Asam amino Karakterisasi Kolagen dan Nanopartikel Kolagen
berbeda. Komponen -heliks ditunjukkan pada wilayah serapan
=
1654 dan 1658 cm
-1
; β-sheet pada
=
1624 dan 1642 cm
-1
; β-turn pada
=
1666, 1672, 1680, 1688 cm
-1
; dan random coil pada
=
1648 2 cm
-1
.
a
b Gambar 11 Spektra infrared: kolagen a nanopartikel kolagen b.
Tabel 12 Karakteristik gugus fungsi kolagen dan nanopartikel kolagen hasil deteksi dengan FTIR
Amida Wilayah
serapan cm
-1
puncak serapan cm
-1
Keterangan Referensi
Kolagen Nanopartikel kolagen
Amida A 3490
–3430 3431,91 3431,41
NH stretching Coates
2000 Amida B
2935-2915 2865
–2845 2928,27
2929,29 Methylene C-H
asym.sym. stretching
Coates 2000
Amida I 1600-1690
1641,24 1643,72
C=O streching Kong
dan Yu 2007
Amida II 1480-1575
1555,99 1500
CN sterching, NH bending
Kong dan
Yu 2007 Amida III
1229-1301 1240,49
1240,39 CN sterching, NH
bending Kong
dan Yu 2007
Berdasarkan puncak serapan Amida I pada kolagen maupun nanopartikel kolagen = 1641,24 cm
-1
dan = 1643,72 cm
-1
menunjukkan bahwa kolagen maupun nanopartikel kolagen yang dihasilkan memiliki struktur
β-sheet. Hal ini berarti bahwa kolagen yang dihasilkan dengan proses ekstraksi kulit dengan air
pada suhu 40 C belum terdegradasi menjadi bentuk gelatin. Gómez-Guillén et al.
2011 menyatakan bahwa denaturasi kolagen akibat proses pemanasan menyebabkan rantai triple heliks kolagen secara sempurna bertransformasi
menjadi rantai tunggal -heliks gelatin. Muyonga et al. 2004a menunjukkan
bahwa spektra amida I dari gelatin yang dihasilkan dari kulit ikan Nile perch Lates niloticus dengan ekstraksi pada suhu 70
C terdapat pada wilayah serapan
=
1658 cm
-1
yang berarti gelatin menunjukkan struktur -heliks. Hasil penelitian
Martianingsih dan Atmaja 2009 menunjukkan bahwa spektra Amida I dari gelatin yang dihasilkan dari kulit ikan pari Himantura gerrardi dengan ekstraksi
pada suhu 60 70 C terdapat pada wilayah serapan
=
1647,2; 1648,7; dan 1650 cm
-1
yang berarti gelatin menunjukkan struktur -heliks dan random coil.
Amida II juga merupakan gugus fungsi khas kolagen yang berada pada wilayah serapan = 1480
1575 cm
-1
yang menunjukkan CN sterching dan NH bending Kong dan Yu 2007. Hasil spektra FTIR kolagen dan nanopartikel
kolagen menunjukkan keberadaan gugus ini dengan adanya serapan pada = 1555,99 cm
-1
kolagen dan = 1500 cm
-1
nanopartikel kolagen.
Gugus fungsi khas kolagen terakhir adalah amida III yang ditunjukkan pada wilayah serapan 1229
1301 cm
-1
yang menunjukkan CN sterching dan NH bending Kong dan Yu 2007. Hal ini ditunjukkan pada serapan = 1240,49 cm
-1
untuk kolagen dan = 1240,39 cm
-1
untuk nanopartikel kolagen. Muyonga et al. 2004b menyatakan bahwa intensitas amida III berkaitan dengan struktur triple
heliks. Hal ini berarti bahwa kolagen yang dihasilkan dengan proses ekstraksi kulit dengan air pada suhu 40
C belum terdegradasi menjadi bentuk gelatin yang ditandai dengan masih terdapatnya struktur triple heliks.
Spektra infrared kolagen juga menunjukkan serapan pada bilangan gelombang 1163,89; 1081,19; 1032,21 cm
-1
dan nanopartikel kolagen pada bilangan gelombang 1082,25 dan 1031,89 cm
-1
. Petibois et al. 2006 mengatakan
serapan pada daerah bilangan gelombang tersebut menunjukkan vibrasi streching C-OH karbohidrat yang berikatan dengan protein kolagen. Hal ini menunjukkan
bahwa kolagen dan nanopartikel kolagen mengandung karbohidrat. Friess 1998
mengatakan bahwa kolagen tipe I tergolong glikoprotein dengan kandungan karbohidrat tidak lebih dari 1. Karbohidrat penyusun kolagen terdiri dari
galaktosa tunggal dan disakarida galaktosa dengan glukosa O-glycosidically.