Kulit Ikan Extraction and Characteristic of Collagen and Nanoparticle Collagen from the Skin of Stingray Fish (Pastinachus solocirostris) as Ingredient of Cosmetics.

Lanjutan Tabel 2 Type Moleculer composition Genes genomic localization Tissue distribution V α1V, αβV, α3V COL5A1 9q34.2-q34.3 COL5A2 2q31 COL5A3 19p13.2 lung, cornea, bone, fetal membranes, together with type I collagen XI α1XI αβXIα3XI COL11A11p21 COL11A26p21.3 COL11A3=COL2A1 cartilage, vitreous body Basement membrane collagens IV [α1IV] 2 αβIV; α1-α6 COL4A1 13q34 COL4A2 13q34 COL4A3 2q36-q37 COL4A5 Xq22.3 COL4A6 Xp22.3 Basement membranes Microfibrillar collagen VI α1VI, αβVI, α3VI COL6A1 21q22.3 COL6A2 21q22.3 COL6A3 2q37 widespread: dermis, cartilage, placenta, lungs, vessel wall, intervertebral disc Anchoring fibrils VII [α1VII] 3 COL7A1 3p21.3 skin, dermal-epidermal junctions, oral mucosa, cervix Hexagonal network-forming collagens VIII [α1VIII] 2 αβVIII COL8A1 3q12-q13.1 COL8A2 1p34.3-p32.3 endothelial cells, descement’s membrane X [α3XI] 3 COL10A1 6q21-q22.3 Hypertropic cartilage FACIT collagens IX α1IXαβIX α3IX COL9A1 6q13 COL9A2 1p33-p32.2 cartilage, vitreous humor, cornea XII [α1XII] 3 COL12A1 6q12-q13 perichrondrium, ligament, tendon XIV [α1XIV] 3 COL9A1 8q23 dermis, tendon, vessel wall, placenta, lungs, liver XIX [α1XIX] 3 COL19A1 6q12-q14 human rhabdomyosacroma XX [α1XX] 3 corneal epithelium, embriyonic skin, stemal cartilago, tendon XXI [α1XXI] 3 COL21A1 6p12.3-11.2 blood vessel wall Transmembrane collagens XIII [α1XIII] 3 COL13A1 10q22 Epidermis, hair follicle, endomysium, intestine, chondrocytes, lungs, liver XVII [α1XVII] 3 COL17A1 10q24.3 dermal-epidermal junctions Multiplexins XV [α1XV] 3 COL15A1 9q21-q22 fibroblasts, smooth muscle cells, kidney, pancreas XVI [α1XVI] 3 COL16A1 1p34 Fibroblasts, amnion, keratonocytes XVIII [α1XVIII] 3 COL18A1 21q22.3 Lungs, liver Sumber: Gelse et al. 2003 Molekul dasar pembentuk kolagen adalah tiga unit rantai α polipeptida yang saling berpilin membentuk struktur triple heliks yang lebih dikenal dengan istilah tropokolagen Friess 1998. Kolagen triple heliks ini distabilkan terutama oleh ikatan hidrogen baik ikatan intramolekul yang terjadi antara rantai-rantai molekul tropokolagen maupun ikatan intermolekul antara molekul dalam tropokolagen Brodsky dan Persikov 2005. Gelse et al. 2003 mengungkapkan bahwa selain mengandung struktur triple heliks, kolagen juga mengandung bagian non helical teleopeptida yang mengapit bagian heliks, C-propeptide, dan N-propeptide. Non helical teleopeptida berperan dalam pembentukan kovalen cross-linking serta sebagai penghubung antar molekul dalam struktur matriks. C-propeptide memiliki peran penting dalam inisiasi pembentukan triple heliks, sedangkan N-propeptide diduga terlibat dalam regulasi utama diameter fibril. Struktur dasar kolagen dapat dilihat pada Gambar 3. Gambar 3 Struktur dasar kolagen Gelse et al. 2003. Serat kolagen tersusun dari rangkaian mikrofibril kolagen dengan panjang mencapai kurang dari 1 cm dan diameter kurang dari 500 nm. Mikrofibril kolagen sendiri terbentuk dari rangkaian empat sampai delapan molekul kolagen tropokolagen dengan diameter kurang dari 5 nm melalui ikatan kovalen cross-linking. Jalur biosintesis serat kolagen ditunjukkan pada Gambar 4 Shoulders dan Raines 2009. Molekul kolagen tersusun dari kira-kira dua puluh asam amino yang memiliki bentuk agak berbeda bergantung pada sumber bahan bakunya Schrieber dan Gareis 2007. Asam amino pada struktur triple heliks kolagen tersusun secara khas yaitu Gly-X-Y. Posisi X adalah prolina dan posisi Y adalah hidroksiprolina Friess 1998. Kittiphattanabawon et al. 2010a mengatakan glisina merupakan asam amino utama pembentuk kolagen yang meliputi 13 dari total asam amino. Friess 1998 menyatakan bahwa asam amino glisina terdapat pada setiap posisi ketiga susunan asam amino triple heliks kolagen Gly-X-Y, sementara 35 dari asam amino penyusun triple heliks kolagen merupakan prolina dan hidroksiprolina. Muyonga et al. 2004a menyatakan bahwa gabungan prolina dan hidroksiprolina yang dikenal dengan istilah asam imino memiliki fungsi sebagai bahan penstabil panas dari kolagen. Menurut Regenstein dan Zhou 2007, komposisi asam imino dalam kolagen bervariasi antar spesies tergantung dari lingkungan hidup terutama suhu habitat spesies tersebut. Kittiphattanabawon et al. 2010a menyatakan bahwa kolagen yang berasal dari spesies yang hidup di lingkungan dingin mengandung prolina dan hidroksiprolina yang lebih rendah dibandingkan dengan kolagen dari ikan yang hidup dalam lingkungan yang lebih hangat sehingga kolagen yang berasal dari spesies yang hidup di lingkungan dingin memilki titik lebur dan stabilitas termal lebih rendah daripada kolagen yang berasal dari spesies yang hidup di lingkungan hangat. Gambar 4 Jalur biosintesis fibril kolagen Shoulders dan Raines 2009.