Kulit Ikan Extraction and Characteristic of Collagen and Nanoparticle Collagen from the Skin of Stingray Fish (Pastinachus solocirostris) as Ingredient of Cosmetics.
Lanjutan Tabel 2
Type Moleculer
composition Genes genomic
localization Tissue distribution
V α1V, αβV,
α3V COL5A1
9q34.2-q34.3 COL5A2 2q31
COL5A3 19p13.2 lung, cornea, bone, fetal
membranes, together with type I collagen
XI α1XI
αβXIα3XI COL11A11p21
COL11A26p21.3 COL11A3=COL2A1
cartilage, vitreous body Basement membrane collagens
IV [α1IV]
2
αβIV; α1-α6 COL4A1 13q34
COL4A2 13q34 COL4A3 2q36-q37
COL4A5 Xq22.3 COL4A6 Xp22.3
Basement membranes
Microfibrillar collagen VI
α1VI, αβVI, α3VI
COL6A1 21q22.3 COL6A2 21q22.3
COL6A3 2q37 widespread: dermis, cartilage,
placenta, lungs, vessel wall, intervertebral disc
Anchoring fibrils VII
[α1VII]
3
COL7A1 3p21.3 skin, dermal-epidermal junctions,
oral mucosa, cervix Hexagonal network-forming collagens
VIII [α1VIII]
2
αβVIII COL8A1 3q12-q13.1
COL8A2 1p34.3-p32.3
endothelial cells, descement’s membrane
X [α3XI]
3
COL10A1 6q21-q22.3
Hypertropic cartilage FACIT collagens
IX α1IXαβIX
α3IX COL9A1 6q13
COL9A2 1p33-p32.2 cartilage, vitreous humor, cornea
XII [α1XII]
3
COL12A1 6q12-q13 perichrondrium, ligament, tendon
XIV [α1XIV]
3
COL9A1 8q23 dermis, tendon, vessel wall,
placenta, lungs, liver XIX
[α1XIX]
3
COL19A1 6q12-q14 human rhabdomyosacroma
XX [α1XX]
3
corneal epithelium, embriyonic skin, stemal cartilago, tendon
XXI [α1XXI]
3
COL21A1 6p12.3-11.2
blood vessel wall Transmembrane collagens
XIII [α1XIII]
3
COL13A1 10q22 Epidermis, hair follicle,
endomysium, intestine, chondrocytes, lungs, liver
XVII [α1XVII]
3
COL17A1 10q24.3 dermal-epidermal junctions
Multiplexins XV
[α1XV]
3
COL15A1 9q21-q22 fibroblasts, smooth muscle cells,
kidney, pancreas XVI
[α1XVI]
3
COL16A1 1p34 Fibroblasts, amnion, keratonocytes
XVIII [α1XVIII]
3
COL18A1 21q22.3 Lungs, liver
Sumber: Gelse et al. 2003
Molekul dasar pembentuk kolagen adalah tiga unit rantai α polipeptida yang
saling berpilin membentuk struktur triple heliks yang lebih dikenal dengan istilah tropokolagen Friess 1998. Kolagen triple heliks ini distabilkan terutama oleh
ikatan hidrogen baik ikatan intramolekul yang terjadi antara rantai-rantai molekul tropokolagen maupun ikatan intermolekul antara molekul dalam tropokolagen
Brodsky dan Persikov 2005. Gelse et al. 2003 mengungkapkan bahwa selain mengandung struktur triple heliks, kolagen juga mengandung bagian non helical
teleopeptida yang mengapit bagian heliks, C-propeptide, dan N-propeptide. Non helical teleopeptida berperan dalam pembentukan kovalen cross-linking serta
sebagai penghubung antar molekul dalam struktur matriks. C-propeptide memiliki peran penting dalam inisiasi pembentukan triple heliks, sedangkan N-propeptide
diduga terlibat dalam regulasi utama diameter fibril. Struktur dasar kolagen dapat dilihat pada Gambar 3.
Gambar 3 Struktur dasar kolagen Gelse et al. 2003. Serat kolagen tersusun dari rangkaian mikrofibril kolagen dengan panjang
mencapai kurang dari 1 cm dan diameter kurang dari 500 nm. Mikrofibril kolagen sendiri terbentuk dari rangkaian empat sampai delapan molekul kolagen
tropokolagen dengan diameter kurang dari 5 nm melalui ikatan kovalen cross-linking. Jalur biosintesis serat kolagen ditunjukkan pada Gambar 4
Shoulders dan Raines 2009. Molekul kolagen tersusun dari kira-kira dua puluh asam amino yang
memiliki bentuk agak berbeda bergantung pada sumber bahan bakunya Schrieber dan Gareis 2007. Asam amino pada struktur triple heliks kolagen tersusun secara
khas yaitu Gly-X-Y. Posisi X adalah prolina dan posisi Y adalah hidroksiprolina
Friess 1998. Kittiphattanabawon et al. 2010a mengatakan glisina merupakan asam amino utama pembentuk kolagen yang meliputi 13 dari total asam amino.
Friess 1998 menyatakan bahwa asam amino glisina terdapat pada setiap posisi ketiga susunan asam amino triple heliks kolagen Gly-X-Y, sementara 35 dari
asam amino penyusun triple heliks kolagen merupakan prolina dan hidroksiprolina. Muyonga et al. 2004a menyatakan bahwa gabungan prolina
dan hidroksiprolina yang dikenal dengan istilah asam imino memiliki fungsi sebagai bahan penstabil panas dari kolagen. Menurut Regenstein dan Zhou
2007, komposisi asam imino dalam kolagen bervariasi antar spesies tergantung dari lingkungan hidup terutama suhu habitat spesies tersebut. Kittiphattanabawon
et al. 2010a menyatakan bahwa kolagen yang berasal dari spesies yang hidup di lingkungan dingin mengandung prolina dan hidroksiprolina yang lebih rendah
dibandingkan dengan kolagen dari ikan yang hidup dalam lingkungan yang lebih hangat sehingga kolagen yang berasal dari spesies yang hidup di lingkungan
dingin memilki titik lebur dan stabilitas termal lebih rendah daripada kolagen yang berasal dari spesies yang hidup di lingkungan hangat.
Gambar 4 Jalur biosintesis fibril kolagen Shoulders dan Raines 2009.