Uji Uji Derajat keasaman pH

ISBN: ISBN: ISBN: ISBN: 978-602-18580-2-8 978-602-18580-2-8 978-602-18580-2-8 978-602-18580-2-8 111 111 111 111 Hasil analisis menunjukan bahwa tidak ada perbedaan perlakuan gelatin memberikan pengaruh yang berbeda nyata 0,05 terhadap pH gelatin. Nilai pH gelatin dari tulang ikan lele segar, masak dan farmasetis masih memenuhi standar gelatin tipe A proses asam adalah 3,8-6,0 Tourtellote didalam Yustika, 2000. d. d. d.

d. Uji Uji

Uji Uji Spektrofotometri Spektrofotometri Spektrofotometri Spektrofotometri FTIR. FTIR. FTIR. FTIR. Gelatin memiliki 3 area puncak, dimana area puncak I di antara 3600 – 2700 cm -1 yaitu meliputi amida A dan amida B Dian et al., 2012. Area puncak I dapat dibagi secara lebih spesifik dimana amida A terletak di antara 3315 – 3304 cm -1 dan amida B terletak di antara 2940 – 2922 cm -1 Kittiphattanabawon et al., 2010. Hasil spektrum FTIR bahwa daerah serapan amida A ditunjukkan pada gelatin TILS dan TILM adalah 3286 cm -1 dan gelatin farmasetis adalah 3302 cm -1 yang merupakan daerah serapan gugus –OH dan regangan –NH- serta regangan –CH 2 - pada sekitar 2930 cm -1 Marzuki et al., 2011. Hasil amida B pengukuran terhadap gelatin TILS dan TILM menunjukan serapan pada 2924 cm -1 serta gelatin farmasetis menunjukan serapan pada 2939 cm -1 . Puncak tersebut menunjukkan bahwa gugus –NH- dalam amida akan cenderung berikatan dengan regangan –CH 2 - bila gugus karboksilat dalam keadaan stabil Kemp, 1987. Gelatin tulang ikan lele baik masak maupun segar telah terbukti memiliki gugus -OH, regangan –NH-, dan regangan -CH2-. Perbedaan spektrum dapat terlihat pada Gambar 4. Area puncak II di antara 1900 – 900 cm -1 meliputi ikatan amida I, amida II, dan amida III Dian et al., 2012. Gugus khas gelatin adalah amida I dimana amida I secara spesifik terletak di antara 1700 – 1600 cm -1 Almeida et al., 2012. Terdapat regangan ikatan ganda gugus Gambar Gambar Gambar Gambar 4. 4. 4. 4. aTulang Ikan Lele Masak, bTulang Ikan Lele Segar, cFarmasetis.... a c b Amida Amida Amida Amida AAAA Amida Amida Amida Amida AAAA Amida Amida Amida Amida AAAA Amida Amida Amida Amida BBBB Amida Amida Amida Amida IIII Amida Amida Amida Amida IIIIIIII Amida Amida Amida Amida III III III III -C=o -C=o -C=o -C=o -C=o -C=o -C=o -C=o Amida Amida Amida Amida IIII Amida Amida Amida Amida IIIIIIII Amida Amida Amida Amida III III III III Amida Amida Amida Amida IIIIIIII Amida Amida Amida Amida III III III III Amida Amida Amida Amida BBBB Amida Amida Amida Amida BBBB Amida Amida Amida Amida IIII ISBN: ISBN: ISBN: ISBN: 978-602-18580-2-8 978-602-18580-2-8 978-602-18580-2-8 978-602-18580-2-8 112 112 112 112 karbonil -C=O, bending ikatan –NH-, dan regang-an –CN- Marzuki et al., 2011. Hasil pengukuran terhadap gelatin TILS dan TILM menunjukkan puncak serapan 1636 cm -1 , dengan ini dapat disimpulkan bahwa gelatin TILS dan TILM mengandung rantai α-helix yang merupakan struktur gelatin. Puncak serapan khas gelatin berikutnya adalah pada amida II yaitu serapan pada 1560 – 1335 cm -1 Muyonga, 2004. Vibrasi amida II disebabkan oleh adanya deformasi ikatan –NH- dalam protein Dian et al., 2012. Hasil pengukuran pada gelatin TILS dan TILM menunjukkan puncak serapan pada 1458 cm -1 sedangkan gelatin farmasetis menunjukkan puncak serapan pada 1543 cm -1 . Hal ini membuktikan adanya deformasi ikatan N-H pada gelatin TILS dan TILM menghasilkan rantai α-helix. Daerah serapan spesifik dari gelatin yang terakhir adalah amida III. Puncak serapannya adalah 1240 – 670 cm -1 dan berhubungan dengan struktur triple-helix Hashim, 2009. Kolagen triple-helix penghubung rantai satu dengan yang lain dijembatani oleh ikatan hidrogen dan oleh sejenis ikatan kovalen silang yang tidak umum dan hanya dapat dijumpai pada kolagen. Jembatan ini dibentuk di antara residu lisin pada kedua rantai Katili, 2009. Hasil pengukuran terhadap gelatin TILS dan TILM adalah serapan pada 1234 cm -1 bahkan nilai tersebut masih dibawah nilai amida III dari kolagen yaitu serapan pada 1239 – 1237 cm -1 Kittiphattanabawon et al., 2010. Gelatin farmasetis adalah serapan pada 1242 cm -1 . Hal tersebut menunjukkan bahwa gelatin TILS dan TILM masih mengandung struktur triple-heliks kolagen. Hasil uji spektrum FTIR dikelompokan berdasarkan panjang gelombangnya, dapat dilihat pada Tabel 5. Tabel Tabel Tabel Tabel 5. 5. 5. 5. Analisis Spektrum Peak Gelatin