lebih tinggi dibandingkan daging mamalia Suzuki 1981. Protein ini dapat diekstrak dari ikan dengan menggunakan larutan garam dengan kekuatan ion
0,3-1 Debye. Protein miofibrilar mengalami perubahan selama proses rigor mortis, resolusi rigor mortis dan penyimpanan beku dalam waktu yang lama.
Tekstur produk perikanan dan kemampuan pembentukan gel pada daging lumat dan surimi juga dipengaruhi oleh kondisi tersebut Shahidi dan Botta 1994.
Protein miofibril terutama terdiri dari miosin rantai berat myosin heavy chain MHC
200 kDa dan aktin 42 kDa serta protein kecil lainnya, misalnya α- aktinin 100 kDa dan tropomiosin 34 kDa Cao et al. 2006.
2.3.2.1 Miosin
Miosin adalah fraksi protein miofibril yang paling besar pada daging ikan dan memberi kontribusi sebesar 50-60 dari jumlah total. Molekul miosin
terdiri dari 2 rantai berat heavy chains 200 dan 240 kD yang berhubungan secara non kovalen dengan 2 pasang rantai ringan light chains 16-28 kD
Shahidi dan Botta 1994. Setengah karboksil terminal dari rantai berat terdiri dari kumparan
melingkar-urutan yang membentuk homodimerizes untuk membentuk batang yang panjang yang biasanya diakhiri dengan segmen non-heliks pendek Hodge
et al. 1992 diacu dalam Wang 2011 dan memiliki dua kepala globular yang terpasang pada salah satu terminal yang terbentuk oleh amino-terminal MHCs
myosin heavy chains dan MyLCs myosin light chains Wang 2011. Gambar 2 menjelaskan molekul miosin yang terdiri dari rantai ringan LMM light
meromyosin dan rantai berat HMM heavy meromyosin.
Gambar 2 Molekul miosin King 2011.
Pemecahan myosin heavy chain MHC diketahui sebagai penyebab utama fenomena modori degradasi gel pada produk jeli ikan yang disebabkan oleh suhu
sekitar 55 °C. Myiosin heavy chain berperan penting dalam pembentukan gel. Degradasi MHC biasanya disebabkan oleh enzim endogenous proteinase.
Myiosin heavy chain lebih mudah terdegradasi oleh endogenous proteinase dibandingkan protein miofibril yang lain Cao et al. 2006.
2.3.2.2 Aktin
Aktin menyusun kurang lebih 22 dari massa miofibril dengan berat molekul 42.000 dalton. Biasanya, dalam jaringan otot aktin dikaitkan dengan
troponin dan tropomiosin kompleks. Protein miofibrilar ini juga terdiri dari
sebuah sisi pengikat miosin miosin binding site, yang memungkinkan untuk membentuk kompleks miosin yang bersifat sementara selama kontraksi otot atau
kompleks aktin miosin yang permanen selama rigor mortis di dalam post mortem Xiong 1997 diacu dalam Balange 2009. Bentuk monomer aktin disebut G-aktin
dan setelah polimerisasi, filamen aktin terbentuk dan disebut sebagai F-aktin. Dua F-aktin dalam bentuk heliks disebut super heliks Foegeding et al. 1996 diacu
dalam Balange 2009. Di dalam otot, aktomiosin berada dalam bentuk aktin dan miosin. Aktin
dan miosin mudah diekstrak dari daging ikan dengan larutan garam karena keduanya bergabung membentuk aktomiosin di dalam larutan Suzuki 1981.
Yongsawatdigul dan Sinsuwan 2007 melaporkan bahwa gelasi aktomiosin ikan nila dipengaruhi oleh ion Ca
2+
melalui 2 cara yang berbeda. Pertama, Ca
2+
mengaktifkan endogenous TGase yang mendorong pembentukan ikatan silang ε-γ-glutamillisin. Kedua, Ca
2+
menyebabkan struktur aktomiosin terbuka unfolding myosin dan mengakibatkan meningkatnya permukaan hidrofobik.
Keduanya berperan penting dalam pembentukan gel pada suhu seting 40 °C dan
meningkatkan tekstur gel pada ikan.
2.3.3 Stroma
