiosin, albumin, dan mioglobin. Protein ini dapat larut dalam garam protein miofibrillar dan air
protein sarkoplasma. 2. Protein serabut fibrous protein
Terdiri dari peptida berantai panjang dan berupa serat-serat yang tersusun memanjang, dan memberikan peran struktural atau pelindung. Protein ini tidak
larut dalam air, asam, basa, maupun etanol protein stroma. Contoh protein stroma yaitu kolagen dan elastin yang merupakan protein yang terdapat pada
bagian luar sel otot.
2.2.3 Protein Berdasarkan Fungsi
Winarno 1984, mengatakan bahwa protein mempunyai berbagai fungsi bagi tubuh, yaitu :
1. Sebagai enzim Hampir semua reaksi biologis dipercepat atau dibantu oleh suatu
senyawa makromolekul spesifik yang disebut enzim, misalnya tripsin. 2. Zat pengatur pergerakan
Protein merupakan komponen utama daging. Gerakan otot terjadi karena adanya dua molekul protein yang saling bergesekan, misalnya aktin
dan miosin. 3. Pertahanan tubuh imunitas
Pertahanan tubuh biasanya dalam bentuk antibodi yaitu suatu protein khusus yang dapat mengenal atau mengikat benda-benda asing yang
masuk ke dalam tubuh, seperti virus, bakteri, dan sel-sel lain. Protein dapat membedakan benda yang menjadi anggota tubuh dan benda-benda asing.
4. Alat pengangkut dan alat penyimpan Banyak molekul dengan berat molekul kecil serta beberapa ion dapat
diangkut atau dipindahkan oleh protein-protein tertentu. Misalnya hemoglobin mengangkut oksigen dalam eritrosit.
9
UIN Syarif Hidayatullah Jakarta
5. Penunjang mekanis Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang disebabkan oleh
kolagen. 6. Media perambatan impuls saraf
Protein yang mempunyai fungsi ini biasanya berbentuk reseptor, misalnya rodopsin yaitu suatu protein yang bertindak sebagai
reseptorpenerima warna atau cahaya pada sel-sel mata. 7. Pengendalian pertumbuhan hormon
Protein ini bekerja sebagai reseptor dalam bakteri yang dapat mempengaruhi fungsi bagian-bagian DNA yang mengatur sifat dan
karakter bahan. Contohnya yaitu hormon insulin dan paratiroid.
2.3 Asam amino
Sebuah asam amino terdiri dari sebuah gugus amino, sebuah gugus karboksil, sebuah atom hidrogen dan gugus R rantai cabang yang terikat pada
sebuah atom C yang dikenal sebagai karbon alfa seperti pada Gambar 2.3 Winarno, 1997, h.52. Asam amino yang disambungkan dengan ikatan peptida
akan membentuk struktur primer protein. Susunan asam amino menentukan sifat struktur sekunder dan tersier. deMan, 1997.
Gambar 2.3 Struktur Asam Amino
Sumber: http:study.com
Pada umumnya, asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik non polar seperti eter, aseton, dan kloroform. Apabila asam amino
dilarutkan dalam air, gugus karboksilat akan melepaskan ion H
+
, sedangkan gugus amina akan menerima ion H
+
Poedjiadi, 2009.
10
UIN Syarif Hidayatullah Jakarta
Asam amino dalam kondisi netral pH isoelektrik berada dalam bentuk ion dipolar, gugus amino mendapat tambahan sebuah proton dan gugus karboksil
terdisosiasi. Derajat asam amino dipengaruhi oleh pH. Pada pH yang rendah misalnya pada pH 1, gugus karboksilnya tidak terdisosiasi, sedang gugus
aminonya menjadi ion. Pada pH yang tinggi misalnya pada pH 11, karboksilnya terdisosiasi sedang gugusan aminonya tidak, seperti terlihat pada gambar berikut
ini Winarno, 1997.
Gambar 2.4
Titik Isoelektrik Asam Amino
Sumber: biochem.co
2.4 Kolagen
Kolagen merupakan protein fibriler protein yang berbentuk serabut.
Protein serabut ini tidak larut dalam pelarut encer, sukar dimurnikan, susunan molekulnya terdiri dari molekul yang panjang dan tidak membentuk kristal dan
bila rantai ditarik memanjang dapat kembali seperti semula Winarno 1997. Istilah kolagen berasal dari kata Yunani
yang artinya “bersifat lekat atau menghasilkan lekat” dan awalnya digunakan untuk menggambarkan jaringan ikat
yang akan menghasilkan gelatin pada kondisi mendidih Bhattacharjee, A., 2005. Kolagen adalah komponen struktural utama dari semua jaringan ikat dan juga
ditemukan dalam jaringan interstitial pada semua parenkim organ, di mana kolagen dapat berfungsi pada stabilitas jaringan dan organ serta dapat
mempertahankan integritas struktur Gelse, K., 2003. Kolagen
banyak terdapat dalam vertebrata tingkat tinggi. Hampir sepertiga
protein dalam tubuh vertebrata
berada sebagai kolagen. Semakin
besar hewan ,
semakin besar pula bagian total protein
yang merupakan
kolagen .
Jika dididihkan di dalam air
, kolagen akan mengalami transformasi
dari bentuk untaian. Perubahan ini melibatkan hidrolisis beberapa ikatan kovalen pada kolagen.
Kolagen mengandung sekitar 35 glisin dan 11 alanin. Kandungan asam amino
11
UIN Syarif Hidayatullah Jakarta
yang jarang ditemukan pada protein selain pada kolagen dan elastin yang paling
tinggi adalah prolin dan 4-hidroksiprolin .
Bersama-sama, prolin dan
hidroksiprolin mencapai kira-kira 21 dari residu asam amino pada
kolagen Katili, A.S., 2009
. Unit struktural pembentuk kolagen adalah tropokolagen yang mempunyai
struktur batang dengan BM 300.000, didalamnya terdapat tiga rantai polipeptida yang sama panjang, bersama-sama membentuk struktur heliks. Tiap tiga rantai
polipeptida dalam unit tropokolagen membentuk struktur heliks tersendiri, menahan bersama-sama dengan ikatan hidrogen antara grup NH dari residu glisin
pada rantai yang satu dengan grup CO pada rantai lainnya. Cincin pirolidin, prolin, dan hidroksiprolin membantu pembentukan rantai polipeptida dan
memperkuat triple heliks. Urutan tahap pada pembentukan kolagen dapat dilihat pada Gambar 2.5 Haris, 2008.
Gambar 2.5
Urutan Tahap pada Pembentukan Kolagen
12
UIN Syarif Hidayatullah Jakarta
Kolagen tersusun dari struktur seperti serabut berbentuk linear. Sejauh ini terdapat 27 kolagen yang dapat diidentifikasi. Tipe I kolagen dapat ditemukan
